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万見
- EMDB-5205: Structure of microtubule decorated with PRC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5205
タイトルStructure of microtubule decorated with PRC1
マップデータThis is an image of section of microtubule decorated with PRC1
試料
  • 試料: PRC1
  • タンパク質・ペプチド: Microtubule微小管
生物種unidentified (未定義)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18.0 Å
データ登録者Subramanian R / Wilson-Kubalek EM / Arthur CP / Bick MJ / Campbell EA / Darst SA / Milligan RA / Kapoor TM
引用ジャーナル: Cell / 年: 2010
タイトル: Insights into antiparallel microtubule crosslinking by PRC1, a conserved nonmotor microtubule binding protein.
著者: Radhika Subramanian / Elizabeth M Wilson-Kubalek / Christopher P Arthur / Matthew J Bick / Elizabeth A Campbell / Seth A Darst / Ronald A Milligan / Tarun M Kapoor /
要旨: Formation of microtubule architectures, required for cell shape maintenance in yeast, directional cell expansion in plants and cytokinesis in eukaryotes, depends on antiparallel microtubule ...Formation of microtubule architectures, required for cell shape maintenance in yeast, directional cell expansion in plants and cytokinesis in eukaryotes, depends on antiparallel microtubule crosslinking by the conserved MAP65 protein family. Here, we combine structural and single molecule fluorescence methods to examine how PRC1, the human MAP65, crosslinks antiparallel microtubules. We find that PRC1's microtubule binding is mediated by a structured domain with a spectrin-fold and an unstructured Lys/Arg-rich domain. These two domains, at each end of a homodimer, are connected by a linkage that is flexible on single microtubules, but forms well-defined crossbridges between antiparallel filaments. Further, we show that PRC1 crosslinks are compliant and do not substantially resist filament sliding by motor proteins in vitro. Together, our data show how MAP65s, by combining structural flexibility and rigidity, tune microtubule associations to establish crosslinks that selectively "mark" antiparallel overlap in dynamic cytoskeletal networks.
履歴
登録2010年6月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年9月10日-
マップ公開2010年9月10日-
更新2010年10月19日-
現状2010年10月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5205_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5205.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an image of section of microtubule decorated with PRC1
ボクセルのサイズ
XYZ
EMDB情報5.3455.3455.345
CCP4マップ ヘッダ情報5.3455.3455.345
EM Navigator ムービー #13.473.473.47
密度
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 14
最小 - 最大-32.0 - 50.0
平均 (標準偏差)0.847337 (±10.739699999999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ171171103
Spacing171171103
セルA: 913.995 Å / B: 913.995 Å / C: 550.535 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.3455.3455.345
M x/y/z171171103
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z913.995913.995550.535
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-99-99-99
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS171171103
D min/max/mean-32.00050.0000.847

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PRC1

全体名称: PRC1
要素
  • 試料: PRC1
  • タンパク質・ペプチド: Microtubule微小管

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超分子 #1000: PRC1

超分子名称: PRC1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Decorated microtubules / Number unique components: 2

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分子 #1: Microtubule

分子名称: Microtubule / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: PRC1 / 組換発現: Yes / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 35000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度最低: 93 K / 最高: 93 K / 平均: 93 K
アライメント法Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2010年2月2日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN / 実像数: 10 / 平均電子線量: 10 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: CTF correction of each micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: PHOELIX

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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