[日本語] English
万見
- EMDB-1333: The structures of bacteriophages K1E and K1-5 explain processive ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1333
タイトルThe structures of bacteriophages K1E and K1-5 explain processive degradation of polysaccharide capsules and evolution of new host specificities.
マップデータSixfold averaged tail of bacteriophage K1E
試料
  • 試料: Sixfold averaged tail of bacteriophage K1E
  • ウイルス: Enterobacteria phage K1E (ファージ)
生物種Enterobacteria phage K1E (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 16.4 Å
データ登録者Leiman PG / Battisti AJ / Bowman VD / Stummeyer K / Muhlenhoff M / Gerardy-Schahn R / Scholl D / Molineux IJ
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2007
タイトル: The structures of bacteriophages K1E and K1-5 explain processive degradation of polysaccharide capsules and evolution of new host specificities.
著者: Petr G Leiman / Anthony J Battisti / Valorie D Bowman / Katharina Stummeyer / Martina Mühlenhoff / Rita Gerardy-Schahn / Dean Scholl / Ian J Molineux /
要旨: External polysaccharides of many pathogenic bacteria form capsules protecting the bacteria from the animal immune system and phage infection. However, some bacteriophages can digest these capsules ...External polysaccharides of many pathogenic bacteria form capsules protecting the bacteria from the animal immune system and phage infection. However, some bacteriophages can digest these capsules using glycosidases displayed on the phage particle. We have utilized cryo-electron microscopy to determine the structures of phages K1E and K1-5 and thereby establish the mechanism by which these phages attain and switch their host specificity. Using a specific glycosidase, both phages penetrate the capsule and infect the neuroinvasive human pathogen Escherichia coli K1. In addition to the K1-specific glycosidase, each K1-5 particle carries a second enzyme that allows it to infect E. coli K5, whose capsule is chemically different from that of K1. The enzymes are organized into a multiprotein complex attached via an adapter protein to the virus portal vertex, through which the DNA is ejected during infection. The structure of the complex suggests a mechanism for the apparent processivity of degradation that occurs as the phage drills through the polysaccharide capsule. The enzymes recognize the adapter protein by a conserved N-terminal sequence, providing a mechanism for phages to acquire different enzymes and thus to evolve new host specificities.
履歴
登録2007年3月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年3月6日-
マップ公開2007年7月18日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1333.gif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1333.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 20.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sixfold averaged tail of bacteriophage K1E
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.98 Å
密度
表面レベル1: 1.92 / ムービー #1: 1.1
最小 - 最大-8.551159999999999 - 9.72964
平均 (標準偏差)0.000000000325921 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-88-88-88
サイズ176176176
Spacing176176176
セルA=B=C: 524.48 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.982.982.98
M x/y/z176176176
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z524.480524.480524.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-88-88-88
NC/NR/NS176176176
D min/max/mean-8.5519.7300.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Sixfold averaged tail of bacteriophage K1E

全体名称: Sixfold averaged tail of bacteriophage K1E
要素
  • 試料: Sixfold averaged tail of bacteriophage K1E
  • ウイルス: Enterobacteria phage K1E (ファージ)

-
超分子 #1000: Sixfold averaged tail of bacteriophage K1E

超分子名称: Sixfold averaged tail of bacteriophage K1E / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量実験値: 8 MDa / 理論値: 8 MDa / 手法: Primary sequence

-
超分子 #1: Enterobacteria phage K1E

超分子名称: Enterobacteria phage K1E / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: phage K1E tail / 詳細: sixfold averaged / NCBI-ID: 344022 / 生物種: Enterobacteria phage K1E / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: phage K1E tail
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
分子量実験値: 8 MDa / 理論値: 8 MDa

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris HCl pH 7.5, 100 mM NaCl, 8 mM MgSO4
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: none
グリッド詳細: quantifoil grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 300 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 47000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 100 K
日付2005年5月10日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 122 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12

-
画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 6105

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る