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万見
- EMDB-14563: CAND1-SCF-SKP2 CAND1 engaged SCF rocked -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14563
タイトルCAND1-SCF-SKP2 CAND1 engaged SCF rocked
マップデータCAND1-SCFSKP2-Class2 deepEMhancer
試料
  • 複合体: CAND1-SCF-SKP2 CAND1 engaged SCF rocked
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 2
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


SCF complex assembly / positive regulation of protein polyubiquitination / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / F-box domain binding / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / PcG protein complex / negative regulation of catalytic activity / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cellular response to chemical stress / NEDD8 transferase activity ...SCF complex assembly / positive regulation of protein polyubiquitination / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / F-box domain binding / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / PcG protein complex / negative regulation of catalytic activity / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cellular response to chemical stress / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / SCF複合体 / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ubiquitin ligase complex / positive regulation of TORC1 signaling / TBP-class protein binding / Regulation of BACH1 activity / T細胞 / post-translational protein modification / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / intrinsic apoptotic signaling pathway / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / molecular function activator activity / Vpu mediated degradation of CD4 / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of NOTCH4 signaling / animal organ morphogenesis / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / G1/S transition of mitotic cell cycle / DNA Damage Recognition in GG-NER / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / RING-type E3 ubiquitin transferase / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / beta-catenin binding / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Formation of Incision Complex in GG-NER / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / protein polyubiquitination / Orc1 removal from chromatin / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of RAS by GAPs / positive regulation of protein catabolic process / Regulation of RUNX2 expression and activity / cellular response to UV / Cyclin D associated events in G1 / ubiquitin protein ligase activity / G2/M transition of mitotic cell cycle / KEAP1-NFE2L2 pathway / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
TATA-binding protein interacting (TIP20) / Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1/2 / TATA-binding protein interacting (TIP20) / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / SKP1 component, dimerisation ...TATA-binding protein interacting (TIP20) / Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1/2 / TATA-binding protein interacting (TIP20) / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / HEAT-like repeat / Fボックスタンパク質 / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / S-phase kinase-associated protein 1 / S-phase kinase-associated protein 2 / Cullin-1 / Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Baek K / Schulman BA
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
European Research Council (ERC)789016European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Systemwide disassembly and assembly of SCF ubiquitin ligase complexes.
著者: Kheewoong Baek / Daniel C Scott / Lukas T Henneberg / Moeko T King / Matthias Mann / Brenda A Schulman /
要旨: Cells respond to environmental cues by remodeling their inventories of multiprotein complexes. Cellular repertoires of SCF (SKP1-CUL1-F box protein) ubiquitin ligase complexes, which mediate much ...Cells respond to environmental cues by remodeling their inventories of multiprotein complexes. Cellular repertoires of SCF (SKP1-CUL1-F box protein) ubiquitin ligase complexes, which mediate much protein degradation, require CAND1 to distribute the limiting CUL1 subunit across the family of ∼70 different F box proteins. Yet, how a single factor coordinately assembles numerous distinct multiprotein complexes remains unknown. We obtained cryo-EM structures of CAND1-bound SCF complexes in multiple states and correlated mutational effects on structures, biochemistry, and cellular assays. The data suggest that CAND1 clasps idling catalytic domains of an inactive SCF, rolls around, and allosterically rocks and destabilizes the SCF. New SCF production proceeds in reverse, through SKP1-F box allosterically destabilizing CAND1. The CAND1-SCF conformational ensemble recycles CUL1 from inactive complexes, fueling mixing and matching of SCF parts for E3 activation in response to substrate availability. Our data reveal biogenesis of a predominant family of E3 ligases, and the molecular basis for systemwide multiprotein complex assembly.
履歴
登録2022年3月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月19日-
マップ公開2023年4月19日-
更新2023年5月10日-
現状2023年5月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14563.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14563.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CAND1-SCFSKP2-Class2 deepEMhancer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272.384 Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272.384 Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272.384 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8512 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.122
最小 - 最大-0.0017585626 - 1.6749573
平均 (標準偏差)0.0019316211 (±0.030376961)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 272.384 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14563_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: CAND1-SCFSKP2-Class2 3D Refinement

ファイルemd_14563_additional_1.map
注釈CAND1-SCFSKP2-Class2 3D Refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: CAND1-SCFSKP2-Class2 RELION postprocess

ファイルemd_14563_additional_2.map
注釈CAND1-SCFSKP2-Class2 RELION postprocess
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: CAND1-SCFSKP2-Class2 halfmap1

ファイルemd_14563_half_map_1.map
注釈CAND1-SCFSKP2-Class2 halfmap1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: CAND1-SCFSKP2-Class2 halfmap1

ファイルemd_14563_half_map_2.map
注釈CAND1-SCFSKP2-Class2 halfmap1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CAND1-SCF-SKP2 CAND1 engaged SCF rocked

全体名称: CAND1-SCF-SKP2 CAND1 engaged SCF rocked
要素
  • 複合体: CAND1-SCF-SKP2 CAND1 engaged SCF rocked
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 2
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: CAND1-SCF-SKP2 CAND1 engaged SCF rocked

超分子名称: CAND1-SCF-SKP2 CAND1 engaged SCF rocked / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cullin-1

分子名称: Cullin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.800367 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSSTRSQNPH GLKQIGLDQI WDDLRAGIQQ VYTRQSMAKS RYMELYTHVY NYCTSVHQSN QARGAGVPPS KSKKGQTPGG AQFVGLELY KRLKEFLKNY LTNLLKDGED LMDESVLKFY TQQWEDYRFS SKVLNGICAY LNRHWVRREC DEGRKGIYEI Y SLALVTWR ...文字列:
MSSTRSQNPH GLKQIGLDQI WDDLRAGIQQ VYTRQSMAKS RYMELYTHVY NYCTSVHQSN QARGAGVPPS KSKKGQTPGG AQFVGLELY KRLKEFLKNY LTNLLKDGED LMDESVLKFY TQQWEDYRFS SKVLNGICAY LNRHWVRREC DEGRKGIYEI Y SLALVTWR DCLFRPLNKQ VTNAVLKLIE KERNGETINT RLISGVVQSY VELGLNEDDA FAKGPTLTVY KESFESQFLA DT ERFYTRE STEFLQQNPV TEYMKKAEAR LLEEQRRVQV YLHESTQDEL ARKCEQVLIE KHLEIFHTEF QNLLDADKNE DLG RMYNLV SRIQDGLGEL KKLLETHIHN QGLAAIEKCG EAALNDPKMY VQTVLDVHKK YNALVMSAFN NDAGFVAALD KACG RFINN NAVTKMAQSS SKSPELLARY CDSLLKKSSK NPEEAELEDT LNQVMVVFKY IEDKDVFQKF YAKMLAKRLV HQNSA SDDA EASMISKLKQ ACGFEYTSKL QRMFQDIGVS KDLNEQFKKH LTNSEPLDLD FSIQVLSSGS WPFQQSCTFA LPSELE RSY QRFTAFYASR HSGRKLTWLY QLSKGELVTN CFKNRYTLQA STFQMAILLQ YNTEDAYTVQ QLTDSTQIKM DILAQVL QI LLKSKLLVLE DENANVDEVE LKPDTLIKLY LGYKNKKLRV NINVPMKTEQ KQEQETTHKN IEEDRKLLIQ AAIVRIMK M RKVLKHQQLL GEVLTQLSSR FKPRVPVIKK CIDILIEKEY LERVDGEKDT YSYLA

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分子 #2: Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1

分子名称: Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 137.386281 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSPEFPGRMA SASYHISNLL EKMTSSDKDF RFMATNDLMT ELQKDSIKLD DDSERKVVKM ILKLLEDKNG EVQNLAVKCL GPLVSKVKE YQVETIVDTL CTNMLSDKEQ LRDISSIGLK TVIGELPPAS SGSALAANVC KKITGRLTSA IAKQEDVSVQ L EALDIMAD ...文字列:
GSPEFPGRMA SASYHISNLL EKMTSSDKDF RFMATNDLMT ELQKDSIKLD DDSERKVVKM ILKLLEDKNG EVQNLAVKCL GPLVSKVKE YQVETIVDTL CTNMLSDKEQ LRDISSIGLK TVIGELPPAS SGSALAANVC KKITGRLTSA IAKQEDVSVQ L EALDIMAD MLSRQGGLLV NFHPSILTCL LPQLTSPRLA VRKRTIIALG HLVMSCGNIV FVDLIEHLLS ELSKNDSMST TR TYIQCIA AISRQAGHRI GEYLEKIIPL VVKFCNVDDD ELREYCIQAF ESFVRRCPKE VYPHVSTIIN ICLKYLTYDP NYN YDDEDE DENAMDADGG DDDDQGSDDE YSDDDDMSWK VRRAAAKCLD AVVSTRHEML PEFYKTVSPA LISRFKEREE NVKA DVFHA YLSLLKQTRP VQSWLCDPDA MEQGETPLTM LQSQVPNIVK ALHKQMKEKS VKTRQCCFNM LTELVNVLPG ALTQH IPVL VPGIIFSLND KSSSSNLKID ALSCLYVILC NHSPQVFHPH VQALVPPVVA CVGDPFYKIT SEALLVTQQL VKVIRP LDQ PSSFDATPYI KDLFTCTIKR LKAADIDQEV KERAISCMGQ IICNLGDNLG SDLPNTLQIF LERLKNEITR LTTVKAL TL IAGSPLKIDL RPVLGEGVPI LASFLRKNQR ALKLGTLSAL DILIKNYSDS LTAAMIDAVL DELPPLISES DMHVSQMA I SFLTTLAKVY PSSLSKISGS ILNELIGLVR SPLLQGGALS AMLDFFQALV VTGTNNLGYM DLLRMLTGPV YSQSTALTH KQSYYSIAKC VAALTRACPK EGPAVVGQFI QDVKNSRSTD SIRLLALLSL GEVGHHIDLS GQLELKSVIL EAFSSPSEEV KSAASYALG SISVGNLPEY LPFVLQEITS QPKRQYLLLH SLKEIISSAS VVGLKPYVEN IWALLLKHCE CAEEGTRNVV V ECLGKLTL IDPETLLPRL KGYLISGSSY ARSSVVTAVK FTISDHPQPI DPLLKNCIGD FLKTLEDPDL NVRRVALVTF NS AAHNKPS LIRDLLDTVL PHLYNETKVR KELIREVEMG PFKHTVDDGL DIRKAAFECM YTLLDSCLDR LDIFEFLNHV EDG LKDHYD IKMLTFLMLV RLSTLCPSAV LQRLDRLVEP LRATCTTKVK ANSVKQEFEK QDELKRSAMR AVAALLTIPE AEKS PLMSE FQSQISSNPE LAAIFESIQK DSSSTNLESM DTS

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分子 #3: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.089677 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
GSMDVDTPSG TNSGAGKKRF EVKKWNAVAL WAWDIVVDNC AICRNHIMDL CIECQANQAS ATSEECTVAW GVCNHAFHFH CISRWLKTR QVCPLDNREW EFQKYGH

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分子 #4: S-phase kinase-associated protein 2

分子名称: S-phase kinase-associated protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: SKP2 N-terminal region not visible in EM density. The LRR region of SKP2 was wholesale docked from previous structure with all sidechains removed.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.96191 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSMHRKHLQE IPDLSSNVAT SFTWGWDSSK TSELLSGMGV SALEKEEPDS ENIPQELLSN LGHPESPPRK RLKSKGSDKD FVIVRRPKL NRENFPGVSW DSLPDELLLG IFSCLCLPEL LKVSGVCKRW YRLASDESLW QTLDLTGKNL HPDVTGRLLS Q GVIAFRCP ...文字列:
GSMHRKHLQE IPDLSSNVAT SFTWGWDSSK TSELLSGMGV SALEKEEPDS ENIPQELLSN LGHPESPPRK RLKSKGSDKD FVIVRRPKL NRENFPGVSW DSLPDELLLG IFSCLCLPEL LKVSGVCKRW YRLASDESLW QTLDLTGKNL HPDVTGRLLS Q GVIAFRCP RSFMDQPLAE HFSPFRVQHM DLSNSVIEVS TLHGILSQCS KLQNLSLEGL RLSDPIVNTL AKNSNLVRLN LS GCSGFSE FALQTLLSSC SRLDELNLSW CFDFTEKHVQ VAVAHVSETI TQLNLSGYRK NLQKSDLSTL VRRCPNLVHL DLS DSVMLK NDCFQEFFQL NYLQHLSLSR CYDIIPETLL ELGEIPTLKT LQVFGIVPDG TLQLLKEALP HLQINCSHFT TIAR PTIGN KKNQEIWGIK CRLTLQKPSC L

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分子 #5: S-phase kinase-associated protein 1

分子名称: S-phase kinase-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.679965 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MPSIKLQSSD GEIFEVDVEI AKQSVTIKTM LEDLGMDDEG DDDPVPLPNV NAAILKKVIQ WCTHHKDDPP PPEDDENKEK RTDDIPVWD QEFLKVDQGT LFELILAANY LDIKGLLDVT CKTVANMIKG KTPEEIRKTF NIKNDFTEEE EAQVRKENQW C EEK

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 215132
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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