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万見
- EMDB-1689: CryoEM reconstruction of human parechovirus 1 complexed with inte... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1689
タイトルCryoEM reconstruction of human parechovirus 1 complexed with integrin alphaV-beta6
マップデータThis is a cryoEM reconstruction of human parechovirus 1 complexed with integrin alphaV-beta6 at 8.7 angstrom resolution
試料
  • 試料: Purified human parechovirus 1 and integrin alphaV-beta6 in 1 mM MgCl2 in PBS buffer
  • ウイルス: Human parecho virus 1
  • タンパク質・ペプチド: Integrin alphaV-beta6
キーワードpicornavirus (ピコルナウイルス科) / parechovirus / icosahedral (二十面体)
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human parecho virus 1
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 8.7 Å
データ登録者Seitsonen JJT / Susi P / Heikkila O / Laurinmaki P / Hyypia T / Butcher SJ
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2010
タイトル: Interaction of alphaVbeta3 and alphaVbeta6 integrins with human parechovirus 1.
著者: Jani Seitsonen / Petri Susi / Outi Heikkilä / Robert S Sinkovits / Pasi Laurinmäki / Timo Hyypiä / Sarah J Butcher /
要旨: Human parechovirus (HPEV) infections are very common in early childhood and can be severe in neonates. It has been shown that integrins are important for cellular infectivity of HPEV1 through ...Human parechovirus (HPEV) infections are very common in early childhood and can be severe in neonates. It has been shown that integrins are important for cellular infectivity of HPEV1 through experiments using peptide blocking assays and function-blocking antibodies to alpha(V) integrins. The interaction of HPEV1 with alpha(V) integrins is presumably mediated by a C-terminal RGD motif in the capsid protein VP1. We characterized the binding of integrins alpha(V)beta(3) and alpha(V)beta(6) to HPEV1 by biochemical and structural studies. We showed that although HPEV1 bound efficiently to immobilized integrins, alpha(V)beta(6) bound more efficiently than alpha(V)beta(3) to immobilized HPEV1. Moreover, soluble alpha(V)beta(6), but not alpha(V)beta(3), blocked HPEV1 cellular infectivity, indicating that it is a high-affinity receptor for HPEV1. We also showed that HPEV1 binding to integrins in vitro could be partially blocked by RGD peptides. Using electron cryo-microscopy and image reconstruction, we showed that HPEV1 has the typical T=1 (pseudo T=3) organization of a picornavirus. Complexes of HPEV1 and integrins indicated that both integrin footprints reside between the 5-fold and 3-fold symmetry axes. This result does not match the RGD position predicted from the coxsackievirus A9 X-ray structure but is consistent with the predicted location of this motif in the shorter C terminus found in HPEV1. This first structural characterization of a parechovirus indicates that the differences in receptor binding are due to the amino acid differences in the integrins rather than to significantly different viral footprints.
履歴
登録2010年1月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年9月17日-
マップ公開2010年9月17日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1689_HPE...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1689.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 117.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED BYTE
注釈This is a cryoEM reconstruction of human parechovirus 1 complexed with integrin alphaV-beta6 at 8.7 angstrom resolution
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.13 Å/pix.
x 501 pix.
= 566.13 Å		1.13 Å/pix.
x 501 pix.
= 566.13 Å		1.13 Å/pix.
x 501 pix.
= 566.13 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.13 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 10.0 / ムービー #1: 10
最小 - 最大-128.0 - 127.0
平均 (標準偏差)-2.29859924 (±41.247978209999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-250-250-250
サイズ501501501
Spacing501501501
セルA=B=C: 566.13 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeenvelope stored as signed bytes (from -128 lowest to 127 highest)
Å/pix. X/Y/Z1.131.131.13
M x/y/z501501501
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z566.130566.130566.130
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ121121121
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-250-250-250
NC/NR/NS501501501
D min/max/mean-128.000127.000-2.299

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Purified human parechovirus 1 and integrin alphaV-beta6 in 1 mM M...

全体名称: Purified human parechovirus 1 and integrin alphaV-beta6 in 1 mM MgCl2 in PBS buffer
要素
  • 試料: Purified human parechovirus 1 and integrin alphaV-beta6 in 1 mM MgCl2 in PBS buffer
  • ウイルス: Human parecho virus 1
  • タンパク質・ペプチド: Integrin alphaV-beta6

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超分子 #1000: Purified human parechovirus 1 and integrin alphaV-beta6 in 1 mM M...

超分子名称: Purified human parechovirus 1 and integrin alphaV-beta6 in 1 mM MgCl2 in PBS buffer
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: Complete particle (60-mer) with the RNA genome inside with few integrin molecules attached
Number unique components: 2

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超分子 #1: Human parecho virus 1

超分子名称: Human parecho virus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: HPEV1 / 生物種: Human parecho virus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: HPEV1
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量理論値: 5.1 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: native / 直径: 280 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: Integrin alphaV-beta6

分子名称: Integrin alphaV-beta6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Integrin alphaV-beta6 / コピー数: 1 / 集合状態: Heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: CHO / 細胞中の位置: Plasma membrane
分子量理論値: 203 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.24 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: 1 mM MgCl2 in PBS
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo preparation
グリッド詳細: 400 mesh carbon coated copper
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Guillotine / 手法: Blot for 1-2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 60500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.106 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.793 µm / 倍率（公称値）: 62000
試料ステージ試料ホルダー: Gatan 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 91 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 62,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 93 / 平均電子線量: 18 e/Å2 / 詳細: Scanned with Zeiss Photoscan TD scanner
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: AUTO3DEM / 使用した粒子像数: 2105

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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