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万見
- EMDB-1974: Electron Cryotomography of Measles Virus Reveals how Matrix Prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1974
タイトルElectron Cryotomography of Measles Virus Reveals how Matrix Protein Coats the Ribonucleocapsid Within Intact Virions.
マップデータMeasles virus matrix filament
試料
  • 試料: Measles virus matrix-covered ribonucleocapsid, outer helix
  • タンパク質・ペプチド: Matrix Protein基質タンパク質
キーワードmeasles (麻疹) / matrix / nucleocapsid (カプシド) / ribonucleocapsid / RNP / MCNC
生物種Measles virus (麻疹ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 44.0 Å
データ登録者Liljeroos L / Huiskonen JT / Ora A / Susi P / Butcher SJ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Electron cryotomography of measles virus reveals how matrix protein coats the ribonucleocapsid within intact virions.
著者: Lassi Liljeroos / Juha T Huiskonen / Ari Ora / Petri Susi / Sarah J Butcher /
要旨: Measles virus is a highly infectious, enveloped, pleomorphic virus. We combined electron cryotomography with subvolume averaging and immunosorbent electron microscopy to characterize the 3D ...Measles virus is a highly infectious, enveloped, pleomorphic virus. We combined electron cryotomography with subvolume averaging and immunosorbent electron microscopy to characterize the 3D ultrastructure of the virion. We show that the matrix protein forms helices coating the helical ribonucleocapsid rather than coating the inner leaflet of the membrane, as previously thought. The ribonucleocapsid is folded into tight bundles through matrix-matrix interactions. The implications for virus assembly are that the matrix already tightly interacts with the ribonucleocapsid in the cytoplasm, providing a structural basis for the previously observed regulation of RNA transcription by the matrix protein. Next, the matrix-covered ribonucleocapsids are transported to the plasma membrane, where the matrix interacts with the envelope glycoproteins during budding. These results are relevant to the nucleocapsid organization and budding of other paramyxoviruses, where isolated matrix has been observed to form helices.
履歴
登録2011年10月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年11月21日-
マップ公開2011年11月21日-
更新2012年5月3日-
現状2012年5月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd1974.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1974.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Measles virus matrix filament
ボクセルのサイズX=Y=Z: 7.68 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-1.01080263 - 1.697281
平均 (標準偏差)0.04972393 (±0.27071744)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 552.95996 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z7.687.687.68
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z552.960552.960552.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-1.0111.6970.050

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Measles virus matrix-covered ribonucleocapsid, outer helix

全体名称: Measles virus matrix-covered ribonucleocapsid, outer helix
要素
  • 試料: Measles virus matrix-covered ribonucleocapsid, outer helix
  • タンパク質・ペプチド: Matrix Protein基質タンパク質

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超分子 #1000: Measles virus matrix-covered ribonucleocapsid, outer helix

超分子名称: Measles virus matrix-covered ribonucleocapsid, outer helix
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: Matrix Protein

分子名称: Matrix Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: matrix / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Measles virus (麻疹ウイルス)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 180 mM NaCl, pH 7.4
グリッド詳細: C-flat 2/2-2C, holey carbon copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Homemade plunger / 手法: Blot for 4 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 39400 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 倍率（公称値）: 39400
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 44.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMOD, Bsoft, Jsubtomo
詳細Average number of projections used in the 3D reconstructions: 706.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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