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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5671
タイトルCross-Neutralizing Human Anti-Poliovirus Antibodies Bind the Recognition Site for Cellular Receptor
マップデータCryo-EM reconstruction of type 2 polio virus with A12 Fab attached
試料
  • 試料: Fab Fragment of A12 antibody bound to Type 2 poliovirus
  • ウイルス: Human poliovirus 2 (ポリオウイルス)
キーワードPolio (急性灰白髄炎) / Type 2 Polio / A12
生物種Human poliovirus 2 (ポリオウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Chen Z / Fischer ER / Kouiavskaia D / Hansen BT / Ludtke SJ / Bidzhieva B / Makiya M / Purcell RH / Chumakov K
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2013
タイトル: Cross-neutralizing human anti-poliovirus antibodies bind the recognition site for cellular receptor.
著者: Zhaochun Chen / Elizabeth R Fischer / Diana Kouiavskaia / Bryan T Hansen / Steven J Ludtke / Bella Bidzhieva / Michelle Makiya / Liane Agulto / Robert H Purcell / Konstantin Chumakov /
要旨: Most structural information about poliovirus interaction with neutralizing antibodies was obtained in the 1980s in studies of mouse monoclonal antibodies. Recently we have isolated a number of ...Most structural information about poliovirus interaction with neutralizing antibodies was obtained in the 1980s in studies of mouse monoclonal antibodies. Recently we have isolated a number of human/chimpanzee anti-poliovirus antibodies and demonstrated that one of them, MAb A12, could neutralize polioviruses of both serotypes 1 and 2. This communication presents data on isolation of an additional cross-neutralizing antibody (F12) and identification of a previously unknown epitope on the surface of poliovirus virions. Epitope mapping was performed by sequencing of antibody-resistant mutants and by cryo-EM of complexes of virions with Fab fragments. The results have demonstrated that both cross-neutralizing antibodies bind the site located at the bottom of the canyon surrounding the fivefold axis of symmetry that was previously shown to interact with cellular poliovirus receptor CD155. However, the same antibody binds to serotypes 1 and 2 through different specific interactions. It was also shown to interact with type 3 poliovirus, albeit with about 10-fold lower affinity, insufficient for effective neutralization. Antibody interaction with the binding site of the cellular receptor may explain its broad reactivity and suggest that further screening or antibody engineering could lead to a universal antibody capable of neutralizing all three serotypes of poliovirus.
履歴
登録2013年5月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年7月3日-
マップ公開2013年12月11日-
更新2013年12月18日-
現状2013年12月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
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  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5671.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 50.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM reconstruction of type 2 polio virus with A12 Fab attached
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.8 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.7 / ムービー #1: 0.7
最小 - 最大0.0 - 2.1542964
平均 (標準偏差)0.25201949 (±0.45818526)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin424141
サイズ237239239
Spacing237239239
セルA: 430.19998 Å / B: 426.59998 Å / C: 430.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.81.81.8
M x/y/z239237239
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z430.200426.600430.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS414241
NC/NR/NS239237239
D min/max/mean0.0002.1540.252

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fab Fragment of A12 antibody bound to Type 2 poliovirus

全体名称: Fab Fragment of A12 antibody bound to Type 2 poliovirus
要素
  • 試料: Fab Fragment of A12 antibody bound to Type 2 poliovirus
  • ウイルス: Human poliovirus 2 (ポリオウイルス)

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超分子 #1000: Fab Fragment of A12 antibody bound to Type 2 poliovirus

超分子名称: Fab Fragment of A12 antibody bound to Type 2 poliovirus
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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超分子 #1: Human poliovirus 2

超分子名称: Human poliovirus 2 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 12083 / 生物種: Human poliovirus 2 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
グリッド詳細: 4 uL aliquots of sample were applied to freshly glow-discharged 200 mesh r2/2 Quantifoil copper grids suspended by forceps in the FEI Mark IV Vitrobot.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 65 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: Specimens were vitrified, after blotting for 2 seconds with a blot force of 5 at 80% relative humidity, by plunge freezing into liquid ethane.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率(補正後): 80173 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 47000
試料ステージ試料ホルダー: Liquid Nitrogen cooled
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度最低: 64 K / 最高: 66 K / 平均: 65 K
日付2011年3月3日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / デジタル化 - サンプリング間隔: 2 µm / 実像数: 150 / 平均電子線量: 15 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: each image
最終 2次元分類クラス数: 10
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 1500
詳細Particles with a defocus range of 1-5 um were boxed with EMAN2, and then processed using the standard single particle reconstruction procedure with full CTF correction.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D
ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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