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- PDB-4ard: Structure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ard
タイトルStructure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by cryo- electron microscopy
要素CAPSID PROTEIN P27カプシド
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / RETROVIRUS (レトロウイルス科) / GAG
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / structural constituent of virion / nucleic acid binding / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
GAG-polyprotein viral zinc-finger / Beta-retroviral matrix protein / Beta-retroviral matrix superfamily / Retroviral GAG p10 protein / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal ...GAG-polyprotein viral zinc-finger / Beta-retroviral matrix protein / Beta-retroviral matrix superfamily / Retroviral GAG p10 protein / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種MASON-PFIZER MONKEY VIRUS (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B
データ登録者Bharat, T.A.M. / Davey, N.E. / Ulbrich, P. / Riches, J.D. / Marco, A.D. / Rumlova, M. / Sachse, C. / Ruml, T. / Briggs, J.A.G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Structure of the immature retroviral capsid at 8 Å resolution by cryo-electron microscopy.
著者: Tanmay A M Bharat / Norman E Davey / Pavel Ulbrich / James D Riches / Alex de Marco / Michaela Rumlova / Carsten Sachse / Tomas Ruml / John A G Briggs /
要旨: The assembly of retroviruses such as HIV-1 is driven by oligomerization of their major structural protein, Gag. Gag is a multidomain polyprotein including three conserved folded domains: MA (matrix), ...The assembly of retroviruses such as HIV-1 is driven by oligomerization of their major structural protein, Gag. Gag is a multidomain polyprotein including three conserved folded domains: MA (matrix), CA (capsid) and NC (nucleocapsid). Assembly of an infectious virion proceeds in two stages. In the first stage, Gag oligomerization into a hexameric protein lattice leads to the formation of an incomplete, roughly spherical protein shell that buds through the plasma membrane of the infected cell to release an enveloped immature virus particle. In the second stage, cleavage of Gag by the viral protease leads to rearrangement of the particle interior, converting the non-infectious immature virus particle into a mature infectious virion. The immature Gag shell acts as the pivotal intermediate in assembly and is a potential target for anti-retroviral drugs both in inhibiting virus assembly and in disrupting virus maturation. However, detailed structural information on the immature Gag shell has not previously been available. For this reason it is unclear what protein conformations and interfaces mediate the interactions between domains and therefore the assembly of retrovirus particles, and what structural transitions are associated with retrovirus maturation. Here we solve the structure of the immature retroviral Gag shell from Mason-Pfizer monkey virus by combining cryo-electron microscopy and tomography. The 8-Å resolution structure permits the derivation of a pseudo-atomic model of CA in the immature retrovirus, which defines the protein interfaces mediating retrovirus assembly. We show that transition of an immature retrovirus into its mature infectious form involves marked rotations and translations of CA domains, that the roles of the amino-terminal and carboxy-terminal domains of CA in assembling the immature and mature hexameric lattices are exchanged, and that the CA interactions that stabilize the immature and mature viruses are almost completely distinct.
履歴
登録2012年4月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月1日Group: Database references
改定 1.22017年4月19日Group: Other
改定 1.32017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.42019年4月24日Group: Data collection / Other
カテゴリ: atom_sites / cell ...atom_sites / cell / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _cell.angle_alpha / _cell.angle_beta / _cell.angle_gamma

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2090
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2090
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAPSID PROTEIN P27
B: CAPSID PROTEIN P27


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7702
ポリマ－25,7702
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 CAPSID PROTEIN P27 / カプシド / M-PMV DPRO CANC PROTEIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12885.230 Da / 分子数: 2 / 断片: M-PMV CA-NTD, RESIDUES 318-433 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MASON-PFIZER MONKEY VIRUS (ウイルス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P07567

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: M-PMV CANC GAG TUBES / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 100MM NACL, 50MM TRIS-HCL, 1UM ZN / pH: 7.7 / 詳細: 100MM NACL, 50MM TRIS-HCL, 1UM ZN
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年7月5日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 47000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 0.2 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 46
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2AV3３次元再構成
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: DIVISION BY 3D CTF SQ
3次元再構成手法: HELICAL RECONSTRUCTION WITH 3D ASYMMETRIC UNIT AVERAGING
解像度: 7 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 1.53 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.53 Å
詳細: HELICAL RECONSTRUCTION WITH 3D ASYMMETRIC UNIT AVERAGING SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2090. (DEPOSITION ID: 10768).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--NMR
原子モデル構築PDB-ID: 2KGF

2kgf

精密化最高解像度: 7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数232 0 0 0 232

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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