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- EMDB-1437: Sindbis virus conformational changes induced by a neutralizing an... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1437
タイトルSindbis virus conformational changes induced by a neutralizing anti-E1 monoclonal antibody.
マップデータangel
試料
  • 試料: Sin-33 Fab treated Sindbis virus
  • ウイルス: Sindbis virus (シンドビスウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: FabFragment antigen-binding
生物種unidentified (未定義) / Sindbis virus (シンドビスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Paredes AM / Hernandez R / West M / Brown DT
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2008
タイトル: Sindbis virus conformational changes induced by a neutralizing anti-E1 monoclonal antibody.
著者: Raquel Hernandez / Angel Paredes / Dennis T Brown /
要旨: A rare Sindbis virus anti-E1 neutralizing monoclonal antibody, Sin-33, was investigated to determine the mechanism of in vitro neutralization. A cryoelectron microscopic reconstruction of Sindbis ...A rare Sindbis virus anti-E1 neutralizing monoclonal antibody, Sin-33, was investigated to determine the mechanism of in vitro neutralization. A cryoelectron microscopic reconstruction of Sindbis virus (SVHR) neutralized with FAb from Sin-33 (FAb-33) revealed conformational changes on the surface of the virion at a resolution of 24 A. FAb-33 was found to bind E1 in less than 1:1 molar ratios, as shown by the absence of FAb density in the reconstruction and stoichiometric measurements using radiolabeled FAb-33, which determined that about 60 molecules of FAb-33 bound to the 240 possible sites in a single virus particle. FAb-33-neutralized virus particles became sensitive to digestion by endoproteinase Glu-C, providing further evidence of antibody-induced structural changes within the virus particle. The treatment of FAb-33-neutralized or Sin-33-neutralized SVHR with low pH did not induce the conformational rearrangements required for virus membrane-cell membrane fusion. Exposure to low pH, however, increased the amount of Sin-33 or FAb-33 that bound to the virus particles, indicating the exposure of additional epitopes. The neutralization of SVHR infection by FAb-33 or Sin-33 did not prevent the association of virus with host cells. These data are in agreement with the results of previous studies that demonstrated that specific antibodies can inactivate the infectious state of a metastable virus in vitro by the induction of conformational changes to produce an inactive structure. A model is proposed which postulates that the induction of conformational changes in the infectious state of a metastable enveloped virus may be a general mechanism of antibody inactivation of virus infectivity.
履歴
登録2007年9月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年10月2日-
マップ公開2008年4月23日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1437.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1437.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈angel
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.5 Å
密度
表面レベル1: 2.31 / ムービー #1: 1.2
最小 - 最大-6.94307 - 5.38466
平均 (標準偏差)0.00000000057768 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-128
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 640 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.52.52.5
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z640.000640.000640.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-60-60-59
NX/NY/NZ120120120
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-128
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-6.9435.3850.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Sin-33 Fab treated Sindbis virus

全体名称: Sin-33 Fab treated Sindbis virus
要素
  • 試料: Sin-33 Fab treated Sindbis virus
  • ウイルス: Sindbis virus (シンドビスウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: FabFragment antigen-binding

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超分子 #1000: Sin-33 Fab treated Sindbis virus

超分子名称: Sin-33 Fab treated Sindbis virus / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量理論値: 45 MDa / 手法: STEM mass measurements Brookhaven, NY.

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超分子 #1: Sindbis virus

超分子名称: Sindbis virus / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 11034 / 生物種: Sindbis virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Culex (イエカ) / 別称: INVERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Envelope / 直径: 680 Å / T番号(三角分割数): 4
ウイルス殻Shell ID: 2 / 名称: Nucleocapsid / 直径: 400 Å / T番号(三角分割数): 4

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分子 #1: Fab

分子名称: Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM MOPS, 100 mM NaCl
グリッド詳細: holey carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 110 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: plunger / 手法: Blot holey carbon grid from behind

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 4000EX
電子線加速電圧: 400 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 110 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 60,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 16 µm / 実像数: 6 / 平均電子線量: 5 e/Å2

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画像解析

CTF補正詳細: CTF correction of each particle
最終 2次元分類クラス数: 19
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MRC
詳細: Final map was calculated from 19 class averages using EMAN and imposing icosahedral symmetry
使用した粒子像数: 858

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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