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- PDB-5ide: Cryo-EM structure of GluA2/3 AMPA receptor heterotetramer (model I) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ide
タイトルCryo-EM structure of GluA2/3 AMPA receptor heterotetramer (model I)
要素
  • Glutamate receptor 2GRIA2
  • Glutamate receptor 3グルタミン酸受容体
キーワードSIGNALING PROTEIN / AMPA glutamate receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


chemical synaptic transmission, postsynaptic / Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space ...chemical synaptic transmission, postsynaptic / Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / synaptic cleft / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / cytoskeletal protein binding / monoatomic ion transmembrane transport / SNARE binding / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / protein tetramerization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / cerebral cortex development / シナプス小胞 / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / 成長円錐 / perikaryon / chemical synaptic transmission / scaffold protein binding / postsynaptic membrane / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / neuronal cell body / 樹状突起 / シナプス / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
GRIA2 / Glutamate receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.25 Å
データ登録者Herguedas, B. / Garcia-Nafria, J. / Fernandez-Leiro, R. / Greger, I.H.
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Structure and organization of heteromeric AMPA-type glutamate receptors.
著者: Beatriz Herguedas / Javier García-Nafría / Ondrej Cais / Rafael Fernández-Leiro / James Krieger / Hinze Ho / Ingo H Greger /
要旨: AMPA-type glutamate receptors (AMPARs), which are central mediators of rapid neurotransmission and synaptic plasticity, predominantly exist as heteromers of the subunits GluA1 to GluA4. Here we ...AMPA-type glutamate receptors (AMPARs), which are central mediators of rapid neurotransmission and synaptic plasticity, predominantly exist as heteromers of the subunits GluA1 to GluA4. Here we report the first AMPAR heteromer structures, which deviate substantially from existing GluA2 homomer structures. Crystal structures of the GluA2/3 and GluA2/4 N-terminal domains reveal a novel compact conformation with an alternating arrangement of the four subunits around a central axis. This organization is confirmed by cysteine cross-linking in full-length receptors, and it permitted us to determine the structure of an intact GluA2/3 receptor by cryogenic electron microscopy. Two models in the ligand-free state, at resolutions of 8.25 and 10.3 angstroms, exhibit substantial vertical compression and close associations between domain layers, reminiscent of N-methyl-D-aspartate receptors. Model 1 resembles a resting state and model 2 a desensitized state, thus providing snapshots of gating transitions in the nominal absence of ligand. Our data reveal organizational features of heteromeric AMPARs and provide a framework to decipher AMPAR architecture and signaling.
履歴
登録2016年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22016年5月11日Group: Database references
改定 1.32016年6月15日Group: Database references
改定 1.42017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.name / _em_software.version
改定 1.52017年10月11日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.host_org_common_name
改定 1.62024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8090
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 3
C: Glutamate receptor 2
D: Glutamate receptor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)393,4784
ポリマ－393,4784
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GRIA2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 97663.188 Da / 分子数: 2 / 変異: N292C / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The sequence corresponds to mature rat GluA2 (residues 22-883, isoform Flip, edited at R/G and Q/R sites) with a Myc tag after the first residue and the N292C mutation
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pires2-EGFP / 細胞株 (発現宿主): HEK293 gntI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19491
#2: タンパク質 Glutamate receptor 3 / グルタミン酸受容体 / GluR-3 / AMPA-selective glutamate receptor 3 / GluR-C / GluR-K3 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-3 / AMPA-selective glutamate receptor 3 / GluR-C / GluR-K3 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 3 / GluA3


分子量: 99075.664 Da / 分子数: 2 / 変異: R439G, R265C / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The sequence corresponds to the mature rat GluA3 subunit (residues 23-888, Flip isoform) with a Flag tag after the first residue and mutated at R439G and R265C
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria3, Glur3 / Variant: Flip / プラスミド: prk5 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 gntI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19492

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: AMPA GluA2/3 heterotetramer / タイプ: COMPLEX
詳細: Full-length GluA2/3 heterotetramer containing the A2_N292C and A3_265C mutations
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.4 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293 GntI- / プラスミド: prk5 and pIRES2-EGFP
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 25 mM Tris pH 7.4, 0.25 % DDM, 150 mM NaCl
試料濃度: 0.03 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Incubated for 1 minute, blotted for 3 seconds

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（補正後）: 28409 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 25 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 980
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 20 / 利用したフレーム数/画像: 1-20

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN2粒子像選択e2boxer.py was used for initial particle pickingpicking
2RELION粒子像選択relion autopick was used for automatic picking
5GctfCTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 107939
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 8.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25238 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: For GluA2 chains (A,C), 2 copies of GluA2NTD (3HSY) and two copies of GluA2 LBD (1FTO) were fitted. For GluA3 chains (B,D), 2 copies of GluA3NTD (3O21) and two copies of GluA2 LBD (3UA8) were ...詳細: For GluA2 chains (A,C), 2 copies of GluA2NTD (3HSY) and two copies of GluA2 LBD (1FTO) were fitted. For GluA3 chains (B,D), 2 copies of GluA3NTD (3O21) and two copies of GluA2 LBD (3UA8) were fitted.For the TMD region, the 4 chains of 3KG2 TMD(residues 509-544 594-629 784-817) were fitted as a rigid body. After fitting the sequence was corrected including mutations and side chains were removed.
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
13HSY

3hsy

B3HSY1
21FTO

1fto

B1FTO2
33UA8

3ua8

3UA83
43O21

3o21

D3O214
53KG2

3kg2

3KG25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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