+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8vh9 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of Human IDH1 R132Q in complex with NADPH | |||||||||
要素 | Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic | |||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / イソクエン酸デヒドロゲナーゼ / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / 2-oxoglutarate metabolic process / NADP metabolic process ...Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / イソクエン酸デヒドロゲナーゼ / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / 2-oxoglutarate metabolic process / NADP metabolic process / グリオキシル酸回路 / response to steroid hormone / female gonad development / peroxisomal matrix / glutathione metabolic process / クエン酸回路 / Peroxisomal protein import / ペルオキシソーム / NAD binding / tertiary granule lumen / NADP binding / secretory granule lumen / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / cadherin binding / Neutrophil degranulation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å | |||||||||
データ登録者 | Mealka, M. / Sohl, C.D. / Huxford, T. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Active site remodeling in tumor-relevant IDH1 mutants drives distinct kinetic features and potential resistance mechanisms. 著者: Mealka, M. / Sierra, N.A. / Avellaneda Matteo, D. / Albekioni, E. / Khoury, R. / Mai, T. / Conley, B.M. / Coleman, N.J. / Sabo, K.A. / Komives, E.A. / Bobkov, A.A. / Cooksy, A.L. / Silletti, ...著者: Mealka, M. / Sierra, N.A. / Avellaneda Matteo, D. / Albekioni, E. / Khoury, R. / Mai, T. / Conley, B.M. / Coleman, N.J. / Sabo, K.A. / Komives, E.A. / Bobkov, A.A. / Cooksy, A.L. / Silletti, S. / Schiffer, J.M. / Huxford, T. / Sohl, C.D. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8vh9.cif.gz | 343.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb8vh9.ent.gz | 278.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8vh9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vh/8vh9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vh/8vh9 | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48500.117 Da / 分子数: 2 / 変異: R132Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDH1, PICD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: O75874, イソクエン酸デヒドロゲナーゼ #2: 化合物 | ChemComp-GOL / #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-CIT / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.7 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 200 mM ammonium citrate tribasic pH 7.0 and 26% (w/v) PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97918 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.13→78.38 Å / Num. obs: 108848 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 44.62 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 18.29 |
反射 シェル | 解像度: 2.13→2.19 Å / Num. unique obs: 4459 / CC1/2: 0.688 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.13→78.38 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.65 / 立体化学のターゲット値: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.13→78.38 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 8.8275 Å / Origin y: -34.3814 Å / Origin z: 1.4702 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ | Selection details: all |