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- EMDB-6496: Electron microscopy of apo yeast Rad4 (XPC homolog) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6496
タイトルElectron microscopy of apo yeast Rad4 (XPC homolog) complex
マップデータReconstruction of apo yeast Rad4 (XPC homolog) complex
試料
  • 試料: Apo yeast Rad4 complex
  • タンパク質・ペプチド: RAD4
  • タンパク質・ペプチド: RAD23
  • タンパク質・ペプチド: RAD33
キーワードtranscription (転写 (生物学)) / DNA repair (DNA修復) / stem cells (幹細胞)
機能・相同性
機能・相同性情報


PNGase complex / nucleotide-excision repair factor 2 complex / single-strand break-containing DNA binding / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / XPC complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein deglycosylation / proteasome binding / DNA topological change ...PNGase complex / nucleotide-excision repair factor 2 complex / single-strand break-containing DNA binding / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / XPC complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein deglycosylation / proteasome binding / DNA topological change / polyubiquitin modification-dependent protein binding / DNAミスマッチ修復 / : / ubiquitin binding / nucleotide-excision repair / protein-macromolecule adaptor activity / single-stranded DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ミトコンドリア / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Rad33 / Rad33 / Rad33 / DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 ...Rad33 / Rad33 / Rad33 / DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 transglutaminase-like domain / UV excision repair protein Rad23 / UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Transglutaminase-like superfamily / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD4 / UV excision repair protein RAD23 / DNA repair protein RAD33
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Zhang ET / He Y / Grob P / Fong YW / Nogales E / Tjian R
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Architecture of the human XPC DNA repair and stem cell coactivator complex.
著者: Elisa T Zhang / Yuan He / Patricia Grob / Yick W Fong / Eva Nogales / Robert Tjian /
要旨: The Xeroderma pigmentosum complementation group C (XPC) complex is a versatile factor involved in both nucleotide excision repair and transcriptional coactivation as a critical component of the ...The Xeroderma pigmentosum complementation group C (XPC) complex is a versatile factor involved in both nucleotide excision repair and transcriptional coactivation as a critical component of the NANOG, OCT4, and SOX2 pluripotency gene regulatory network. Here we present the structure of the human holo-XPC complex determined by single-particle electron microscopy to reveal a flexible, ear-shaped structure that undergoes localized loss of order upon DNA binding. We also determined the structure of the complete yeast homolog Rad4 holo-complex to find a similar overall architecture to the human complex, consistent with their shared DNA repair functions. Localized differences between these structures reflect an intriguing phylogenetic divergence in transcriptional capabilities that we present here. Having positioned the constituent subunits by tagging and deletion, we propose a model of key interaction interfaces that reveals the structural basis for this difference in functional conservation. Together, our findings establish a framework for understanding the structure-function relationships of the XPC complex in the interplay between transcription and DNA repair.
履歴
登録2015年11月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年11月18日-
マップ公開2015年11月18日-
更新2015年12月16日-
現状2015年12月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6496.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6496.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of apo yeast Rad4 (XPC homolog) complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.01 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.35 / ムービー #1: 5.35
最小 - 最大-5.30278921 - 16.28396416
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999976)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 385.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.013.013.01
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z385.280385.280385.280
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-190-190-189
NX/NY/NZ380380380
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-5.30316.2840.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Apo yeast Rad4 complex

全体名称: Apo yeast Rad4 complex
要素
  • 試料: Apo yeast Rad4 complex
  • タンパク質・ペプチド: RAD4
  • タンパク質・ペプチド: RAD23
  • タンパク質・ペプチド: RAD33

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超分子 #1000: Apo yeast Rad4 complex

超分子名称: Apo yeast Rad4 complex / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Thawed from -80 degrees Celsius and placed on ice immediately prior to grid preparation.
集合状態: heterotrimer / Number unique components: 3
分子量実験値: 175 KDa / 理論値: 175 KDa / 手法: SDS-PAGE

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分子 #1: RAD4

分子名称: RAD4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: DNA repair protein RAD4 / 詳細: contains N-terminal 6xHis and TEV cleavage site / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: yeast / 細胞中の位置: nucleus, cytoplasm
分子量実験値: 100 KDa / 理論値: 100 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: Sf9
配列UniProtKB: DNA repair protein RAD4 / GO: nucleotide-excision repair factor 2 complex / InterPro: DNA repair protein Rad4

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分子 #2: RAD23

分子名称: RAD23 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: UV excision repair protein RAD23 / 詳細: contains N-terminal 1xFLAG tag / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: yeast / 細胞中の位置: nucleus, cytoplasm
分子量実験値: 55 KDa / 理論値: 55 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: Sf9
配列UniProtKB: UV excision repair protein RAD23 / GO: nucleotide-excision repair factor 2 complex / InterPro: UV excision repair protein Rad23

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分子 #3: RAD33

分子名称: RAD33 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: DNA repair protein RAD33 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: yeast / 細胞中の位置: nucleus
分子量実験値: 20 KDa / 理論値: 20 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: Sf9
配列UniProtKB: DNA repair protein RAD33 / InterPro: Rad33

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 300 mM KCl, 50 mM HEPES, 0.1% NP-40 alternative, 10% glycerol, 0.1 mM EDTA, 1 mM MgCl2, 1 mM TCEP, 1 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein were floated on 2 successive droplets of buffer G (300 mM KCl, 25 mM HEPES ph 7.6, 3% w/v trehalose, 0.01% NP-40 alternative, 1 mM TCEP, 1 mM DTT, 0.1 mM EDTA, 1 ...詳細: Grids with adsorbed protein were floated on 2 successive droplets of buffer G (300 mM KCl, 25 mM HEPES ph 7.6, 3% w/v trehalose, 0.01% NP-40 alternative, 1 mM TCEP, 1 mM DTT, 0.1 mM EDTA, 1 mM MgCl2) and subsequently floated on 4 successive 1% w/v uranyl droplets for 10 seconds each.
グリッド詳細: 400 mesh copper grid with thin carbon support
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.51 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.49 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
アライメント法Legacy - 非点収差: Astigmatism was corrected at 80,000 times and 280,000 times magnification.
日付2014年8月10日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 486 / 平均電子線量: 30 e/Å2 / ビット/ピクセル: 32
Tilt angle min0
Tilt angle max0
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: whole micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 12879
詳細Particles were selected by DoGPicker in the Appion pipeline.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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