[日本語] English
万見
- EMDB-1732: Three-dimensional structure of Tripeptidyl peptidase II from Dros... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1732
タイトルThree-dimensional structure of Tripeptidyl peptidase II from Drosophila melanogaster - a spindle shaped homo-40mer
マップデータEM density map of TPPII from Drosophila melanogaster
試料
  • 試料: Tripeptidyl peptidase II complex of Drosophila melanogaster
  • タンパク質・ペプチド: Tripeptidyl peptidase II
キーワードProtease (プロテアーゼ) / subtilase (スブチラーゼ)
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.0 Å
データ登録者Chuang CK / Rockel B / Seyit G / Walian PJ / Schoenegge A-M / Peters J / Zwart PH / Baumeister W / Jap BK
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2010
タイトル: Hybrid molecular structure of the giant protease tripeptidyl peptidase II.
著者: Crystal K Chuang / Beate Rockel / Gönül Seyit / Peter J Walian / Anne-Marie Schönegge / Jürgen Peters / Petrus H Zwart / Wolfgang Baumeister / Bing K Jap /
要旨: Tripeptidyl peptidase II (TPP II) is the largest known eukaryotic protease (6 MDa). It is believed to act downstream of the 26S proteasome, cleaving tripeptides from the N termini of longer peptides, ...Tripeptidyl peptidase II (TPP II) is the largest known eukaryotic protease (6 MDa). It is believed to act downstream of the 26S proteasome, cleaving tripeptides from the N termini of longer peptides, and it is implicated in numerous cellular processes. Here we report the structure of Drosophila TPP II determined by a hybrid approach. We solved the structure of the dimer by X-ray crystallography and docked it into the three-dimensional map of the holocomplex, which we obtained by single-particle cryo-electron microscopy. The resulting structure reveals the compartmentalization of the active sites inside a system of chambers and suggests the existence of a molecular ruler determining the size of the cleavage products. Furthermore, the structure suggests a model for activation of TPP II involving the relocation of a flexible loop and a repositioning of the active-site serine, coupling it to holocomplex assembly and active-site sequestration.
履歴
登録2010年5月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年6月16日-
マップ公開2010年8月6日-
更新2010年11月1日-
現状2010年11月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.16
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd1732.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1732.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 122.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM density map of TPPII from Drosophila melanogaster
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.16 Å/pix.
x 320 pix.
= 691.2 Å		2.16 Å/pix.
x 320 pix.
= 691.2 Å		2.16 Å/pix.
x 320 pix.
= 691.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.16 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.16 / ムービー #1: 2.16
最小 - 最大-7.54674 - 12.714399999999999
平均 (標準偏差)-0.000000000183617 (±0.99993)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 691.2 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.162.162.16
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z691.200691.200691.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-100-100-100
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-7.54712.714-0.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Tripeptidyl peptidase II complex of Drosophila melanogaster

全体名称: Tripeptidyl peptidase II complex of Drosophila melanogaster
要素
  • 試料: Tripeptidyl peptidase II complex of Drosophila melanogaster
  • タンパク質・ペプチド: Tripeptidyl peptidase II

-
超分子 #1000: Tripeptidyl peptidase II complex of Drosophila melanogaster

超分子名称: Tripeptidyl peptidase II complex of Drosophila melanogaster
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 40-mer / Number unique components: 1
分子量理論値: 6 MDa

-
分子 #1: Tripeptidyl peptidase II

分子名称: Tripeptidyl peptidase II / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TPPII / コピー数: 40 / 集合状態: 40-mer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
別称: Fruit Fly / 細胞中の位置: Cytoplasmic
分子量理論値: 150 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.8 / 詳細: 40 mM KPO4, pH 7.8, 2 mM DTT, 5% glycerol
グリッド詳細: Holey carbon 200 mesh copper grids covered with thin carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER
手法: Sample was applied on grid, blotted briefly and washed twice with buffer (40 mM ammonium sulfate, pH 7.5)

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
電子線加速電圧: 160 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 69500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm
試料ステージ試料ホルダー: Side-entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS (4k x 4k)
平均電子線量: 15 e/Å2

-
画像解析

CTF補正詳細: Each CCD frame
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 37195

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る