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- EMDB-1421: Electron cryomicroscopy reveals different F1+F2 protein States in... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1421
タイトルElectron cryomicroscopy reveals different F1+F2 protein States in intact parainfluenza virions.
マップデータIn-situ 3D reconstruction of the ectodomain of the PIV5 F protein determined from cryo-negative stain electron micrographs
試料
  • 試料: F-Protein in intact Parainfluenzavirus 5
  • タンパク質・ペプチド: F-Protein
生物種Parainfluenza virus 5 (インフルエンザウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 15.0 Å
データ登録者Ludwig K / Schade B / Boettcher C / Korte T
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2008
タイトル: Electron cryomicroscopy reveals different F1+F2 protein States in intact parainfluenza virions.
著者: Kai Ludwig / Boris Schade / Christoph Böttcher / Thomas Korte / Nina Ohlwein / Bolormaa Baljinnyam / Michael Veit / Andreas Herrmann /
要旨: Electron cryomicrographs of intact parainfluenza virus 5 (PIV5) virions revealed two different surface structures, namely, a continuous layer and distinct individual spikes. The structure of these ...Electron cryomicrographs of intact parainfluenza virus 5 (PIV5) virions revealed two different surface structures, namely, a continuous layer and distinct individual spikes. The structure of these spikes reconstructed from intact virions was compared with known F ectodomain structures and was found to be different from the prefusion PIV5 F0 structure but, surprisingly, very similar to the human PIV3 F postfusion structure. Hence, we conclude that the individual F1+F2 spikes in intact PIV5 virions also correspond to the postfusion state. Since the observed fusion activity of PIV5 virions has to be associated with prefusion F1+F2 proteins, they have necessarily to be localized in the continuous surface structure. The data therefore strongly suggest that the prefusion state of the F1+F2 protein requires stabilization, most probably by the association with hemagglutinin-neuraminidase. The conversion of F1+F2 proteins from the prefusion toward the postfusion state while embedded in the virus membrane is topologically difficult to comprehend on the basis of established models and demands reconsideration of our current understanding.
履歴
登録2007年9月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年9月11日-
マップ公開2008年4月7日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: -100
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: -100
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1421.gif

emd_1421.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1421.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED BYTE
注釈In-situ 3D reconstruction of the ectodomain of the PIV5 F protein determined from cryo-negative stain electron micrographs
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.56 Å/pix.
x 110 pix.
= 171.6 Å		1.56 Å/pix.
x 110 pix.
= 171.6 Å		1.56 Å/pix.
x 110 pix.
= 171.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.56 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: -95.0 / ムービー #1: -100
最小 - 最大-128.0 - 122.0
平均 (標準偏差)-124.686999999999998 (±18.075700000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-55-54-55
サイズ110110110
Spacing110110110
セルA=B=C: 171.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeenvelope stored as signed bytes (from -128 lowest to 127 highest)
Å/pix. X/Y/Z1.561.561.56
M x/y/z110110110
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z171.600171.600171.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-30-30-49
NX/NY/NZ6060100
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-54-55-55
NC/NR/NS110110110
D min/max/mean-128.000122.000-124.687

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F-Protein in intact Parainfluenzavirus 5

全体名称: F-Protein in intact Parainfluenzavirus 5
要素
  • 試料: F-Protein in intact Parainfluenzavirus 5
  • タンパク質・ペプチド: F-Protein

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超分子 #1000: F-Protein in intact Parainfluenzavirus 5

超分子名称: F-Protein in intact Parainfluenzavirus 5 / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: sample of fusion active virions (proven by fluorescence spectroscopy)of PIV5 (strain W3A)
集合状態: F-Protein Homotrimer / Number unique components: 1
分子量理論値: 150 KDa

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分子 #1: F-Protein

分子名称: F-Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: Homotrimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Parainfluenza virus 5 (インフルエンザウイルス)
株: W3A / 細胞中の位置: viral membrane
分子量実験値: 150 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS (150 mM NaCl, 5.8 mM NaH2PO4/Na2HPO4)
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 30 seconds absorption 60 seconds staining (1% phospho-tungstic acid, pH 7.4) vitrified in liquid ethane
グリッド詳細: 200 mesh carbon coated collodium-supported copper grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: self-construction
手法: A small vial of ethane is placed inside a larger liquid nitrogen reservoir. The grid holding a few microliters of the sample is held in place at the bottom of a plunger by the means of fine ...手法: A small vial of ethane is placed inside a larger liquid nitrogen reservoir. The grid holding a few microliters of the sample is held in place at the bottom of a plunger by the means of fine tweezers. Once the ethane in the vial is completely frozen, it needs to be slightly melted. When the liquid ethane is ready, a piece of filter paper is then pressed against the sample to blot of excess buffer, sufficient to leave a thin layer on the grid. After a redetermined time, the filter paper is removed, and the plunger is allowed to drop into the liquid ethane. Once the grid enters the liquid ethane, the sample is rapidly frozen,and the grid is transferred under liquid nitrogen to a storage box immersed liquid nitrogen for later use in the microscope.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 160 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 51064 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.066 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.501 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 92 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 4 µm / 実像数: 175 / 平均電子線量: 12 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: MSA-based
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.0 Å / 解像度の算出法: FSC 3 SIGMA CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 使用した粒子像数: 5700
詳細well resolved spike-like proteins protruding from the viral membrane suitable for single particle analysis were interactively selected

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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