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万見
- EMDB-16134: Escherichia coli anaerobic fatty acid beta oxidation trifunctiona... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16134
タイトルEscherichia coli anaerobic fatty acid beta oxidation trifunctional enzyme (anEcTFE) octameric complex
マップデータAnEcTFE octamer
試料
  • 複合体: anEcTFE octamer
    • タンパク質・ペプチド: 3-ketoacyl-CoA thiolase FadI
    • タンパク質・ペプチド: Fatty acid oxidation complex subunit alphaΒ酸化
キーワードcomplex / heterooctamer / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid beta-oxidation, unsaturated, even number / fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / 3-ヒドロキシ酪酸-CoA エピメラーゼ / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase activity / acetyl-CoA C-acyltransferase / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / 3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ / enoyl-CoA hydratase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity ...fatty acid beta-oxidation, unsaturated, even number / fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / 3-ヒドロキシ酪酸-CoA エピメラーゼ / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase activity / acetyl-CoA C-acyltransferase / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / 3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ / enoyl-CoA hydratase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / enoyl-CoA hydratase activity / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA C-acyltransferase FadI / Fatty oxidation complex, alpha subunit FadJ / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. ...Acetyl-CoA C-acyltransferase FadI / Fatty oxidation complex, alpha subunit FadJ / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / チオラーゼ / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Thiolase-like / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
3-ketoacyl-CoA thiolase FadI / Fatty acid oxidation complex subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.3 Å
データ登録者Sah-Teli SK / Pinkas M / Novacek J / Venkatesan R
資金援助 チェコ, フィンランド, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicLM2018127 チェコ
Academy of Finland293369, 289024 and 319194 フィンランド
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission871037, 871037European Union
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Structural basis for different membrane-binding properties of E. coli anaerobic and human mitochondrial β-oxidation trifunctional enzymes.
著者: Shiv K Sah-Teli / Matyas Pinkas / Mikko J Hynönen / Sarah J Butcher / Rik K Wierenga / Jiri Novacek / Rajaram Venkatesan /
要旨: Facultative anaerobic bacteria such as Escherichia coli have two αβ heterotetrameric trifunctional enzymes (TFE), catalyzing the last three steps of the β-oxidation cycle: soluble aerobic TFE ...Facultative anaerobic bacteria such as Escherichia coli have two αβ heterotetrameric trifunctional enzymes (TFE), catalyzing the last three steps of the β-oxidation cycle: soluble aerobic TFE (EcTFE) and membrane-associated anaerobic TFE (anEcTFE), closely related to the human mitochondrial TFE (HsTFE). The cryo-EM structure of anEcTFE and crystal structures of anEcTFE-α show that the overall assembly of anEcTFE and HsTFE is similar. However, their membrane-binding properties differ considerably. The shorter A5-H7 and H8 regions of anEcTFE-α result in weaker α-β as well as α-membrane interactions, respectively. The protruding H-H region of anEcTFE-β is therefore more critical for membrane-association. Mutational studies also show that this region is important for the stability of the anEcTFE-β dimer and anEcTFE heterotetramer. The fatty acyl tail binding tunnel of the anEcTFE-α hydratase domain, as in HsTFE-α, is wider than in EcTFE-α, accommodating longer fatty acyl tails, in good agreement with their respective substrate specificities.
履歴
登録2022年11月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月17日-
マップ公開2023年5月17日-
更新2023年11月29日-
現状2023年11月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16134.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16134.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈AnEcTFE octamer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.08 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.08 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09
最小 - 最大-0.017609086 - 0.22664408
平均 (標準偏差)0.0045040883 (±0.02090938)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.08002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: AnEcTFE octamer half2 map

ファイルemd_16134_half_map_1.map
注釈AnEcTFE octamer half2 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: AnEcTFE octamer half1 map

ファイルemd_16134_half_map_2.map
注釈AnEcTFE octamer half1 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : anEcTFE octamer

全体名称: anEcTFE octamer
要素
  • 複合体: anEcTFE octamer
    • タンパク質・ペプチド: 3-ketoacyl-CoA thiolase FadI
    • タンパク質・ペプチド: Fatty acid oxidation complex subunit alphaΒ酸化

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超分子 #1: anEcTFE octamer

超分子名称: anEcTFE octamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: heterooctamer complex
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: 3-ketoacyl-CoA thiolase FadI

分子名称: 3-ketoacyl-CoA thiolase FadI / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: acetyl-CoA C-acyltransferase
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 48.20207 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SQDPMGQVLP LVTRQGDRIA IVSGLRTPFA RQATAFHGIP AVDLGKMVVG ELLARSEIPA EVIEQLVFGQ VVQMPEAPN IAREIVLGTG MNVHTDAYSV SRACATSFQA VANVAESLMA GTIRAGIAGG ADSSSVLPIG VSKKLARVLV D VNKARTMS ...文字列:
MGSSHHHHHH SQDPMGQVLP LVTRQGDRIA IVSGLRTPFA RQATAFHGIP AVDLGKMVVG ELLARSEIPA EVIEQLVFGQ VVQMPEAPN IAREIVLGTG MNVHTDAYSV SRACATSFQA VANVAESLMA GTIRAGIAGG ADSSSVLPIG VSKKLARVLV D VNKARTMS QRLKLFSRLR LRDLMPVPPA VAEYSTGLRM GDTAEQMAKT YGITREQQDA LAHRSHQRAA QAWSDGKLKE EV MTAFIPP YKQPLVEDNN IRGNSSLADY AKLRPAFDRK HGTVTAANST PLTDGAAAVI LMTESRAKEL GLVPLGYLRS YAF TAIDVW QDMLLGPAWS TPLALERAGL TMSDLTLIDM HEAFAAQTLA NIQLLGSERF AREALGRAHA TGEVDDSKFN VLGG SIAYG HPFAATGARM ITQTLHELRR RGGGFGLVTA CAAGGLGAAM VLEAE

UniProtKB: 3-ketoacyl-CoA thiolase FadI

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分子 #2: Fatty acid oxidation complex subunit alpha

分子名称: Fatty acid oxidation complex subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: enoyl-CoA hydratase
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 77.169125 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MEMTSAFTLN VRLDNIAVIT IDVPGEKMNT LKAEFASQVR AIIKQLRENK ELRGVVFVSA KPDNFIAGAD INMIGNCKTA QEAEALARQ GQQLMAEIHA LPIQVIAAIH GACLGGGLEL ALACHGRVCT DDPKTVLGLP EVQLGLLPGS GGTQRLPRLI G VSTALEMI ...文字列:
MEMTSAFTLN VRLDNIAVIT IDVPGEKMNT LKAEFASQVR AIIKQLRENK ELRGVVFVSA KPDNFIAGAD INMIGNCKTA QEAEALARQ GQQLMAEIHA LPIQVIAAIH GACLGGGLEL ALACHGRVCT DDPKTVLGLP EVQLGLLPGS GGTQRLPRLI G VSTALEMI LTGKQLRAKQ ALKLGLVDDV VPHSILLEAA VELAKKERPS SRPLPVRERI LAGPLGRALL FKMVGKKTEH KT QGNYPAT ERILEVVETG LAQGTSSGYD AEARAFGELA MTPQSQALRS IFFASTDVKK DPGSDAPPAP LNSVGILGGG LMG GGIAYV TACKAGIPVR IKDINPQGIN HALKYSWDQL EGKVRRRHLK ASERDKQLAL ISGTTDYRGF AHRDLIIEAV FENL ELKQQ MVAEVEQNCA AHTIFASNTS SLPIGDIAAH ATRPEQVIGL HFFSPVEKMP LVEIIPHAGT SAQTIATTVK LAKKQ GKTP IVVRDKAGFY VNRILAPYIN EAIRMLTQGE RVEHIDAALV KFGFPVGPIQ LLDEVGIDTG TKIIPVLEAA YGERFS APA NVVSSILNDD RKGRKNGRGF YLYGQKGRKS KKQVDPAIYP LIGTQGQGRI SAPQVAERCV MLMLNEAVRC VDEQVIR SV RDGDIGAVFG IGFPPFLGGP FRYIDSLGAG EVVAIMQRLA TQYGSRFTPC ERLVEMGARG ESFWKTTATD LQ

UniProtKB: Fatty acid oxidation complex subunit alpha

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 50 mM Tris, 500 mM NaCl, 5% glycerol, 2.5 mM DTT, 0.0033% amphipol A8-35, pH 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 10184
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
当てはまり具合の基準: cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8bnr:
Escherichia coli anaerobic fatty acid beta oxidation trifunctional enzyme (anEcTFE) octameric complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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