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- EMDB-15947: Direct observation of the open conformational state of formin mDi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15947
タイトルDirect observation of the open conformational state of formin mDia1 at actin filament barbed end
マップデータActin barbed-end - Formin "Open State"
試料
  • 複合体: Actin barbed-end bound by formin mDia1 dimer in his "open state"
    • 細胞器官・細胞要素: Formin mDia1 dimer
    • 細胞器官・細胞要素: Alpha Actin subunits assembled in helicoidal F-actin filament
キーワードActin binding protein / Complex / barbed-end / formin / MOTOR PROTEIN (モータータンパク質)
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Maufront J / Guichard B / Cao L / Di Cicco A / Jegou A / Romet-Lemonne G / Bertin A
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-16-CE11-0013-01 フランス
引用
ジャーナル: Mol Biol Cell / 年: 2023
タイトル: Direct observation of the conformational states of formin mDia1 at actin filament barbed ends and along the filament.
著者: Julien Maufront / Bérengère Guichard / Lu-Yan Cao / Aurélie Di Cicco / Antoine Jégou / Guillaume Romet-Lemonne / Aurélie Bertin /
要旨: The fine regulation of actin polymerization is essential to control cell motility and architecture and to perform essential cellular functions. Formins are key regulators of actin filament assembly, ...The fine regulation of actin polymerization is essential to control cell motility and architecture and to perform essential cellular functions. Formins are key regulators of actin filament assembly, known to processively elongate filament barbed ends and increase their polymerization rate. Different models have been extrapolated to describe the molecular mechanism governing the processive motion of formin FH2 domains at polymerizing barbed ends. Using negative stain electron microscopy, we directly identified for the first time two conformations of the mDia1 formin FH2 domains in interaction with the barbed ends of actin filaments. These conformations agree with the speculated open and closed conformations of the "stair-stepping" model. We observed the FH2 dimers to be in the open conformation for 79% of the data, interacting with the two terminal actin subunits of the barbed end while they interact with three actin subunits in the closed conformation. In addition, we identified and characterized the structure of single FH2 dimers encircling the core of actin filaments, and reveal their ability to spontaneously depart from barbed ends.
#1: ジャーナル: BiorXiv / 年: 2022
タイトル: Direct observation of the open conformational state of formin mDia1 at actin filament barbed end
著者: Maufront J / Bertin A
履歴
登録2022年10月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月7日-
マップ公開2022年12月7日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15947.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15947.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Actin barbed-end - Formin "Open State"
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.13 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0214
最小 - 最大-0.06896125 - 0.13171235
平均 (標準偏差)0.0005159779 (±0.0062722866)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 383.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15947_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Actin barbed-end - Formin "Open State"

ファイルemd_15947_half_map_1.map
注釈Actin barbed-end - Formin "Open State"
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Actin barbed-end - Formin "Open State"

ファイルemd_15947_half_map_2.map
注釈Actin barbed-end - Formin "Open State"
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Actin barbed-end bound by formin mDia1 dimer in his "open state"

全体名称: Actin barbed-end bound by formin mDia1 dimer in his "open state"
要素
  • 複合体: Actin barbed-end bound by formin mDia1 dimer in his "open state"
    • 細胞器官・細胞要素: Formin mDia1 dimer
    • 細胞器官・細胞要素: Alpha Actin subunits assembled in helicoidal F-actin filament

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超分子 #1: Actin barbed-end bound by formin mDia1 dimer in his "open state"

超分子名称: Actin barbed-end bound by formin mDia1 dimer in his "open state"
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0

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超分子 #2: Formin mDia1 dimer

超分子名称: Formin mDia1 dimer / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #3: Alpha Actin subunits assembled in helicoidal F-actin filament

超分子名称: Alpha Actin subunits assembled in helicoidal F-actin filament
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製 #1

Preparation ID1
濃度0.04 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Formate

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試料調製 #2

Preparation ID2
濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Formate

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2

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画像解析

粒子像選択選択した数: 20919
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Structural models of a formin-bound barbed end in his open state and his closed state were generated within UCSF Chimera based on FH2-actin atomic structure PDB 1Y64 and actin ...In silico モデル: Structural models of a formin-bound barbed end in his open state and his closed state were generated within UCSF Chimera based on FH2-actin atomic structure PDB 1Y64 and actin filament atomic structure PDB 5OOE then low-pass filtered at 50 angstrom.
詳細: Starting with a raw cylinder with an appropriate diameter converge to similar results.
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 3694
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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