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- EMDB-2775: Mechanism of polyubiquitination by human Anaphase Promoting Compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2775
タイトルMechanism of polyubiquitination by human Anaphase Promoting Complex: RING repurposing for ubiquitin chain assembly
マップデータAPC/C 3D structure with Ube2S bound
試料
  • 試料: Anaphase Promoting Complex with bound Ube2S
  • タンパク質・ペプチド: Anapahse Promoting Complex
  • タンパク質・ペプチド: Ube2S
キーワードUbiquitination (ユビキチン) / APC/C (後期促進複合体) / RING / Ube2S
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.0 Å
データ登録者Brown NG / Watson ER / Weissmann F / Jarvis MA / Vanderlinden R / Grace CRR / Frye JJ / Qiao R / Dube P / Petzold G ...Brown NG / Watson ER / Weissmann F / Jarvis MA / Vanderlinden R / Grace CRR / Frye JJ / Qiao R / Dube P / Petzold G / Cho SE / Alsharif O / Bao J / Davidson IF / Zheng J / Nourse A / Kurinov I / Peters JM / Stark H / Schulman BA
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2014
タイトル: Mechanism of polyubiquitination by human anaphase-promoting complex: RING repurposing for ubiquitin chain assembly.
著者: Nicholas G Brown / Edmond R Watson / Florian Weissmann / Marc A Jarvis / Ryan VanderLinden / Christy R R Grace / Jeremiah J Frye / Renping Qiao / Prakash Dube / Georg Petzold / Shein Ei Cho / ...著者: Nicholas G Brown / Edmond R Watson / Florian Weissmann / Marc A Jarvis / Ryan VanderLinden / Christy R R Grace / Jeremiah J Frye / Renping Qiao / Prakash Dube / Georg Petzold / Shein Ei Cho / Omar Alsharif / Ju Bao / Iain F Davidson / Jie J Zheng / Amanda Nourse / Igor Kurinov / Jan-Michael Peters / Holger Stark / Brenda A Schulman /
要旨: Polyubiquitination by E2 and E3 enzymes is a predominant mechanism regulating protein function. Some RING E3s, including anaphase-promoting complex/cyclosome (APC), catalyze polyubiquitination by ...Polyubiquitination by E2 and E3 enzymes is a predominant mechanism regulating protein function. Some RING E3s, including anaphase-promoting complex/cyclosome (APC), catalyze polyubiquitination by sequential reactions with two different E2s. An initiating E2 ligates ubiquitin to an E3-bound substrate. Another E2 grows a polyubiquitin chain on the ubiquitin-primed substrate through poorly defined mechanisms. Here we show that human APC's RING domain is repurposed for dual functions in polyubiquitination. The canonical RING surface activates an initiating E2-ubiquitin intermediate for substrate modification. However, APC engages and activates its specialized ubiquitin chain-elongating E2 UBE2S in ways that differ from current paradigms. During chain assembly, a distinct APC11 RING surface helps deliver a substrate-linked ubiquitin to accept another ubiquitin from UBE2S. Our data define mechanisms of APC/UBE2S-mediated polyubiquitination, reveal diverse functions of RING E3s and E2s, and provide a framework for understanding distinctive RING E3 features specifying ubiquitin chain elongation.
履歴
登録2014年9月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年10月8日-
マップ公開2014年10月22日-
更新2014年11月19日-
現状2014年11月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 28
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 28
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2775.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈APC/C 3D structure with Ube2S bound
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4 Å
密度
表面レベル登録者による: 28.0 / ムービー #1: 28
最小 - 最大-52.336269379999997 - 125.329544069999997
平均 (標準偏差)1.30136847 (±8.412844659999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 400.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z444
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z400.000400.000400.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-40-32-96
NX/NY/NZ8165193
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-52.336125.3301.301

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Anaphase Promoting Complex with bound Ube2S

全体名称: Anaphase Promoting Complex with bound Ube2S
要素
  • 試料: Anaphase Promoting Complex with bound Ube2S
  • タンパク質・ペプチド: Anapahse Promoting Complex
  • タンパク質・ペプチド: Ube2S

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超分子 #1000: Anaphase Promoting Complex with bound Ube2S

超分子名称: Anaphase Promoting Complex with bound Ube2S / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量実験値: 1.5 MDa / 理論値: 1.5 MDa

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分子 #1: Anapahse Promoting Complex

分子名称: Anapahse Promoting Complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: APC/C / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 1.5 MDa / 理論値: 1.5 MDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: Hela

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分子 #2: Ube2S

分子名称: Ube2S / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: Hela

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM HEPES pH 8.0, 200 mM NaCl
グリッド詳細: 200 mesh grid with thin carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率(補正後): 74000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / Cs: mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度最低: 80 K
Cs0
日付2014年3月5日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 25 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: in, house, software, Relion / 使用した粒子像数: 20468

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:
ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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