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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2qzf | ||||||
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タイトル | SCR1 of DAF from 1ojv fitted into cryoEM density | ||||||
要素 | Complement decay-accelerating factor | ||||||
キーワード | IMMUNE SYSTEM (免疫系) / SCR1 of DAF from structure 1ojv fitted into cryoEM density / Blood group antigen (血液型) / Complement pathway / Glycoprotein (糖タンパク質) / GPI-anchor (グリコシルホスファチジルイノシトール) / Immune response (免疫応答) / Innate immunity (自然免疫系) / Lipoprotein (リポタンパク質) / Membrane (生体膜) / Sushi (寿司) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of complement activation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / side of membrane ...negative regulation of complement activation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / side of membrane / COPI-mediated anterograde transport / complement activation, classical pathway / 小胞 / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / positive regulation of T cell cytokine production / virus receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / 脂質ラフト / ゴルジ体 / 自然免疫系 / lipid binding / Neutrophil degranulation / 細胞膜 / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14 Å | ||||||
データ登録者 | Hafenstein, S. / Bowman, V.D. / Chipman, P.R. / Bator Kelly, C.M. / Lin, F. / Medof, M.E. / Rossmann, M.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: J Virol / 年: 2007 タイトル: Interaction of decay-accelerating factor with coxsackievirus B3. 著者: Susan Hafenstein / Valorie D Bowman / Paul R Chipman / Carol M Bator Kelly / Feng Lin / M Edward Medof / Michael G Rossmann / 要旨: Many entero-, parecho-, and rhinoviruses use immunoglobulin (Ig)-like receptors that bind into the viral canyon and are required to initiate viral uncoating during infection. However, some of these ...Many entero-, parecho-, and rhinoviruses use immunoglobulin (Ig)-like receptors that bind into the viral canyon and are required to initiate viral uncoating during infection. However, some of these viruses use an alternative or additional receptor that binds outside the canyon. Both the coxsackievirus-adenovirus receptor (CAR), an Ig-like molecule that binds into the viral canyon, and decay-accelerating factor (DAF) have been identified as cellular receptors for coxsackievirus B3 (CVB3). A cryoelectron microscopy reconstruction of a variant of CVB3 complexed with DAF shows full occupancy of the DAF receptor in each of 60 binding sites. The DAF molecule bridges the canyon, blocking the CAR binding site and causing the two receptors to compete with one another. The binding site of DAF on CVB3 differs from the binding site of DAF on the surface of echoviruses, suggesting independent evolutionary processes. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2qzf.cif.gz | 18.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2qzf.ent.gz | 13.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2qzf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qz/2qzf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qz/2qzf | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 6884.702 Da / 分子数: 1 / 断片: SCR1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08174 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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緩衝液 | 名称: 50mM MES / pH: 6 / 詳細: 50mM MES | |||||||||||||||
試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
試料支持 | 詳細: quantifoils | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: blot before plunging |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2004年8月6日 |
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電子銃 | 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 45000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4.6 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 93 K / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 24 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 14 Å / 粒子像の数: 2269 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1OJV | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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