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万見
- PDB-8w8k: Crystal structures of HSP90 and the compound Ganetespid in the "c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w8k
タイトルCrystal structures of HSP90 and the compound Ganetespid in the "closed" conformation
要素Heat shock protein HSP 90-alphaHeat shock response
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / HSP90 (Hsp90) / ATPase (ATPアーゼ) / NTD / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / positive regulation of tau-protein kinase activity ...sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / positive regulation of tau-protein kinase activity / protein insertion into mitochondrial outer membrane / chaperone-mediated autophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / telomere maintenance via telomerase / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / protein unfolding / HSF1 activation / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / axonal growth cone / DNA polymerase binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / positive regulation of cardiac muscle contraction / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of telomerase activity / Signaling by ERBB2 / positive regulation of defense response to virus by host / endocytic vesicle lumen / response to salt stress / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / activation of innate immune response / nitric-oxide synthase regulator activity / response to cold / positive regulation of interferon-beta production / lysosomal lumen / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / ESR-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / neuron migration / Constitutive Signaling by EGFRvIII / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 ECD mutants / tau protein binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / Downregulation of ERBB2 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein import into nucleus / response to estrogen / positive regulation of protein catabolic process / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / メラノソーム
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TUH / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Xu, C. / Zhang, X.L. / Bai, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82003654 中国
引用ジャーナル: Jacs Au / 年: 2024
タイトル: Accurate Characterization of Binding Kinetics and Allosteric Mechanisms for the HSP90 Chaperone Inhibitors Using AI-Augmented Integrative Biophysical Studies.
著者: Xu, C. / Zhang, X. / Zhao, L. / Verkhivker, G.M. / Bai, F.
履歴
登録2023年9月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4285
ポリマ－54,6752
非ポリマー7533
水4,684260
1
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子

A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4536
ポリマ－54,6752
非ポリマー7774
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area18540 Å2
手法PISA
2
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子

B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4044
ポリマ－54,6752
非ポリマー7292
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area19400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.275, 88.815, 98.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-302-

MG

21B-541-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock response / Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LAP-2 / LPS- ...Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LAP-2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 27337.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07900, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: 化合物 ChemComp-TUH / 5-[2,4-dihydroxy-5-(propan-2-yl)phenyl]-4-(1-methyl-1H-indol-5-yl)-2,4-dihydro-3H-1,2,4-triazol-3-one / Ganetespib / ガネテスピブ


分子量: 364.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H20N4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.26 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM Bis-Tris, pH 8.5, 20% PEG 3355, 200 mM NaF / PH範囲: 8.2 - 8.7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→50 Å / Num. obs: 27563 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 0.99 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.111 / Χ2: 0.955 / Net I/σ(I): 10.8 / Num. measured all: 355202
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.24-2.2813.20.24913650.9850.9960.070.2591.093100
2.28-2.3213.10.23413470.9890.9970.0660.2431.09899.6
2.32-2.3612.80.22113570.9870.9970.0630.231.07999.7
2.36-2.4112.20.20713350.9870.9970.0610.2161.09699.8
2.41-2.4713.20.19513670.9920.9980.0550.2021.03799.8
2.47-2.5213.20.17913560.9920.9980.0510.1861.03499.9
2.52-2.5912.60.16713600.9910.9980.0480.1741.02499.9
2.59-2.6613.20.15213520.990.9970.0430.1580.98699.9
2.66-2.7313.40.15113610.9940.9990.0420.1570.99899.9
2.73-2.8213.40.13813590.9940.9980.0390.1430.98499.9
2.82-2.9213.30.12613670.9930.9980.0360.1310.936100
2.92-3.0412.70.11813700.9940.9990.0350.1230.896100
3.04-3.1812.90.1113840.9950.9990.0310.1140.882100
3.18-3.3513.20.10113540.9960.9990.0290.1050.812100
3.35-3.5612.70.08913920.9950.9990.0260.0930.748100
3.56-3.8313.40.08613790.9970.9990.0250.090.742100
3.83-4.22130.0814020.9970.9990.0230.0830.739100
4.22-4.8212.60.07814000.9960.9990.0230.0810.855100
4.82-6.0812.50.08214290.9950.9990.0240.0860.752100
6.08-5011.30.09515270.9880.9970.030.11.3699.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-30002.3.15データスケーリング
PHASER1.20.1_4487位相決定
HKL-30002.3.15データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→44.41 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2202 1340 4.89 %
Rwork0.179 --
obs0.1811 27426 99.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→44.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3284 0 55 260 3599
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073410
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.864610
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.962454
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05520
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008584
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.330.21221040.15872522X-RAY DIFFRACTION97
2.33-2.420.25231470.17142561X-RAY DIFFRACTION99
2.42-2.530.25111210.18932586X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.660.22581370.18612574X-RAY DIFFRACTION99
2.66-2.830.24621340.1932591X-RAY DIFFRACTION100
2.83-3.050.22171390.19352601X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.360.27631270.20032621X-RAY DIFFRACTION100
3.36-3.840.2171450.17222616X-RAY DIFFRACTION100
3.84-4.840.19491350.15672663X-RAY DIFFRACTION100
4.84-44.410.19111510.18352751X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.312 Å / Origin y: 30.2394 Å / Origin z: 24.7361 Å
111213212223313233
T0.162 Å20.0037 Å2-0.0097 Å2-0.164 Å2-0.0085 Å2--0.1712 Å2
L0.091 °20.0004 °2-0.026 °2-0.0868 °20.0326 °2--0.0603 °2
S0.0235 Å °0.0287 Å °-0.028 Å °-0.0105 Å °-0.007 Å °-0.0042 Å °0.0088 Å °-0.0042 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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