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- EMDB-1371: Architecture of the Dam1 kinetochore ring complex and implication... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1371
タイトルArchitecture of the Dam1 kinetochore ring complex and implications for microtubule-driven assembly and force-coupling mechanisms.
マップデータThis is the reconstruction of Dam1 helical spiral around MT
試料
  • 試料: Dam1 complex
  • タンパク質・ペプチド: Dam1 complex
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Wang H-W / Ramey VH / Westermann S / Leschziner AE / Welburn JPI / Nakajima Y / Drubin DG / Barnes G / Nogales E
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2007
タイトル: Architecture of the Dam1 kinetochore ring complex and implications for microtubule-driven assembly and force-coupling mechanisms.
著者: Hong-Wei Wang / Vincent H Ramey / Stefan Westermann / Andres E Leschziner / Julie P I Welburn / Yuko Nakajima / David G Drubin / Georjana Barnes / Eva Nogales /
要旨: The Dam1 kinetochore complex is essential for chromosome segregation in budding yeast. This ten-protein complex self-assembles around microtubules, forming ring-like structures that move with ...The Dam1 kinetochore complex is essential for chromosome segregation in budding yeast. This ten-protein complex self-assembles around microtubules, forming ring-like structures that move with depolymerizing microtubule ends, a mechanism with implications for cellular function. Here we used EM-based single-particle and helical analyses to define the architecture of the Dam1 complex at 30-A resolution and the self-assembly mechanism. Ring oligomerization seems to be facilitated by a conformational change upon binding to microtubules, suggesting that the Dam1 ring is not preformed, but self-assembles around kinetochore microtubules. The C terminus of the Dam1p protein, where most of the Aurora kinase Ipl1 phosphorylation sites reside, is in a strategic location to affect oligomerization and interactions with the microtubule. One of Ipl1's roles might be to fine-tune the coupling of the microtubule interaction with the conformational change required for oligomerization, with phosphorylation resulting in ring breakdown.
履歴
登録2007年6月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年6月13日-
マップ公開2007年6月13日-
更新2016年4月13日-
現状2016年4月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 10.093457944
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 10.093457944
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1371.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1371.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 47.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the reconstruction of Dam1 helical spiral around MT
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4 Å
密度
表面レベル1: 6.99 / ムービー #1: 10.0934579
最小 - 最大-35.0 - 38.0
平均 (標準偏差)-0.129246 (±5.13426)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ251251201
Spacing251251201
セルA: 1004 Å / B: 1004 Å / C: 804 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z444
M x/y/z251251201
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1004.0001004.000804.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS251251201
D min/max/mean-35.00038.000-0.129

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dam1 complex

全体名称: Dam1 complex
要素
  • 試料: Dam1 complex
  • タンパク質・ペプチド: Dam1 complex

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超分子 #1000: Dam1 complex

超分子名称: Dam1 complex / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The well ordered long helical particles are rare while short helical assemblies with order are quite normal.
集合状態: Each assymmetric unit contains 10 subunits / Number unique components: 1
分子量理論値: 200 KDa

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分子 #1: Dam1 complex

分子名称: Dam1 complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: DASH / コピー数: 1 / 集合状態: decamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: yeast / 細胞中の位置: kinetochore
分子量実験値: 200 KDa / 理論値: 200 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 6.8
詳細: 150 mM KCl, 20 mM potassium phosphate pH 6.8, 1 mM EDTA
グリッド詳細: 400 Quantifoil
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: OTHER
詳細: Vitrification instrument: Vitrobot. 3.5 micro-liter of sample solution was applied to glow-discharged Quantifoil and blotted with filter paper for 1.5 seconds and plunged
手法: Blot for 1.5 seconds before plunging
詳細helical crystal grown in solution

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side-entry liquid nitrogen cooled cryo-holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at
詳細Low Dose mode
日付2005年11月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 12.7 µm / 実像数: 100 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / 詳細: Scanned on Nikon Super Coolscan 8000 / Od range: 1.5 / ビット/ピクセル: 14

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 10.2 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 24.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SUPRIM, MRC
詳細: Final map was calculated from two particle images. The two images were of different helical families, thus the average in little g space was performed.
詳細helices were formed around microtubules

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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