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- EMDB-1180: Allosteric signaling of ATP hydrolysis in GroEL-GroES complexes. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1180
タイトルAllosteric signaling of ATP hydrolysis in GroEL-GroES complexes.
マップデータGroEL-ATP7-GroES complex
試料
  • 試料: GroEL-ATP7-GroES
  • タンパク質・ペプチド: GroEL
  • タンパク質・ペプチド: GroES
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein-folding chaperone binding / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily ...Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperonin GroEL / Co-chaperonin GroES
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Ranson NA
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2006
タイトル: Allosteric signaling of ATP hydrolysis in GroEL-GroES complexes.
著者: Neil A Ranson / Daniel K Clare / George W Farr / David Houldershaw / Arthur L Horwich / Helen R Saibil /
要旨: The double-ring chaperonin GroEL and its lid-like cochaperonin GroES form asymmetric complexes that, in the ATP-bound state, mediate productive folding in a hydrophilic, GroES-encapsulated chamber, ...The double-ring chaperonin GroEL and its lid-like cochaperonin GroES form asymmetric complexes that, in the ATP-bound state, mediate productive folding in a hydrophilic, GroES-encapsulated chamber, the so-called cis cavity. Upon ATP hydrolysis within the cis ring, the asymmetric complex becomes able to accept non-native polypeptides and ATP in the open, trans ring. Here we have examined the structural basis for this allosteric switch in activity by cryo-EM and single-particle image processing. ATP hydrolysis does not change the conformation of the cis ring, but its effects are transmitted through an inter-ring contact and cause domain rotations in the mobile trans ring. These rigid-body movements in the trans ring lead to disruption of its intra-ring contacts, expansion of the entire ring and opening of both the nucleotide pocket and the substrate-binding domains, admitting ATP and new substrate protein.
履歴
登録2005年11月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年11月22日-
マップ公開2006年2月14日-
更新2013年3月13日-
現状2013年3月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.73
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.73
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2c7c
  • 表面レベル: 0.73
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1180.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1180.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 26.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈GroEL-ATP7-GroES complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度
表面レベル1: 0.608 / ムービー #1: 0.73
最小 - 最大-1.7907 - 2.38213
平均 (標準偏差)0.0641685 (±0.230405)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-96-96-96
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 268.8 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z268.800268.800268.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-96-96-96
NX/NY/NZ192192192
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-96-96-96
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-1.7912.3820.064

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GroEL-ATP7-GroES

全体名称: GroEL-ATP7-GroES
要素
  • 試料: GroEL-ATP7-GroES
  • タンパク質・ペプチド: GroEL
  • タンパク質・ペプチド: GroES

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超分子 #1000: GroEL-ATP7-GroES

超分子名称: GroEL-ATP7-GroES / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One tetradecamer of GroEL plus one heptamer of GroES
Number unique components: 2
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa

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分子 #1: GroEL

分子名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: GroEL D398A / コピー数: 14 / 集合状態: tetradecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: GroES

分子名称: GroES / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 集合状態: heptamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 12.5 mM HEPES, ph7.5 5mM KCl 5mM MgCl2
グリッド詳細: 300 mesh Cu grid - holey carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 100 K / Timed resolved state: Vitrified within 30s of mixing / 手法: blot for 3-4s before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: single tilt cryo / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 189 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: full correction on 2D class averages
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 16281
詳細manual particle selection

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1pcq

ソフトウェア名称: URO
詳細Protocol: rigid body. Seven independent domains (equatorial, intermediate and apical domains of each GroEL ring, plus GroES)
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2c7c:
FITTED COORDINATES FOR GROEL-ATP7-GROES CRYO-EM COMPLEX (EMD-1180)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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