[日本語] English
万見
- EMDB-5989: Electron cryo-tomography of the Microtubule Nucleation Complex in... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5989
タイトルElectron cryo-tomography of the Microtubule Nucleation Complex in the Yeast Spindle Pole Body
マップデータSubtomogram average of the microtubule minus ends attached the purified yeast spindle pole body
試料
  • 試料: yeast spindle pole body
  • 細胞器官・細胞要素: Spindle Pole Body
キーワードmicrotubule (微小管) / nucleation (核生成) / gamma-tubulin / yeast (酵母)
生物種Saccharomyces uvarum (酵母)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 38.0 Å
データ登録者Kollman JM / Greenberg C / Li S / Fernandez JJ / Moritz M / Zelter A / Fong K / Sali A / Kilmartin JV / Davis TN / Agard DA
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2015
タイトル: Ring closure activates yeast γTuRC for species-specific microtubule nucleation.
著者: Justin M Kollman / Charles H Greenberg / Sam Li / Michelle Moritz / Alex Zelter / Kimberly K Fong / Jose-Jesus Fernandez / Andrej Sali / John Kilmartin / Trisha N Davis / David A Agard /
要旨: The γ-tubulin ring complex (γTuRC) is the primary microtubule nucleator in cells. γTuRC is assembled from repeating γ-tubulin small complex (γTuSC) subunits and is thought to function as a ...The γ-tubulin ring complex (γTuRC) is the primary microtubule nucleator in cells. γTuRC is assembled from repeating γ-tubulin small complex (γTuSC) subunits and is thought to function as a template by presenting a γ-tubulin ring that mimics microtubule geometry. However, a previous yeast γTuRC structure showed γTuSC in an open conformation that prevents matching to microtubule symmetry. By contrast, we show here that γ-tubulin complexes are in a closed conformation when attached to microtubules. To confirm the functional importance of the closed γTuSC ring, we trapped the closed state and determined its structure, showing that the γ-tubulin ring precisely matches microtubule symmetry and providing detailed insight into γTuRC architecture. Importantly, the closed state is a stronger nucleator, thus suggesting that this conformational switch may allosterically control γTuRC activity. Finally, we demonstrate that γTuRCs have a strong preference for tubulin from the same species.
履歴
登録2014年6月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年7月30日-
マップ公開2015年1月21日-
更新2015年1月21日-
現状2015年1月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 6.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_5989.gif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5989.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Subtomogram average of the microtubule minus ends attached the purified yeast spindle pole body
ボクセルのサイズX=Y=Z: 10.64 Å
密度
表面レベル登録者による: 6.5 / ムービー #1: 6.5
最小 - 最大-94.773666379999995 - 105.956817630000003
平均 (標準偏差)0.0 (±5.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40120
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 851.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z10.6410.6410.64
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z851.200851.200851.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40120
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-94.774105.957-0.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : yeast spindle pole body

全体名称: yeast spindle pole body
要素
  • 試料: yeast spindle pole body
  • 細胞器官・細胞要素: Spindle Pole Body

-
超分子 #1000: yeast spindle pole body

超分子名称: yeast spindle pole body / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 7 gamma-TuSC complexes form a one-turn spiral / Number unique components: 1

-
超分子 #1: Spindle Pole Body

超分子名称: Spindle Pole Body / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / Name.synonym: microtubule organizing center / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces uvarum (酵母) / 別称: budding yeast / Organelle: spindle pole body / 細胞中の位置: nuclear membrane

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 6.5 / 詳細: 10 mM Bis-Tris-Cl, 0.1 mM MgCl2, 20% v/v DMSO
グリッド詳細: 300 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 3 seconds before plunging.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 56391 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 41000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 25.0 eV
試料ステージ試料ホルダー: Nitrogen-cooled / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
温度平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification.
日付2010年5月14日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 1.5 µm / 実像数: 82 / 平均電子線量: 60 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正詳細: each image, Wiener filter
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 38.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Xmipp / 使用したサブトモグラム数: 1156
詳細The subtomograms were selected manually.

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る