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- PDB-8w5z: Crystal structure of tick tyrosylprotein sulfotransferase reveals... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w5z
タイトルCrystal structure of tick tyrosylprotein sulfotransferase reveals the activation mechanism of tick anticoagulant protein madanin
要素
  • Madanin Y54-peptide
  • Protein-tyrosine sulfotransferase (Fragment)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / sulfotransferase / sulfation
機能・相同性protein-tyrosine sulfotransferase / protein-tyrosine sulfotransferase activity / Protein-tyrosine sulfotransferase / Sulfotransferase family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / Protein-tyrosine sulfotransferase
機能・相同性情報
生物種Ixodes (ダニ)
longicornis species complex (ハエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Yoshimura, M. / Teramoto, T. / Nishimoto, E. / Kakuta, Y.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21K05384 日本
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: Crystal structure of tick tyrosylprotein sulfotransferase reveals the activation mechanism of the tick anticoagulant protein madanin.
著者: Yoshimura, M. / Teramoto, T. / Asano, H. / Iwamoto, Y. / Kondo, M. / Nishimoto, E. / Kakuta, Y.
履歴
登録2023年8月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine sulfotransferase (Fragment)
B: Madanin Y54-peptide
C: Protein-tyrosine sulfotransferase (Fragment)
D: Madanin Y54-peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,48818
ポリマ－92,2434
非ポリマー2,24514
水8,719484
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11540 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area28730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.130, 151.190, 93.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-410-

MG

21A-411-

MG

31C-717-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Protein-tyrosine sulfotransferase (Fragment)


分子量: 44801.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ixodes (ダニ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A147BHN3
#2: タンパク質・ペプチド Madanin Y54-peptide


分子量: 1320.227 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) longicornis species complex (ハエ)

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非ポリマー , 5種, 498分子

#3: 化合物 ChemComp-A3P / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′,5′-ビスりん酸 / アデノシン-3',5'-ビスリン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-1PS / 3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / 1-(3-SULFOPROPYL) PYRIDINIUM / PPS


分子量: 201.243 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C8H11NO3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム / トリスヒドロキシメチルアミノメタン


分子量: 122.143 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 484 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Tris HCl [pH 8.0, 0.1 M magnesium chloride, 15% v/v PEG 400, 16% w/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→105.5 Å / Num. obs: 150031 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.8 % / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 6.43
反射 シェル解像度: 1.55→1.65 Å / 冗長度: 8.6 % / Num. unique obs: 15003 / CC1/2: 0.529 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→47.68 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1954 1988 1.33 %
Rwork0.1731 --
obs0.1734 149908 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→47.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5490 0 142 484 6116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0166155
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4368422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.957885
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092904
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0131095
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.590.29481370.310363X-RAY DIFFRACTION99
1.59-1.630.30191420.268910473X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.680.28331390.250910493X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.730.25121400.248110508X-RAY DIFFRACTION100
1.73-1.80.26031470.230510492X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.870.221370.201610519X-RAY DIFFRACTION100
1.87-1.950.20071460.184310543X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.060.19361340.177610492X-RAY DIFFRACTION100
2.06-2.180.19981470.174610576X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.350.19121420.160810573X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.590.17751460.165410591X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.960.2041440.168910609X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.740.17481430.166910705X-RAY DIFFRACTION100
3.74-47.680.18031440.150310983X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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