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- EMDB-18498: Cryo-EM structure of the benzo[a]pyrene-bound Hsp90-XAP2-AHR complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18498
タイトルCryo-EM structure of the benzo[a]pyrene-bound Hsp90-XAP2-AHR complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Benzo[a]pyrene-bound Hsp90-XAP2-AHR complex
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-betaHeat shock response
    • タンパク質・ペプチド: AH receptor-interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: Aryl hydrocarbon receptor芳香族炭化水素受容体
  • リガンド: MOLYBDATE ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: benzo[a]pyrene
キーワードdetoxification / chemical pollutants / exposome / TRANSCRIPTION (転写 (生物学))
機能・相同性
機能・相同性情報


GAF domain binding / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex / regulation of B cell proliferation / cellular response to molecule of bacterial origin / regulation of adaptive immune response / : / cellular response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / HSP90-CDC37 chaperone complex ...GAF domain binding / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex / regulation of B cell proliferation / cellular response to molecule of bacterial origin / regulation of adaptive immune response / : / cellular response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / regulation of protein kinase A signaling / protein kinase regulator activity / protein targeting to mitochondrion / positive regulation of protein localization to cell surface / 生体異物 / ATP-dependent protein binding / Phase I - Functionalization of compounds / protein maturation by protein folding / negative regulation of protein metabolic process / positive regulation of tau-protein kinase activity / telomerase holoenzyme complex assembly / Uptake and function of diphtheria toxin / blood vessel development / TPR domain binding / E-box binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / dendritic growth cone / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / TFIID-class transcription factor complex binding / aryl hydrocarbon receptor binding / cAMP-mediated signaling / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / The NLRP3 inflammasome / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / telomere maintenance via telomerase / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to unfolded protein / HSF1 activation / chaperone-mediated protein complex assembly / Attenuation phase / Endogenous sterols / RHOBTB2 GTPase cycle / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / supramolecular fiber organization / DNA polymerase binding / axonal growth cone / cellular response to cAMP / cellular response to forskolin / positive regulation of telomerase activity / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / TBP-class protein binding / cellular response to interleukin-4 / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / xenobiotic metabolic process / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / placenta development / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / Hsp90 protein binding / circadian regulation of gene expression / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / tau protein binding / transcription coactivator binding / PPARA activates gene expression / response to toxic substance / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / kinase binding / negative regulation of inflammatory response / Chaperone Mediated Autophagy / histone deacetylase binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / nuclear receptor activity / regulation of protein localization / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / メラノソーム / sequence-specific double-stranded DNA binding / フォールディング / double-stranded RNA binding / MHC class II protein complex binding / cellular response to heat / 遺伝子発現の調節 / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding
類似検索 - 分子機能
芳香族炭化水素受容体 / Aryl hydrocarbon receptor/Aryl hydrocarbon receptor repressor / AIP/AIPL1 / PAS fold-3 / PAS fold / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. ...芳香族炭化水素受容体 / Aryl hydrocarbon receptor/Aryl hydrocarbon receptor repressor / AIP/AIPL1 / PAS fold-3 / PAS fold / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / PAS fold / PAS fold / PAS domain / Tetratricopeptide repeat / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
AH receptor-interacting protein / Heat shock protein HSP 90-beta / 芳香族炭化水素受容体
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Kwong HS / Grandvuillemin L / Sirounian S / Ancelin A / Lai-Kee-Him J / Carivenc C / Lancey C / Ragan TJ / Hesketh EL / Bourguet W / Gruszczyk J
資金援助 フランス, 4件
OrganizationGrant number国
ATIP-AvenirR20059SP フランス
Montpellier University of Excellence (MUSE)ANR-16-IDEX-0006 フランス
Other governmentEXPOAR23-RS03-JakubGruszczy
French National Research AgencyANR-10-INBS-04-01 フランス
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural Insights into the Activation of Human Aryl Hydrocarbon Receptor by the Environmental Contaminant Benzo[a]pyrene and Structurally Related Compounds.
著者: Hok-Sau Kwong / Matteo Paloni / Loïc Grandvuillemin / Savannah Sirounian / Aurélie Ancelin / Josephine Lai-Kee-Him / Marina Grimaldi / Coralie Carivenc / Claudia Lancey / Timothy J Ragan / ...著者: Hok-Sau Kwong / Matteo Paloni / Loïc Grandvuillemin / Savannah Sirounian / Aurélie Ancelin / Josephine Lai-Kee-Him / Marina Grimaldi / Coralie Carivenc / Claudia Lancey / Timothy J Ragan / Emma L Hesketh / Patrick Balaguer / Alessandro Barducci / Jakub Gruszczyk / William Bourguet /
要旨: The aryl hydrocarbon receptor (AHR) is a ligand-dependent transcription factor belonging to the bHLH/PAS protein family and responding to hundreds of natural and chemical substances. It is primarily ...The aryl hydrocarbon receptor (AHR) is a ligand-dependent transcription factor belonging to the bHLH/PAS protein family and responding to hundreds of natural and chemical substances. It is primarily involved in the defense against chemical insults and bacterial infections or in the adaptive immune response, but also in the development of pathological conditions ranging from inflammatory to neoplastic disorders. Despite its prominent roles in many (patho)physiological processes, the lack of high-resolution structural data has precluded for thirty years an in-depth understanding of the structural mechanisms underlying ligand-binding specificity, promiscuity and activation of AHR. We recently reported a cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structure of human AHR bound to the natural ligand indirubin, the chaperone Hsp90 and the co-chaperone XAP2 that provided the first experimental visualization of its ligand-binding PAS-B domain. Here, we report a 2.75 Å resolution structure of the AHR complex bound to the environmental pollutant benzo[a]pyrene (B[a]P). The structure substantiates the existence of a bipartite PAS-B ligand-binding pocket with a geometrically constrained primary binding site controlling ligand binding specificity and affinity, and a secondary binding site contributing to the binding promiscuity of AHR. We also report a docking study of B[a]P congeners that validates the B[a]P-bound PAS-B structure as a suitable model for accurate computational ligand binding assessment. Finally, comparison of our agonist-bound complex with the recently reported structures of mouse and fruit fly AHR PAS-B in different activation states suggests a ligand-induced loop conformational change potentially involved in the regulation of AHR function.
履歴
登録2023年9月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月10日-
マップ公開2024年1月10日-
更新2024年2月28日-
現状2024年2月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18498.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18498.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.835 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.074310035 - 0.223945
平均 (標準偏差)0.000104801235 (±0.0021360628)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 300.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18498_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18498_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18498_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Benzo[a]pyrene-bound Hsp90-XAP2-AHR complex

全体名称: Benzo[a]pyrene-bound Hsp90-XAP2-AHR complex
要素
  • 複合体: Benzo[a]pyrene-bound Hsp90-XAP2-AHR complex
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-betaHeat shock response
    • タンパク質・ペプチド: AH receptor-interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: Aryl hydrocarbon receptor芳香族炭化水素受容体
  • リガンド: MOLYBDATE ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: benzo[a]pyrene

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超分子 #1: Benzo[a]pyrene-bound Hsp90-XAP2-AHR complex

超分子名称: Benzo[a]pyrene-bound Hsp90-XAP2-AHR complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 254 KDa

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分子 #1: Heat shock protein HSP 90-beta

分子名称: Heat shock protein HSP 90-beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.213141 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHHHHHHPEE VHHGEEEVET FAFQAEIAQL MSLIINTFYS NKEIFLRELI SNASDALDKI RYESLTDPSK LDSGKELKID IIPNPQERT LTLVDTGIGM TKADLINNLG TIAKSGTKAF MEALQAGADI SMIGQFGVGF YSAYLVAEKV VVITKHNDDE Q YAWESSAG ...文字列:
MHHHHHHPEE VHHGEEEVET FAFQAEIAQL MSLIINTFYS NKEIFLRELI SNASDALDKI RYESLTDPSK LDSGKELKID IIPNPQERT LTLVDTGIGM TKADLINNLG TIAKSGTKAF MEALQAGADI SMIGQFGVGF YSAYLVAEKV VVITKHNDDE Q YAWESSAG GSFTVRADHG EPIGRGTKVI LHLKEDQTEY LEERRVKEVV KKHSQFIGYP ITLYLEKERE KEISDDEAEE EK GEKEEED KDDEEKPKIE DVGSDEEDDS GKDKKKKTKK IKEKYIDQEE LNKTKPIWTR NPDDITQEEY GEFYKSLTND WED HLAVKH FSVEGQLEFR ALLFIPRRAP FDLFENKKKK NNIKLYVRRV FIMDSCDELI PEYLNFIRGV VDSEDLPLNI SREM LQQSK ILKVIRKNIV KKCLELFSEL AEDKENYKKF YEAFSKNLKL GIHEDSTNRR RLSELLRYHT SQSGDEMTSL SEYVS RMKE TQKSIYYITG ESKEQVANSA FVERVRKRGF EVVYMTEPID EYCVQQLKEF DGKSLVSVTK EGLELPEDEE EKKKME ESK AKFENLCKLM KEILDKKVEK VTISNRLVSS PCCIVTSTYG WTANMERIMK AQALRDNSTM GYMMAKKHLE INPDHPI VE TLRQKAEADK NDKAVKDLVV LLFETALLSS GFSLEDPQTH SNRIYRMIKL GLGIDEDEVA AEEPNAAVPD EIPPLEGD E DASRMEEVD

UniProtKB: Heat shock protein HSP 90-beta

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分子 #2: AH receptor-interacting protein

分子名称: AH receptor-interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.691047 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MADIIARLRE DGIQKRVIQE GRGELPDFQD GTKATFHYRT LHSDDEGTVL DDSRARGKPM ELIIGKKFKL PVWETIVCTM REGEIAQFL CDIKHVVLYP LVAKSLRNIA VGKDPLEGQR HCCGVAQMRE HSSLGHADLD ALQQNPQPLI FHMEMLKVES P GTYQQDPW ...文字列:
MADIIARLRE DGIQKRVIQE GRGELPDFQD GTKATFHYRT LHSDDEGTVL DDSRARGKPM ELIIGKKFKL PVWETIVCTM REGEIAQFL CDIKHVVLYP LVAKSLRNIA VGKDPLEGQR HCCGVAQMRE HSSLGHADLD ALQQNPQPLI FHMEMLKVES P GTYQQDPW AMTDEEKAKA VPLIHQEGNR LYREGHVKEA AAKYYDAIAC LKNLQMKEQP GSPEWIQLDQ QITPLLLNYC QC KLVVEEY YEVLDHCSSI LNKYDDNVKA YFKRGKAHAA VWNAQEAQAD FAKVLELDPA LAPVVSRELQ ALEARIRQKD EED KARFRG IFSH

UniProtKB: AH receptor-interacting protein

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分子 #3: Aryl hydrocarbon receptor

分子名称: Aryl hydrocarbon receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.492559 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GAPNSSSANI TYASRKRRKP VQKTVKPIPA EGIKSNPSKR HRDRLNTELD RLASLLPFPQ DVINKLDKLS VLRLSVSYLR AKSFFDVAL KSSPTERNGG QDNCRAANFR EGLNLQEGEF LLQALNGFVL VVTTDALVFY ASSTIQDYLG FQQSDVIHQS V YELIHTED ...文字列:
GAPNSSSANI TYASRKRRKP VQKTVKPIPA EGIKSNPSKR HRDRLNTELD RLASLLPFPQ DVINKLDKLS VLRLSVSYLR AKSFFDVAL KSSPTERNGG QDNCRAANFR EGLNLQEGEF LLQALNGFVL VVTTDALVFY ASSTIQDYLG FQQSDVIHQS V YELIHTED RAEFQRQLHW ALNPSQCTES GQGIEEATGL PQTVVCYNPD QIPPENSPLM ERCFICRLRC LLDNSSGFLA MN FQGKLKY LHGQKKKGKD GSILPPQLAL FAIATPLQPP SILEIRTKNF IFRTKHKLDF TPIGCDAKGR IVLGYTEAEL CTR GSGYQF IHAADMLYCA ESHIRMIKTG ESGMIVFRLL TKNNRWTWVQ SNARLLYKNG RPDYIIVTQR PLTDEEGTEH LRKR NTKLP FMFTTGEAVL YEATNPFPAI MDPLPLRTKN GTSG

UniProtKB: 芳香族炭化水素受容体

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分子 #4: MOLYBDATE ION

分子名称: MOLYBDATE ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MOO
分子量理論値: 159.938 Da
Chemical component information

ChemComp-MOO:
MOLYBDATE ION / モリブデン酸塩

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #7: benzo[a]pyrene

分子名称: benzo[a]pyrene / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: W62
分子量理論値: 252.309 Da
Chemical component information

ChemComp-W62:
benzo[a]pyrene / ベンゾ[a]ピレン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.18 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMBis-TrisBis-tris methanebis-tris methane
50.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
10.0 mMKClpotassium chloride
10.0 mMMgCl2magnesium chloride
20.0 mMNa2MoO4sodium molybdate
2.0 mMBME2-mercaptoethanol2-メルカプトエタノール
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 4.5 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9849 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 1.1 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 6327916
初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 210038 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1) / 使用した粒子像数: 630113
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7zub


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8qmo:
Cryo-EM structure of the benzo[a]pyrene-bound Hsp90-XAP2-AHR complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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