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- EMDB-14223: Structure of the V2 receptor Cter-arrestin2-ScFv30 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14223
タイトルStructure of the V2 receptor Cter-arrestin2-ScFv30 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of the Cterminal portion of the V2 receptor with arrestin2 and ScfV30
    • タンパク質・ペプチド: V2R Cter
    • タンパク質・ペプチド: Arrestin2
    • タンパク質・ペプチド: ScFv30
機能・相同性
機能・相同性情報


angiotensin receptor binding / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / enzyme inhibitor activity / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...angiotensin receptor binding / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / enzyme inhibitor activity / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / stress fiber assembly / negative regulation of Notch signaling pathway / 仮足 / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of receptor internalization / クラスリン / negative regulation of protein ubiquitination / insulin-like growth factor receptor binding / 視覚 / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / GTPase activator activity / G protein-coupled receptor binding / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / cytoplasmic vesicle membrane / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / ubiquitin-dependent protein catabolic process / G alpha (s) signalling events / cytoplasmic vesicle / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein ubiquitination / nuclear body / Ub-specific processing proteases / positive regulation of protein phosphorylation / lysosomal membrane / ゴルジ体 / ubiquitin protein ligase binding / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / アレスチン / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.23 Å
データ登録者Bous J / Fouillen A / Trapani S / Granier S / Mouillac B / Bron P
資金援助 フランス, 2件
OrganizationGrant number国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-19-CE11-0014 フランス
Foundation for Medical Research (France)DEQ20150331736 フランス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Structure of the vasopressin hormone-V2 receptor-β-arrestin1 ternary complex.
著者: Julien Bous / Aurélien Fouillen / Hélène Orcel / Stefano Trapani / Xiaojing Cong / Simon Fontanel / Julie Saint-Paul / Joséphine Lai-Kee-Him / Serge Urbach / Nathalie Sibille / Rémy ...著者: Julien Bous / Aurélien Fouillen / Hélène Orcel / Stefano Trapani / Xiaojing Cong / Simon Fontanel / Julie Saint-Paul / Joséphine Lai-Kee-Him / Serge Urbach / Nathalie Sibille / Rémy Sounier / Sébastien Granier / Bernard Mouillac / Patrick Bron /
要旨: Arrestins interact with G protein-coupled receptors (GPCRs) to stop G protein activation and to initiate key signaling pathways. Recent structural studies shed light on the molecular mechanisms ...Arrestins interact with G protein-coupled receptors (GPCRs) to stop G protein activation and to initiate key signaling pathways. Recent structural studies shed light on the molecular mechanisms involved in GPCR-arrestin coupling, but whether this process is conserved among GPCRs is poorly understood. Here, we report the cryo-electron microscopy active structure of the wild-type arginine-vasopressin V2 receptor (V2R) in complex with β-arrestin1. It reveals an atypical position of β-arrestin1 compared to previously described GPCR-arrestin assemblies, associated with an original V2R/β-arrestin1 interface involving all receptor intracellular loops. Phosphorylated sites of the V2R carboxyl terminus are clearly identified and interact extensively with the β-arrestin1 N-lobe, in agreement with structural data obtained with chimeric or synthetic systems. Overall, these findings highlight a notable structural variability among GPCR-arrestin signaling complexes.
履歴
登録2022年2月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月14日-
マップ公開2022年9月14日-
更新2022年9月14日-
現状2022年9月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14223.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14223.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.28 Å/pix.
x 140 pix.
= 179.2 Å		1.28 Å/pix.
x 140 pix.
= 179.2 Å		1.28 Å/pix.
x 140 pix.
= 179.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.28 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.26
最小 - 最大-0.5140041 - 0.89467126
平均 (標準偏差)0.018550336 (±0.045059245)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 179.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14223_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_14223_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_14223_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_14223_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of the Cterminal portion of the V2 receptor with ...

全体名称: Ternary complex of the Cterminal portion of the V2 receptor with arrestin2 and ScfV30
要素
  • 複合体: Ternary complex of the Cterminal portion of the V2 receptor with arrestin2 and ScfV30
    • タンパク質・ペプチド: V2R Cter
    • タンパク質・ペプチド: Arrestin2
    • タンパク質・ペプチド: ScFv30

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超分子 #1: Ternary complex of the Cterminal portion of the V2 receptor with ...

超分子名称: Ternary complex of the Cterminal portion of the V2 receptor with arrestin2 and ScfV30
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: V2R Cter

分子名称: V2R Cter / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.780248 KDa
組換発現生物種: Insect expression vector pBlueBacmsGCA1 (その他)
配列文字列:
E(SEP)C(TPO)(TPO)A(SEP)(SEP)(SEP)L AKD

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分子 #2: Arrestin2

分子名称: Arrestin2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.164609 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGASWSHPQF EKGGGSGGGS GGSSAWSHPQ FEKLEVLFQG PASGDKGTRV FKKASPNGKL TVYLGKRDFV DHIDLVDPVD GVVLVDPEY LKERRVYVTL TCAFRYGRED LDVLGLTFRK DLFVANVQSF PPAPEDKKPL TRLQERLIKK LGEHAYPFTF E IPPNLPCS ...文字列:
MGASWSHPQF EKGGGSGGGS GGSSAWSHPQ FEKLEVLFQG PASGDKGTRV FKKASPNGKL TVYLGKRDFV DHIDLVDPVD GVVLVDPEY LKERRVYVTL TCAFRYGRED LDVLGLTFRK DLFVANVQSF PPAPEDKKPL TRLQERLIKK LGEHAYPFTF E IPPNLPCS VTLQPGPEDT GKACGVDYEV KAFCAENLEE KIHKRNSVRL VIRKVQYAPE RPGPQPTAET TRQFLMSDKP LH LEASLDK EIYYHGEPIS VNVHVTNNTN KTVKKIKISV RQYADICLFN TAQYKCPVAM EEADDTVAPS STFCKVYTLT PFL ANNREK RGLALDGKLK HEDTNLASST LLREGANREI LGIIVSYKVK VKLVVSRGGL LGDLASSDVA VELPFTLMHP KPKE EPPHR EVPENETPVD TNLIELDTN

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分子 #3: ScFv30

分子名称: ScFv30 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 30.070027 KDa
組換発現生物種: Insect expression vector pBlueBacmsGCA1 (その他)
配列文字列: AMGDIQMTQS PSSLSASVGD RVTITCRASQ SVSSAVAWYQ QKPGKAPKLL IYSASSLYSG VPSRFSGSRS GTDFTLTISS LQPEDFATY YCQQYKYVPV TFGCGTKVEI KGTTAASGSS GGSSSGAEVQ LVESGGGLVQ PGGSLRLSCA ASGFNVYSSS I HWVRQAPG ...文字列:
AMGDIQMTQS PSSLSASVGD RVTITCRASQ SVSSAVAWYQ QKPGKAPKLL IYSASSLYSG VPSRFSGSRS GTDFTLTISS LQPEDFATY YCQQYKYVPV TFGCGTKVEI KGTTAASGSS GGSSSGAEVQ LVESGGGLVQ PGGSLRLSCA ASGFNVYSSS I HWVRQAPG KCLEWVASIS SYYGYTYYAD SVKGRFTISA DTSKNTAYLQ MNSLRAEDTA VYYCARSRQF WYSGLDYWGQ GT LVTVSSA AADDDDKAGW SHPQFEKGGG SGGGSGGGSW SHPQFEK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 130000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 14080 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4595394
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7kh0

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: +SGD cryoSPARC: algorithms for rapid unsupervised cryo-EM structure determination
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 27637
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4jqi

得られたモデル

PDB-7r0j:
Structure of the V2 receptor Cter-arrestin2-ScFv30 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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