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- PDB-8tge: Crystal structure of the Methanosarcina mazei glutamine synthetas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tge
タイトルCrystal structure of the Methanosarcina mazei glutamine synthetase in complex with GlnK1
要素
  • Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ
  • Nitrogen regulatory protein GlnK1
キーワードLYASE (リアーゼ) / Glutamine synthetase (グルタミンシンテターゼ) / GlnK / PII / complex / dodecamer / trimer / T-loop
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / regulation of nitrogen utilization / enzyme regulator activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase type I / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein PII / P-II protein family profile. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain ...Glutamine synthetase type I / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein PII / P-II protein family profile. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミンシンテターゼ / Nitrogen regulatory protein GlnK1
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina mazei Go1 (メタノサルキナ属)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35=GM130290 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: M. mazei glutamine synthetase and glutamine synthetase-GlnK1 structures reveal enzyme regulation by oligomer modulation.
著者: Maria A Schumacher / Raul Salinas / Brady A Travis / Rajiv Ranjan Singh / Nicholas Lent /
要旨: Glutamine synthetases (GS) play central roles in cellular nitrogen assimilation. Although GS active-site formation requires the oligomerization of just two GS subunits, all GS form large, multi- ...Glutamine synthetases (GS) play central roles in cellular nitrogen assimilation. Although GS active-site formation requires the oligomerization of just two GS subunits, all GS form large, multi-oligomeric machines. Here we describe a structural dissection of the archaeal Methanosarcina mazei (Mm) GS and its regulation. We show that Mm GS forms unstable dodecamers. Strikingly, we show this Mm GS oligomerization property is leveraged for a unique mode of regulation whereby labile Mm GS hexamers are stabilized by binding the nitrogen regulatory protein, GlnK1. Our GS-GlnK1 structure shows that GlnK1 functions as molecular glue to affix GS hexamers together, stabilizing formation of GS active-sites. These data, therefore, reveal the structural basis for a unique form of enzyme regulation by oligomer modulation.
履歴
登録2023年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
Y: Glutamine synthetase
M: Glutamine synthetase
P: Glutamine synthetase
J: Nitrogen regulatory protein GlnK1
G: Nitrogen regulatory protein GlnK1
Z: Nitrogen regulatory protein GlnK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)362,6929
ポリマ－362,6929
非ポリマー00
水29,0761614
1
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
Y: Glutamine synthetase
M: Glutamine synthetase
P: Glutamine synthetase
J: Nitrogen regulatory protein GlnK1
G: Nitrogen regulatory protein GlnK1
Z: Nitrogen regulatory protein GlnK1

A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
Y: Glutamine synthetase
M: Glutamine synthetase
P: Glutamine synthetase
J: Nitrogen regulatory protein GlnK1
G: Nitrogen regulatory protein GlnK1
Z: Nitrogen regulatory protein GlnK1


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 725 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)725,38418
ポリマ－725,38418
非ポリマー00
水32418
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area74850 Å2
ΔGint-411 kcal/mol
Surface area208820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.990, 178.030, 169.048
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

-
要素

#1: タンパク質
Glutamine synthetase / グルタミンシンテターゼ / GS / Glutamate--ammonia ligase


分子量: 52827.926 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanosarcina mazei Go1 (メタノサルキナ属)
遺伝子: glnA1, MM_0964 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8PY99, グルタミンシンテターゼ
#2: タンパク質 Nitrogen regulatory protein GlnK1


分子量: 15241.536 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanosarcina mazei Go1 (メタノサルキナ属)
遺伝子: glnK1, MM_0732 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8PYW7
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1614 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.63 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 400, 0.1 M MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→89.02 Å / Num. obs: 180295 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.068 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 13618 / CC1/2: 0.631 / Rpim(I) all: 0.447 / Rsym value: 0.618

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
SCALAデータスケーリング
XDSデータ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→89.02 Å / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 38.85 / 位相誤差: 21.57 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 1767 1 %
Rwork0.1647 --
obs0.3 180295 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→89.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23170 0 0 1614 24784
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.936
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.2783189
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0533484
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0094185
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.360.29911250.29913621X-RAY DIFFRACTION99
2.36-2.430.32981410.307313720X-RAY DIFFRACTION99
2.43-2.510.30891400.303113706X-RAY DIFFRACTION99
2.51-2.60.30741290.302913710X-RAY DIFFRACTION99
2.6-2.70.36871430.317413716X-RAY DIFFRACTION99
2.7-2.830.34221300.314413708X-RAY DIFFRACTION99
2.83-2.980.34581320.316713683X-RAY DIFFRACTION99
2.98-3.160.36971380.327913708X-RAY DIFFRACTION99
3.16-3.410.35181360.339813753X-RAY DIFFRACTION99
3.41-3.750.3821340.335713767X-RAY DIFFRACTION99
3.75-4.290.35091390.310613780X-RAY DIFFRACTION99
4.29-5.410.28331400.275113771X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.1103 Å / Origin y: -0.051 Å / Origin z: 27.1577 Å
111213212223313233
T0.21 Å2-0.0064 Å2-0.0018 Å2-0.2379 Å2-0.0021 Å2--0.1097 Å2
L0.1657 °2-0.032 °20.005 °2-0.2301 °2-0.0032 °2--0.1124 °2
S0.012 Å °-0.0798 Å °0.0007 Å °0.0763 Å °0.0024 Å °-0.0012 Å °0.0004 Å °0.0055 Å °-0.0146 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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