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- PDB-8rzv: Structure of UP1 S4ES6E phosphomimetic mutant in complex with hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rzv
タイトルStructure of UP1 S4ES6E phosphomimetic mutant in complex with human telomeric repeat DNA
要素
  • DNA (5'-D(P*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*GP*GP*G)-3')
  • Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, N-terminally processed
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / hnRNP A1 (HNRNPA1) / RNA/DNA BINDING PROTEIN / RNA-DNA BINDING PROTEIN-DNA complex / RRM
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / 核外搬出シグナル / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing ...cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / 核外搬出シグナル / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / intracellular non-membrane-bounded organelle / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of RNA splicing / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / localization / cellular response to glucose starvation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / catalytic step 2 spliceosome / molecular condensate scaffold activity / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded DNA binding / amyloid fibril formation / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Dunnett, L. / Prischi, F.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of UP1 S4ES6E phosphomimetic mutant in complex with human telomeric repeat DNA
著者: Dunnett, L. / Prischi, F.
履歴
登録2024年2月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, N-terminally processed
B: DNA (5'-D(P*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*GP*GP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2152
ポリマ－26,2152
非ポリマー00
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, N-terminally processed

B: DNA (5'-D(P*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*GP*GP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2152
ポリマ－26,2152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.120, 51.120, 173.270
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-358-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, N-terminally processed


分子量: 22441.182 Da / 分子数: 1 / 変異: S4E, S6E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNRNPA1, HNRPA1 / プラスミド: pETM-14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P09651
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*GP*GP*G)-3')


分子量: 3773.462 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.03 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.50, 1.7 M Ammonium Phosphate Dibasic, 15 % (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→44.03 Å / Num. obs: 36927 / % possible obs: 99.24 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 21.97 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 1.51→1.56 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 3543 / CC1/2: 0.7 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.51→44.03 Å / SU ML: 0.1904 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.2214
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2196 1870 5.06 %
Rwork0.1962 35055 -
obs0.1974 36925 99.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→44.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1449 234 0 190 1873
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00751740
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94962393
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0585258
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0125273
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.354306
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.51-1.550.39831370.33862603X-RAY DIFFRACTION97.96
1.55-1.60.29051270.29352634X-RAY DIFFRACTION98.57
1.6-1.650.31721150.2782654X-RAY DIFFRACTION98.47
1.65-1.710.28461540.25512621X-RAY DIFFRACTION98.9
1.71-1.780.23981360.22342625X-RAY DIFFRACTION99.1
1.78-1.860.23351360.22653X-RAY DIFFRACTION99.08
1.86-1.950.22331500.19122679X-RAY DIFFRACTION99.4
1.95-2.080.24481480.20212674X-RAY DIFFRACTION99.33
2.08-2.240.18661540.19042693X-RAY DIFFRACTION99.62
2.24-2.460.23461510.19362707X-RAY DIFFRACTION99.79
2.46-2.820.23631540.19622738X-RAY DIFFRACTION99.97
2.82-3.550.17151450.18192794X-RAY DIFFRACTION99.93
3.55-44.030.2161630.1812980X-RAY DIFFRACTION99.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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