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- EMDB-14509: gp6/gp15/gp16 connector complex of bacteriophage SPP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14509
タイトルgp6/gp15/gp16 connector complex of bacteriophage SPP1
マップデータ
試料
  • 複合体: gp6(12) gp15(12) gp16(6) portal complex (connector) of SPP1 bacteriophage
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Head completion protein gp15
    • タンパク質・ペプチド: Head completion protein gp16
  • リガンド: water水
機能・相同性
機能・相同性情報


viral DNA genome packaging, headful / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral portal complex / viral procapsid / virion component
類似検索 - 分子機能
Portal protein, SPP1-type / Portal protein / : / Phage portal protein, SPP1 Gp6-like / Phage gp6-like head-tail connector protein / Phage gp6-like head-tail connector protein / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor / Phage head-tail joining protein / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Head completion protein gp16 / Portal protein / Head completion protein gp15
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Orlov I / Roche S / Tavares P / Orlova EV
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)CNRS funding フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: CryoEM structure and assembly mechanism of a bacterial virus genome gatekeeper.
著者: Igor Orlov / Stéphane Roche / Sandrine Brasilès / Natalya Lukoyanova / Marie-Christine Vaney / Paulo Tavares / Elena V Orlova /
要旨: Numerous viruses package their dsDNA genome into preformed capsids through a portal gatekeeper that is subsequently closed. We report the structure of the DNA gatekeeper complex of bacteriophage SPP1 ...Numerous viruses package their dsDNA genome into preformed capsids through a portal gatekeeper that is subsequently closed. We report the structure of the DNA gatekeeper complex of bacteriophage SPP1 (gp6gp15gp16) in the post-DNA packaging state at 2.7 Å resolution obtained by single particle cryo-electron microscopy. Comparison of the native SPP1 complex with assembly-naïve structures of individual components uncovered the complex program of conformational changes leading to its assembly. After DNA packaging, gp15 binds via its C-terminus to the gp6 oligomer positioning gp15 subunits for oligomerization. Gp15 refolds its inner loops creating an intersubunit β-barrel that establishes different types of contacts with six gp16 subunits. Gp16 binding and oligomerization is accompanied by folding of helices that close the portal channel to keep the viral genome inside the capsid. This mechanism of assembly has broad functional and evolutionary implications for viruses of the prokaryotic tailed viruses-herpesviruses lineage.
履歴
登録2022年3月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月30日-
マップ公開2022年11月30日-
更新2022年12月7日-
現状2022年12月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14509.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14509.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 371.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.69 Å/pix.
x 460 pix.
= 317.4 Å		0.69 Å/pix.
x 460 pix.
= 317.4 Å		0.69 Å/pix.
x 460 pix.
= 317.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.69 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-1.0963162 - 1.8154542
平均 (標準偏差)0.0022672438 (±0.057758823)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ460460460
Spacing460460460
セルA=B=C: 317.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : gp6(12) gp15(12) gp16(6) portal complex (connector) of SPP1 bacte...

全体名称: gp6(12) gp15(12) gp16(6) portal complex (connector) of SPP1 bacteriophage
要素
  • 複合体: gp6(12) gp15(12) gp16(6) portal complex (connector) of SPP1 bacteriophage
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Head completion protein gp15
    • タンパク質・ペプチド: Head completion protein gp16
  • リガンド: water水

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超分子 #1: gp6(12) gp15(12) gp16(6) portal complex (connector) of SPP1 bacte...

超分子名称: gp6(12) gp15(12) gp16(6) portal complex (connector) of SPP1 bacteriophage
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: YB886
分子量理論値: 0.902 kDa/nm

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分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 57.390277 KDa
配列文字列: MADIYPLGKT HTEELNEIIV ESAKEIAEPD TTMIQKLIDE HNPEPLLKGV RYYMCENDIE KKRRTYYDAA GQQLVDDTKT NNRTSHAWH KLFVDQKTQY LVGEPVTFTS DNKTLLEYVN ELADDDFDDI LNETVKNMSN KGIEYWHPFV DEEGEFDYVI F PAEEMIVV ...文字列:
MADIYPLGKT HTEELNEIIV ESAKEIAEPD TTMIQKLIDE HNPEPLLKGV RYYMCENDIE KKRRTYYDAA GQQLVDDTKT NNRTSHAWH KLFVDQKTQY LVGEPVTFTS DNKTLLEYVN ELADDDFDDI LNETVKNMSN KGIEYWHPFV DEEGEFDYVI F PAEEMIVV YKDNTRRDIL FALRYYSYKG IMGEETQKAE LYTDTHVYYY EKIDGVYQMD YSYGENNPRP HMTKGGQAIG WG RVPIIPF KNNEEMVSDL KFYKDLIDNY DSITSSTMDS FSDFQQIVYV LKNYDGENPK EFTANLRYHS VIKVSGDGGV DTL RAEIPV DSAAKELERI QDELYKSAQA VDNSPETIGG GATGPALENL YALLDLKANM AERKIRAGLR LFFWFFAEYL RNTG KGDFN PDKELTMTFT RTRIQNDSEI VQSLVQGVTG GIMSKETAVA RNPFVQDPEE ELARIEEEMN QYAEMQGNLL DDEGG DDDL EEDDPNAGAA ESGGAGQVS

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分子 #2: Head completion protein gp15

分子名称: Head completion protein gp15 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 11.629402 KDa
配列文字列:
MDIQRVKRLL SITNDKHDEY LTEMVPLLVE FAKDECHNPF IDKDGNESIP SGVLIFVAKA AQFYMTNAGL TGRSMDTVSY NFATEIPST ILKKLNPYRK MAR

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分子 #3: Head completion protein gp16

分子名称: Head completion protein gp16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 12.55499 KDa
配列文字列:
MYEEFPDVIT FQSYVEQSNG EGGKTYKWVD EFTAAAHVQP ISQEEYYKAQ QLQTPIGYNI YTPYDDRIDK KMRVIYRGKI VTFIGDPVD LSGLQEITRI KGKEDGAYVG

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 406 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER / 水

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.64 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMTris-HCl pH 7.5
50.0 mMSodium Chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム
5.0 mMMagnesium ChlorideMgCl2
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 96 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 120000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3876 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 520000
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

1021


詳細: The map has been low pass filtered to 20 Angstrom.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.0)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)
詳細: After three rounds of 2D classification in CryoSPARC 401,807 particle images were selected for the next two rounds of refinement.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)
詳細: Local resolution variations in the reconstruction was estimated using ResMap
使用した粒子像数: 401807

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2jes


Chain - Residue range: 254-344
詳細Manual inspection of the residues in the complete gp6, gp15 and gp16 polypeptide chains tracing was done using COOT and refined in Phenix
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 90
得られたモデル

PDB-7z4w:
gp6/gp15/gp16 connector complex of bacteriophage SPP1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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