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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1819
タイトルStructure of S. cerevisiae anaphase promoting complex-Cdh1 bound to a Hsl1 fragment
マップデータStructure of S. cerevisiae anaphase promoting complex-Cdh1 bound to a Hsl1 fragment
試料
  • 試料: S. cerevisiae anaphase promoting complex-Cdh1 bound to a Hsl1 fragment
  • タンパク質・ペプチド: Anaphase promoting complex後期促進複合体
  • タンパク質・ペプチド: Cdh1
  • タンパク質・ペプチド: Hsl1
キーワードanaphase promoting complex (後期促進複合体) / cyclosome (後期促進複合体) / APC / APC/C (後期促進複合体) / cell cycle (細胞周期) / D-box / KEN-box / co-activator (コアクチベーター) / Cdh1 / tetraticopeptide repeats / TPR / ubiquitylation (ユビキチン) / cyclin (サイクリン)
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法
データ登録者daFonseca PCA / Kong EH / Zhang Z / Schreiber A / Williams MA / Morris EP / Barford D
引用ジャーナル: Nature / : 2011
タイトル: Structures of APC/C(Cdh1) with substrates identify Cdh1 and Apc10 as the D-box co-receptor.
著者: Paula C A da Fonseca / Eric H Kong / Ziguo Zhang / Anne Schreiber / Mark A Williams / Edward P Morris / David Barford /
要旨: The ubiquitylation of cell-cycle regulatory proteins by the large multimeric anaphase-promoting complex (APC/C) controls sister chromatid segregation and the exit from mitosis. Selection of APC/C ...The ubiquitylation of cell-cycle regulatory proteins by the large multimeric anaphase-promoting complex (APC/C) controls sister chromatid segregation and the exit from mitosis. Selection of APC/C targets is achieved through recognition of destruction motifs, predominantly the destruction (D)-box and KEN (Lys-Glu-Asn)-box. Although this process is known to involve a co-activator protein (either Cdc20 or Cdh1) together with core APC/C subunits, the structural basis for substrate recognition and ubiquitylation is not understood. Here we investigate budding yeast APC/C using single-particle electron microscopy and determine a cryo-electron microscopy map of APC/C in complex with the Cdh1 co-activator protein (APC/C(Cdh1)) bound to a D-box peptide at ∼10 Å resolution. We find that a combined catalytic and substrate-recognition module is located within the central cavity of the APC/C assembled from Cdh1, Apc10--a core APC/C subunit previously implicated in substrate recognition--and the cullin domain of Apc2. Cdh1 and Apc10, identified from difference maps, create a co-receptor for the D-box following repositioning of Cdh1 towards Apc10. Using NMR spectroscopy we demonstrate specific D-box-Apc10 interactions, consistent with a role for Apc10 in directly contributing towards D-box recognition by the APC/C(Cdh1) complex. Our results rationalize the contribution of both co-activator and core APC/C subunits to D-box recognition and provide a structural framework for understanding mechanisms of substrate recognition and catalysis by the APC/C.
履歴
登録2010年10月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年12月9日-
マップ公開2010年12月16日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.121
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.121
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1819.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of S. cerevisiae anaphase promoting complex-Cdh1 bound to a Hsl1 fragment
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
3.47 Å/pix.
x 140 pix.
= 485.8 Å
3.47 Å/pix.
x 140 pix.
= 485.8 Å
3.47 Å/pix.
x 140 pix.
= 485.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.47 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.121 / ムービー #1: 0.121
最小 - 最大-0.42908561 - 0.63115054
平均 (標準偏差)0.0017539 (±0.02725418)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin-70-70-70
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 485.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.473.473.47
M x/y/z140140140
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z485.800485.800485.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-70-70-70
NX/NY/NZ140140140
MAP C/R/S312
start NC/NR/NS-70-70-70
NC/NR/NS140140140
D min/max/mean-0.4290.6310.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : S. cerevisiae anaphase promoting complex-Cdh1 bound to a Hsl1 fragment

全体名称: S. cerevisiae anaphase promoting complex-Cdh1 bound to a Hsl1 fragment
要素
  • 試料: S. cerevisiae anaphase promoting complex-Cdh1 bound to a Hsl1 fragment
  • タンパク質・ペプチド: Anaphase promoting complex後期促進複合体
  • タンパク質・ペプチド: Cdh1
  • タンパク質・ペプチド: Hsl1

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超分子 #1000: S. cerevisiae anaphase promoting complex-Cdh1 bound to a Hsl1 fragment

超分子名称: S. cerevisiae anaphase promoting complex-Cdh1 bound to a Hsl1 fragment
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3

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分子 #1: Anaphase promoting complex

分子名称: Anaphase promoting complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Anaphase promoting complex or cyclosome / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast

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分子 #2: Cdh1

分子名称: Cdh1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Cdh1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #3: Hsl1

分子名称: Hsl1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: Hsl1 fragment / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Grids were stained using 2% w/v uranyl acetate
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 50000
試料ステージ試料ホルダー: Room temperature side entry / 試料ホルダーモデル: OTHER
詳細Sample stained using uranyl acetate and imaged at room temperature
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 100 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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