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万見
- EMDB-1614: Globular tetramers of beta-2-microglobulin assemble into elaborat... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1614
タイトルGlobular tetramers of beta-2-microglobulin assemble into elaborate amyloid fibrils
マップデータSurface view of an B-type map from beta-2-microglobulin
試料
  • 試料: beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン
  • タンパク質・ペプチド: beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン
キーワードprotein misfolding (プロテオパチー) / amyloid (アミロイド) / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / 3D reconstruction / STEM (ステム)
機能・相同性Β2-ミクログロブリン / MHC class I protein complex
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者White HE / Hodgkinson JL / Jahn TR / Cohen-Krausz S / Gosal WS / Muller S / Orlova EV / Radford SE / Saibil HR
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2009
タイトル: Globular tetramers of beta(2)-microglobulin assemble into elaborate amyloid fibrils.
著者: Helen E White / Julie L Hodgkinson / Thomas R Jahn / Sara Cohen-Krausz / Walraj S Gosal / Shirley Müller / Elena V Orlova / Sheena E Radford / Helen R Saibil /
要旨: Amyloid fibrils are ordered polymers in which constituent polypeptides adopt a non-native fold. Despite their importance in degenerative human diseases, the overall structure of amyloid fibrils ...Amyloid fibrils are ordered polymers in which constituent polypeptides adopt a non-native fold. Despite their importance in degenerative human diseases, the overall structure of amyloid fibrils remains unknown. High-resolution studies of model peptide assemblies have identified residues forming cross-beta-strands and have revealed some details of local beta-strand packing. However, little is known about the assembly contacts that define the fibril architecture. Here we present a set of three-dimensional structures of amyloid fibrils formed from full-length beta(2)-microglobulin, a 99-residue protein involved in clinical amyloidosis. Our cryo-electron microscopy maps reveal a hierarchical fibril structure built from tetrameric units of globular density, with at least three different subunit interfaces in this homopolymeric assembly. These findings suggest a more complex superstructure for amyloid than hitherto suspected and prompt a re-evaluation of the defining features of the amyloid fold.
履歴
登録2009年4月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年4月28日-
マップ公開2009年4月28日-
更新2009年10月20日-
現状2009年10月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1614.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1614.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Surface view of an B-type map from beta-2-microglobulin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.5 Å/pix.
x 80 pix.
= 280. Å		3.5 Å/pix.
x 80 pix.
= 280. Å		3.5 Å/pix.
x 80 pix.
= 280. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-8.39024 - 21.419499999999999
平均 (標準偏差)0.00000000745257 (±2.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-39-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 280 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.53.53.5
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z280.000280.000280.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-17-17-200
NX/NY/NZ123123401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-39-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-8.39021.4190.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : beta-2-microglobulin

全体名称: beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン
要素
  • 試料: beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン
  • タンパク質・ペプチド: beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン

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超分子 #1000: beta-2-microglobulin

超分子名称: beta-2-microglobulin / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量実験値: 10 KDa

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分子 #1: beta-2-microglobulin

分子名称: beta-2-microglobulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: beta-2-microglobulin / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: plasma
分子量実験値: 10 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pINKWT
配列GO: MHC class I protein complex / InterPro: Β2-ミクログロブリン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 2.5 / 詳細: 25 mM sodium phosphate, 25 mM sodium acetate
グリッド詳細: holey carbon grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: manual plunger

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度最低: 100 K
詳細Low dose
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 85 / ビット/ピクセル: 8
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Phase flipping
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 52.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 7.01 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: Maps were calculated for each class as each class had a different pitch.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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