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万見
- EMDB-1183: Structural and functional insights into the interaction of echovi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1183
タイトルStructural and functional insights into the interaction of echoviruses and decay-accelerating factor.
マップデータReconstruction of Echovirus type 12
試料
  • 試料: Echovirus type 12
  • ウイルス: Human echovirus 12 (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of complement activation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane ...negative regulation of complement activation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane / COPI-mediated anterograde transport / side of membrane / complement activation, classical pathway / 小胞 / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / secretory granule membrane / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / Regulation of Complement cascade / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / positive regulation of T cell cytokine production / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / virus receptor activity / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RNA helicase activity / DNA複製 / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / 脂質ラフト / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / ゴルジ体 / RNA-dependent RNA polymerase activity / 自然免疫系 / DNA-templated transcription / lipid binding / host cell nucleus / Neutrophil degranulation / virion attachment to host cell / structural molecule activity / 細胞膜 / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/SCR/CCP superfamily / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain ...Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/SCR/CCP superfamily / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement decay-accelerating factor / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human echovirus 12 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 14.0 Å
データ登録者Pettigrew DM / Williams DT / Kerrigan D / Evans DJ / Lea SM / Bhella D
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2006
タイトル: Structural and functional insights into the interaction of echoviruses and decay-accelerating factor.
著者: David M Pettigrew / David T Williams / David Kerrigan / David J Evans / Susan M Lea / David Bhella /
要旨: Many enteroviruses bind to the complement control protein decay-accelerating factor (DAF) to facilitate cell entry. We present here a structure for echovirus (EV) type 12 bound to DAF using cryo- ...Many enteroviruses bind to the complement control protein decay-accelerating factor (DAF) to facilitate cell entry. We present here a structure for echovirus (EV) type 12 bound to DAF using cryo-negative stain transmission electron microscopy and three-dimensional image reconstruction to 16-A resolution, which we interpreted using the atomic structures of EV11 and DAF. DAF binds to a hypervariable region of the capsid close to the 2-fold symmetry axes in an interaction that involves mostly the short consensus repeat 3 domain of DAF and the capsid protein VP2. A bulge in the density for the short consensus repeat 3 domain suggests that a loop at residues 174-180 rearranges to prevent steric collision between closely packed molecules at the 2-fold symmetry axes. Detailed analysis of receptor interactions between a variety of echoviruses and DAF using surface plasmon resonance and comparison of this structure (and our previous work; Bhella, D., Goodfellow, I. G., Roversi, P., Pettigrew, D., Chaudhry, Y., Evans, D. J., and Lea, S. M. (2004) J. Biol. Chem. 279, 8325-8332) with reconstructions published for EV7 bound to DAF support major differences in receptor recognition among these viruses. However, comparison of the electron density for the two virus.receptor complexes (rather than comparisons of the pseudo-atomic models derived from fitting the coordinates into these densities) suggests that the dramatic differences in interaction affinities/specificities may arise from relatively subtle structural differences rather than from large-scale repositioning of the receptor with respect to the virus surface.
履歴
登録2005年12月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年12月5日-
マップ公開2005年12月5日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 115.034506112
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 115.034506112
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2c8i
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1183.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1183.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 61.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of Echovirus type 12
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.18 Å
密度
表面レベル1: 148.0 / ムービー #1: 115.0345061
最小 - 最大-239.683999999999997 - 445.577999999999975
平均 (標準偏差)6.39581 (±58.9574)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-127-127-127
サイズ255255255
Spacing255255255
セルA=B=C: 555.9 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.182.182.18
M x/y/z255255255
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z555.900555.900555.900
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-96-96-96
NX/NY/NZ192192192
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-127-127-127
NC/NR/NS255255255
D min/max/mean-239.684445.5786.396

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Echovirus type 12

全体名称: Echovirus type 12
要素
  • 試料: Echovirus type 12
  • ウイルス: Human echovirus 12 (ウイルス)

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超分子 #1000: Echovirus type 12

超分子名称: Echovirus type 12 / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: Human echovirus 12

超分子名称: Human echovirus 12 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: EV12 / NCBI-ID: 35293 / 生物種: Human echovirus 12 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: EV12
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: VP1-4 / 直径: 300 Å / T番号(三角分割数): 3

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: Phosphate buffered saline
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 5 microlitres of sample was loaded onto a quantifoil grid and then floated on a 20 microlitre droplet of 15% Ammonium Molybdate for 10 seconds, then the grid was blotted for 2 seconds before ...詳細: 5 microlitres of sample was loaded onto a quantifoil grid and then floated on a 20 microlitre droplet of 15% Ammonium Molybdate for 10 seconds, then the grid was blotted for 2 seconds before vitrification in liquid ethane.
グリッド詳細: 400 mesh R2/2 quantifoils
凍結凍結剤: ETHANE / 手法: Blot for two seconds, wait for two seconds.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1200
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 29100 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 3.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 30000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid-nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: OTHER
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective astigmatism corrected at 200,000 times mag
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: NIKON COOLSCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 84 / 詳細: Scanned on Nikon Coolscan / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
Tilt angle max0

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画像解析

CTF補正詳細: defocus pairs, each particle - CTFmix
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PFT2 and EM3DR2 / 使用した粒子像数: 1501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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