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- PDB-5l93: An atomic model of HIV-1 CA-SP1 reveals structures regulating ass... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l93
タイトルAn atomic model of HIV-1 CA-SP1 reveals structures regulating assembly and maturation
要素Capsid protein p24カプシド
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / HIV-1 capsid SP1
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / viral nucleocapsid / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain ...Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (ヒト免疫不全ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Schur, F.K.M. / Obr, M. / Hagen, W.J.H. / Wan, W. / Arjen, J.J. / Kirkpatrick, J.M. / Sachse, C. / Kraeusslich, H.-G. / Briggs, J.A.G.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationBR 3635/2-1 ドイツ
German Research FoundationKR 906/7-1 ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: An atomic model of HIV-1 capsid-SP1 reveals structures regulating assembly and maturation.
著者: Florian K M Schur / Martin Obr / Wim J H Hagen / William Wan / Arjen J Jakobi / Joanna M Kirkpatrick / Carsten Sachse / Hans-Georg Kräusslich / John A G Briggs /
要旨: Immature HIV-1 assembles at and buds from the plasma membrane before proteolytic cleavage of the viral Gag polyprotein induces structural maturation. Maturation can be blocked by maturation ...Immature HIV-1 assembles at and buds from the plasma membrane before proteolytic cleavage of the viral Gag polyprotein induces structural maturation. Maturation can be blocked by maturation inhibitors (MIs), thereby abolishing infectivity. The CA (capsid) and SP1 (spacer peptide 1) region of Gag is the key regulator of assembly and maturation and is the target of MIs. We applied optimized cryo-electron tomography and subtomogram averaging to resolve this region within assembled immature HIV-1 particles at 3.9 angstrom resolution and built an atomic model. The structure reveals a network of intra- and intermolecular interactions mediating immature HIV-1 assembly. The proteolytic cleavage site between CA and SP1 is inaccessible to protease. We suggest that MIs prevent CA-SP1 cleavage by stabilizing the structure, and MI resistance develops by destabilizing CA-SP1.
履歴
登録2016年6月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22017年2月22日Group: Derived calculations
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.name / _em_software.version
改定 1.42018年10月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: cell / refine / Item: _cell.Z_PDB / _refine.pdbx_refine_id
改定 1.52019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.62024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_and_software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4015
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4015
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein p24
B: Capsid protein p24
C: Capsid protein p24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3683
ポリマ－74,3683
非ポリマー00
水0
1
A: Capsid protein p24
B: Capsid protein p24
C: Capsid protein p24
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)446,20918
ポリマ－446,20918
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein p24 / カプシド / Pr55Gag


分子量: 24789.396 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate NY5) (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate NY5 / 遺伝子: gag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12493

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Human immunodeficiency virus 1Subtypes of HIV / タイプ: VIRUS
詳細: Virus-like particles were obtained by in vitro assembly of a truncated Gag construct (deltaMACANCSP2) in presence of the maturation inhibitor Bevirimat
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pET11C
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 8
詳細: Virus-like particles were assembled in the presence of nucleic acid (73mer oligonucleotide, 1:10 molar ratio oligonucleotide:protein).
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPES1
2100 mMSodium Chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
31 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸1
41 mMTCEP1
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Virus-like particles were assembled in vitro
試料支持詳細: at 20 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 15 K
詳細: 10nM colloidal gold was added to the sample prior to plunge freezing.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: Nanoprobe
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 3.4 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2
詳細: Number of frames ranged from 8-10 Exposure time per tilt ranged from 0.8 to 1.0 seconds
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャン横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 10 / 利用したフレーム数/画像: 8-10

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正CTF determination
5CTFPHASEFLIPCTF補正CTF correction within IMOD
8UCSF Chimeraモデルフィッティングrigid body docking using Fit in map option
10CCP4 packageモデル精密化
11PHENIXモデル精密化
12Coot0.8.1モデル精密化
14AV3最終オイラー角割当
15TOM Toolbox最終オイラー角割当
17AV3３次元再構成
18TOM Toolbox３次元再構成
画像処理詳細: Frames were aligned using MotionCorr. Tilts in a tilt series were exposure filtered for cumulative electron dose. Tomograms were reconstructed using IMOD.
CTF補正詳細: CTF correction was performed using the ctfphaseflip program in IMOD prior to backprojection.
タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 128733 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selection詳細: Subtomograms were extracted from the surface of each particle according to the determined radius of the particle.
Num. of tomograms: 43 / Num. of volumes extracted: 527528
原子モデル構築プロトコル: OTHER
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
11L6N

1l6n

11L6N1148-279
23DS2

3ds2

13DS22280-353
31U57

1u57

21U573354-371
精密化最高解像度: 3.9 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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