[日本語] English
万見
- EMDB-1581: Structure and functional role of dynein's microtubule-binding domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1581
タイトルStructure and functional role of dynein's microtubule-binding domain
マップデータThis is a 3-D map of the SRS-MTBD construct
試料
  • 試料: Synthetic construct of dynein microtubule-binding domain (85-82) fused to seryl-tRNA synthase-monomer. Abbreviated name is SRS-MTBD-85-82
  • タンパク質・ペプチド: microtubule微小管
キーワードAssembly 1 is a helical 15 protofilaments / component name / tubulin. Assembly 2 is a monomer of the SRS-MTBD construct
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 35.0 Å
データ登録者Carter AP / Garbarino JE / Wilson-Kubalek EM / Shipley WE / Cho C / Milligan RA / Vale RD / Gibbons IR
引用ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: Structure and functional role of dynein's microtubule-binding domain.
著者: Andrew P Carter / Joan E Garbarino / Elizabeth M Wilson-Kubalek / Wesley E Shipley / Carol Cho / Ronald A Milligan / Ronald D Vale / I R Gibbons /
要旨: Dynein motors move various cargos along microtubules within the cytoplasm and power the beating of cilia and flagella. An unusual feature of dynein is that its microtubule-binding domain (MTBD) is ...Dynein motors move various cargos along microtubules within the cytoplasm and power the beating of cilia and flagella. An unusual feature of dynein is that its microtubule-binding domain (MTBD) is separated from its ring-shaped AAA+ adenosine triphosphatase (ATPase) domain by a 15-nanometer coiled-coil stalk. We report the crystal structure of the mouse cytoplasmic dynein MTBD and a portion of the coiled coil, which supports a mechanism by which the ATPase domain and MTBD may communicate through a shift in the heptad registry of the coiled coil. Surprisingly, functional data suggest that the MTBD, and not the ATPase domain, is the main determinant of the direction of dynein motility.
履歴
登録2008年11月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年11月7日-
マップ公開2009年6月11日-
更新2012年11月7日-
現状2012年11月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1581.gif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1581.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a 3-D map of the SRS-MTBD construct
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.5 Å
密度
表面レベル登録者による: 7.0 / ムービー #1: 9
最小 - 最大-30.0 - 52.0
平均 (標準偏差)0.367653 (±12.0869)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ143143103
Spacing143143103
セルA: 500.5 Å / B: 500.5 Å / C: 360.5 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.53.53.5
M x/y/z143143103
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z500.500500.500360.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-100-100-99
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS143143103
D min/max/mean-30.00052.0000.368

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Synthetic construct of dynein microtubule-binding domain (85-82) ...

全体名称: Synthetic construct of dynein microtubule-binding domain (85-82) fused to seryl-tRNA synthase-monomer. Abbreviated name is SRS-MTBD-85-82
要素
  • 試料: Synthetic construct of dynein microtubule-binding domain (85-82) fused to seryl-tRNA synthase-monomer. Abbreviated name is SRS-MTBD-85-82
  • タンパク質・ペプチド: microtubule微小管

-
超分子 #1000: Synthetic construct of dynein microtubule-binding domain (85-82) ...

超分子名称: Synthetic construct of dynein microtubule-binding domain (85-82) fused to seryl-tRNA synthase-monomer. Abbreviated name is SRS-MTBD-85-82
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The SRS-MTBD-85-82 construct has a 12 heptad long stalk, only the first 3 heptad repeats were visible in this map. No density was observed for the SRS.
集合状態: SRS-MTBD-85-82 monomers bound to 15 protofilaments helical microtubules
Number unique components: 2

-
分子 #1: microtubule

分子名称: microtubule / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: microtubule / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: House Mouse
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: 1.5 sec blot

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 倍率（公称値）: 29000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Field Emission Gun
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 3.5 µm / 実像数: 10 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正詳細: each image
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 35.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: phoelix

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3err


Chain - Chain ID: A
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid body. The crystal structure was manually docked into the EM density using the chimera software package.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る