[日本語] English
万見
- EMDB-1905: Residues of the UL25 Protein of Herpes Simplex Virus That Are Req... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1905
タイトルResidues of the UL25 Protein of Herpes Simplex Virus That Are Required for Its Stable Interaction with Capsids.
マップデータSurface view of HSV-1 C-capsid where the UL25 protein has been genetically tagged with a tandem affinity purification (TAP) tag at its N-terminus.
試料
  • 試料: HSV-1 C-capsid with the UL25 protein labeled with a tandem affinity purification (TAP) tag at amino acid 50.
  • ウイルス: Human herpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
キーワードHSV-1 (単純ヘルペスウイルス) / UL25 / CVSC / cryo-EM (低温電子顕微鏡法)
生物種Human herpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.7 Å
データ登録者Cockrell SK / Huffman JB / Toropova K / Conway JF / Homa FL
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2011
タイトル: Residues of the UL25 protein of herpes simplex virus that are required for its stable interaction with capsids.
著者: Shelley K Cockrell / Jamie B Huffman / Katerina Toropova / James F Conway / Fred L Homa /
要旨: The herpes simplex virus 1 (HSV-1) UL25 gene product is a minor capsid component that is required for encapsidation, but not cleavage, of replicated viral DNA. UL25 is located on the capsid surface ...The herpes simplex virus 1 (HSV-1) UL25 gene product is a minor capsid component that is required for encapsidation, but not cleavage, of replicated viral DNA. UL25 is located on the capsid surface in a proposed heterodimer with UL17, where five copies of the heterodimer are found at each of the capsid vertices. Previously, we demonstrated that amino acids 1 to 50 of UL25 are essential for its stable interaction with capsids. To further define the UL25 capsid binding domain, we generated recombinant viruses with either small truncations or amino acid substitutions in the UL25 N terminus. Studies of these mutants demonstrated that there are two important regions within the capsid binding domain. The first 27 amino acids are essential for capsid binding of UL25, while residues 26 to 39, which are highly conserved in the UL25 homologues of other alphaherpesviruses, were found to be critical for stable capsid binding. Cryo-electron microscopy reconstructions of capsids containing either a small tag on the N terminus of UL25 or the green fluorescent protein (GFP) fused between amino acids 50 and 51 of UL25 demonstrate that residues 1 to 27 of UL25 contact the hexon adjacent to the penton. A second region, most likely centered on amino acids 26 to 39, contacts the triplex that is one removed from the penton. Importantly, both of these UL25 capsid binding regions are essential for the stable packaging of full-length viral genomes.
履歴
登録2011年6月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年10月3日-
マップ公開2012年10月3日-
更新2012年10月10日-
現状2012年10月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1905.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1905.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 111 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Surface view of HSV-1 C-capsid where the UL25 protein has been genetically tagged with a tandem affinity purification (TAP) tag at its N-terminus.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.54 Å/pix.
x 310 pix.
= 787.4 Å		2.54 Å/pix.
x 310 pix.
= 787.4 Å		2.54 Å/pix.
x 310 pix.
= 787.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズ
XYZ
EMDB情報2.542.542.54
CCP4マップ ヘッダ情報2.542.542.54
EM Navigator ムービー #15.085.085.08
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.8 / ムービー #1: 0.8
最小 - 最大-7.12019396 - 6.77211857
平均 (標準偏差)0.00000001 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ310310310
Spacing310310310
セルA=B=C: 787.39996 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.542.542.54
M x/y/z310310310
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z787.400787.400787.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS310310310
D min/max/mean-7.1206.7720.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : HSV-1 C-capsid with the UL25 protein labeled with a tandem affini...

全体名称: HSV-1 C-capsid with the UL25 protein labeled with a tandem affinity purification (TAP) tag at amino acid 50.
要素
  • 試料: HSV-1 C-capsid with the UL25 protein labeled with a tandem affinity purification (TAP) tag at amino acid 50.
  • ウイルス: Human herpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)

-
超分子 #1000: HSV-1 C-capsid with the UL25 protein labeled with a tandem affini...

超分子名称: HSV-1 C-capsid with the UL25 protein labeled with a tandem affinity purification (TAP) tag at amino acid 50.
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

-
超分子 #1: Human herpesvirus 1 strain KOS

超分子名称: Human herpesvirus 1 strain KOS / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: HSV-1 / NCBI-ID: 10306 / 生物種: Human herpesvirus 1 strain KOS / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: HSV-1
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 1250 Å / T番号(三角分割数): 16

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 500 mM NaCl, 10 mM Tris, 1 mM EDTA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot mark III / 手法: 6s blot prior to plunging

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.73 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.25 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
日付2009年10月9日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 83 / ビット/ピクセル: 8
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正詳細: Phase flip each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: AUTO3DEM / 使用した粒子像数: 4865

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る