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- PDB-2xyz: De Novo model of Bacteriophage P22 virion coat protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xyz
タイトルDe Novo model of Bacteriophage P22 virion coat protein
要素COAT PROTEIN
キーワードVIRUS (ウイルス) / MATURATION / DSDNA VIRUS (DNAウイルス)
機能・相同性Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / viral procapsid / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / カプシド / identical protein binding / Major capsid protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE P22 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C, D, E, F, G
データ登録者Chen, D.-H. / Baker, M.L. / Hryc, C.F. / DiMaio, F. / Jakana, J. / Wu, W. / Dougherty, M. / Haase-Pettingell, C. / Schmid, M.F. / Jiang, W. ...Chen, D.-H. / Baker, M.L. / Hryc, C.F. / DiMaio, F. / Jakana, J. / Wu, W. / Dougherty, M. / Haase-Pettingell, C. / Schmid, M.F. / Jiang, W. / Baker, D. / King, J.A. / Chiu, W.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2011
タイトル: Structural basis for scaffolding-mediated assembly and maturation of a dsDNA virus.
著者: Dong-Hua Chen / Matthew L Baker / Corey F Hryc / Frank DiMaio / Joanita Jakana / Weimin Wu / Matthew Dougherty / Cameron Haase-Pettingell / Michael F Schmid / Wen Jiang / David Baker / ...著者: Dong-Hua Chen / Matthew L Baker / Corey F Hryc / Frank DiMaio / Joanita Jakana / Weimin Wu / Matthew Dougherty / Cameron Haase-Pettingell / Michael F Schmid / Wen Jiang / David Baker / Jonathan A King / Wah Chiu /
要旨: Formation of many dsDNA viruses begins with the assembly of a procapsid, containing scaffolding proteins and a multisubunit portal but lacking DNA, which matures into an infectious virion. This ...Formation of many dsDNA viruses begins with the assembly of a procapsid, containing scaffolding proteins and a multisubunit portal but lacking DNA, which matures into an infectious virion. This process, conserved among dsDNA viruses such as herpes viruses and bacteriophages, is key to forming infectious virions. Bacteriophage P22 has served as a model system for this study in the past several decades. However, how capsid assembly is initiated, where and how scaffolding proteins bind to coat proteins in the procapsid, and the conformational changes upon capsid maturation still remain elusive. Here, we report Cα backbone models for the P22 procapsid and infectious virion derived from electron cryomicroscopy density maps determined at 3.8- and 4.0-Å resolution, respectively, and the first procapsid structure at subnanometer resolution without imposing symmetry. The procapsid structures show the scaffolding protein interacting electrostatically with the N terminus (N arm) of the coat protein through its C-terminal helix-loop-helix motif, as well as unexpected interactions between 10 scaffolding proteins and the 12-fold portal located at a unique vertex. These suggest a critical role for the scaffolding proteins both in initiating the capsid assembly at the portal vertex and propagating its growth on a T = 7 icosahedral lattice. Comparison of the procapsid and the virion backbone models reveals coordinated and complex conformational changes. These structural observations allow us to propose a more detailed molecular mechanism for the scaffolding-mediated capsid assembly initiation including portal incorporation, release of scaffolding proteins upon DNA packaging, and maturation into infectious virions.
履歴
登録2010年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_software
Item: _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1826
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1826
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
D: COAT PROTEIN
E: COAT PROTEIN
F: COAT PROTEIN
G: COAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)327,5697
ポリマ-327,5697
非ポリマー00
0
1
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
D: COAT PROTEIN
E: COAT PROTEIN
F: COAT PROTEIN
G: COAT PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,654,157420
ポリマ-19,654,157420
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
point symmetry operation1
3
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
D: COAT PROTEIN
E: COAT PROTEIN
F: COAT PROTEIN
G: COAT PROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.64 MDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,637,84635
ポリマ-1,637,84635
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation5
4
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
D: COAT PROTEIN
E: COAT PROTEIN
F: COAT PROTEIN
G: COAT PROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.97 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,965,41642
ポリマ-1,965,41642
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
COAT PROTEIN / P22 / PROTEIN GP5 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 46795.613 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ENTEROBACTERIA PHAGE P22 (ファージ) / 参照: UniProt: A8CGC7, UniProt: P26747*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BACTERIOPHAGE P22 VIRION / タイプ: VIRUS / 詳細: BAD MICROGRAPHS WERE EXCLUDED VISUALLY
緩衝液名称: 50 MM TRIS PH 7.6, 25 MM NACL / pH: 7.6 / 詳細: 50 MM TRIS PH 7.6, 25 MM NACL
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 95, TEMPERATURE- 4.2, INSTRUMENT- VITROBOT, METHOD- BLOT FOR 2 SECONDS BEFORE PLUNGING,

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL KYOTO-3000SFF / 日付: 2005年12月6日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 60000 X / 倍率(補正後): 60000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 300 nm / Cs: 1.6 mm
試料ホルダ温度: 4.2 K
撮影電子線照射量: 36 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 1262

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解析

EMソフトウェア名称: EMAN / カテゴリ: 3次元再構成
CTF補正詳細: EACH PARTICLE
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: FOURIER METHODS / 解像度: 4 Å / 粒子像の数: 18300 / ピクセルサイズ(公称値): 1.06 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.06 Å
詳細: MAKE3D IN EMAN. C-TERMINAL 5 RESIDUES WERE NOT MODELE MODELED SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1826.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: FSC / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--EM
精密化最高解像度: 4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2975 0 0 0 2975

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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