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- EMDB-18896: Lipophagy in 5-day starved WT yeast cell. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18896
タイトルLipophagy in 5-day starved WT yeast cell.
マップデータLipophagy in 5-day starved WT yeast cell.
試料
  • 細胞: Lipid droplet-vacuole contact site
キーワードLipid droplet / vacuole (液胞) / membrane contact site. / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Collado J
資金援助 ドイツ, オーストリア, 5件
OrganizationGrant number
Gerty Cori Programme, Medical Faculty, University of MunsterEXC 1003 - CiM ドイツ
German Research Foundation (DFG)264061860 ドイツ
Germanys Excellence StrategyEXC 2067/1-390729940 ドイツ
German Research Foundation (DFG)448415290 ドイツ
Austrian Science FundP36187-B オーストリア
引用ジャーナル: Dev Cell / : 2024
タイトル: A metabolically controlled contact site between vacuoles and lipid droplets in yeast.
著者: Duy Trong Vien Diep / Javier Collado / Marie Hugenroth / Rebecca Martina Fausten / Louis Percifull / Mike Wälte / Christian Schuberth / Oliver Schmidt / Rubén Fernández-Busnadiego / Maria Bohnert /
要旨: The lipid droplet (LD) organization proteins Ldo16 and Ldo45 affect multiple aspects of LD biology in yeast. They are linked to the LD biogenesis machinery seipin, and their loss causes defects in LD ...The lipid droplet (LD) organization proteins Ldo16 and Ldo45 affect multiple aspects of LD biology in yeast. They are linked to the LD biogenesis machinery seipin, and their loss causes defects in LD positioning, protein targeting, and breakdown. However, their molecular roles remained enigmatic. Here, we report that Ldo16/45 form a tether complex with Vac8 to create vacuole lipid droplet (vCLIP) contact sites, which can form in the absence of seipin. The phosphatidylinositol transfer protein (PITP) Pdr16 is a further vCLIP-resident recruited specifically by Ldo45. While only an LD subpopulation is engaged in vCLIPs at glucose-replete conditions, nutrient deprivation results in vCLIP expansion, and vCLIP defects impair lipophagy upon prolonged starvation. In summary, Ldo16/45 are multifunctional proteins that control the formation of a metabolically regulated contact site. Our studies suggest a link between LD biogenesis and breakdown and contribute to a deeper understanding of how lipid homeostasis is maintained during metabolic challenges.
履歴
登録2023年11月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月6日-
マップ公開2024年3月6日-
更新2024年4月10日-
現状2024年4月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18896.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 768 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Lipophagy in 5-day starved WT yeast cell.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 14.6 Å
密度
最小 - 最大-11.626374 - 5.28473
平均 (標準偏差)0.14826486 (±0.41889462)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin00-95
サイズ10241024192
Spacing10241024192
セルA: 14950.4 Å / B: 14950.4 Å / C: 2803.2002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Lipid droplet-vacuole contact site

全体名称: Lipid droplet-vacuole contact site
要素
  • 細胞: Lipid droplet-vacuole contact site

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超分子 #1: Lipid droplet-vacuole contact site

超分子名称: Lipid droplet-vacuole contact site / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 6.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 297 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Back-blotted.
詳細Cells were plunge-frozen at 0.6 O.D600 concentration.
切片作成集束イオンビーム - 装置: OTHER / 集束イオンビーム - イオン: OTHER / 集束イオンビーム - 電圧: 30 / 集束イオンビーム - 電流: 0.1 / 集束イオンビーム - 時間: 1000 / 集束イオンビーム - 温度: 78 K / 集束イオンビーム - Initial thickness: 4000 / 集束イオンビーム - 最終 厚さ: 200
集束イオンビーム - 詳細: The value given for _em_focused_ion_beam.instrument is Thermo Fisher Aquilos 2 FIB. This is not in a list of allowed values {'OTHER', 'DB235'} so OTHER is written into the XML file.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 6.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 倍率(公称値): 33000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 80.0 K / 最高: 80.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均露光時間: 2.8 sec. / 平均電子線量: 3.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成ソフトウェア - 名称: IMOD / 使用した粒子像数: 36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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