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万見
- PDB-8qqm: nicotinic acetylcholine receptor in intact synaptic membrane -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qqm
タイトルnicotinic acetylcholine receptor in intact synaptic membrane
要素
  • Acetylcholine receptor subunit alphaアセチルコリン受容体
  • Acetylcholine receptor subunit betaアセチルコリン受容体
  • Acetylcholine receptor subunit deltaアセチルコリン受容体
  • Acetylcholine receptor subunit gammaアセチルコリン受容体
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Ion channel (イオンチャネル)
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-gated monoatomic cation-selective channel activity / transmembrane signaling receptor activity / postsynaptic membrane
類似検索 - 分子機能
Nicotinic acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholine receptor subunit alpha / Acetylcholine receptor subunit beta / Acetylcholine receptor subunit gamma / Acetylcholine receptor subunit delta
類似検索 - 構成要素
生物種Tetronarce californica (ゴマフシビレエイ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Unwin, N.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_U105184294 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Influence of lipid bilayer on the structure of the muscle-type nicotinic acetylcholine receptor.
著者: Nigel Unwin /
要旨: The muscle-type nicotinic acetylcholine receptor is a transmitter-gated ion channel residing in the plasma membrane of electrocytes and striated muscle cells. It is present predominantly at synaptic ...The muscle-type nicotinic acetylcholine receptor is a transmitter-gated ion channel residing in the plasma membrane of electrocytes and striated muscle cells. It is present predominantly at synaptic junctions, where it effects rapid depolarization of the postsynaptic membrane in response to acetylcholine released into the synaptic cleft. Previously, cryo-EM of intact membrane from revealed that the lipid bilayer surrounding the junctional receptor has a uniquely asymmetric and ordered structure, due to a high concentration of cholesterol. It is now shown that this special lipid environment influences the transmembrane (TM) folding of the protein. All five submembrane MX helices of the membrane-intact junctional receptor align parallel to the surface of the cholesterol-ordered lipids in the inner leaflet of the bilayer; also, the TM helices in the outer leaflet are splayed apart. However in the structure obtained from the same protein after extraction and incorporation in nanodiscs, the MX helices do not align to a planar surface, and the TM helices arrange compactly in the outer leaflet. Realignment of the MX helices of the nanodisc-solved structure to a planar surface converts their adjoining TM helices into an obligatory splayed configuration, characteristic of the junctional receptor. Thus, the form of the receptor sustained by the special lipid environment of the synaptic junction is the one that mediates fast synaptic transmission; whereas, the nanodisc-embedded protein may be like the extrajunctional form, existing in a disordered lipid environment.
履歴
登録2023年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholine receptor subunit alpha
B: Acetylcholine receptor subunit delta
C: Acetylcholine receptor subunit beta
D: Acetylcholine receptor subunit alpha
E: Acetylcholine receptor subunit gamma


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)268,0295
ポリマ－268,0295
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area16080 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area45870 Å2

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要素

#1: タンパク質 Acetylcholine receptor subunit alpha / アセチルコリン受容体


分子量: 50168.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: The extracellular domain is excluded from this analysis
由来: (天然) Tetronarce californica (ゴマフシビレエイ)
参照: UniProt: P02710
#2: タンパク質 Acetylcholine receptor subunit delta / アセチルコリン受容体


分子量: 57625.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The extracellular domain is excluded from this analysis
由来: (天然) Tetronarce californica (ゴマフシビレエイ)
参照: UniProt: P02718
#3: タンパク質 Acetylcholine receptor subunit beta / アセチルコリン受容体


分子量: 53731.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The extracellular domain is excluded from this analysis
由来: (天然) Tetronarce californica (ゴマフシビレエイ)
参照: UniProt: P02712
#4: タンパク質 Acetylcholine receptor subunit gamma / アセチルコリン受容体


分子量: 56335.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The extracellular domain is excluded from this analysis
由来: (天然) Tetronarce californica (ゴマフシビレエイ)
参照: UniProt: P02714

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Muscle-type nicotinic acetylcholine receptor in intact synaptic membrane
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT
詳細: Postsynaptic membranes were isolated from fresh electric organ and incubated in low salt buffer to form ordered arrays of acetylcholine receptors in tubular vesicles
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.29 MDa
由来(天然)生物種: Torpedo marmorata (エイ)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMsodium cacodylateC2H7AsO21
21 mMcalcium chlorideCaCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Specimen comprises tubular vesicles which are imaged in thin ice over holes in the support film
試料支持詳細: Grids were washed extensively in chloroform and coated with additional carbon before use
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
詳細: All images taken manually: by searching at low magnification for long straight and narrow tubes, then recording in integrating mode
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 104478 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 200 / 実像数: 4045
詳細: Images were collected in integrating mode, 2 seconds exposure

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2.1 and 3.1粒子像選択
2DigitalMicrograph画像取得
4GctfCTF補正
7DireXモデルフィッティング
11RELION2.1分類
12RELION2.1３次元再構成
13DireXモデル精密化
画像処理詳細: Images of appropriate helical families were selected on the basis of their FFTs, then drift-corrected and dose-weighted
CTF補正詳細: Correction performed by standard procedure in RELION
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 160652
詳細: 160652 tube segments from 4045 selected micrographs were reduced to 107524 tube segments after 2D classification
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 107524 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: The volumes for FSC determination were cut out from helical reconstructions of each class average
クラス平均像の数: 34 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 350 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Refinement parameters were chosen to minimise changes to the original secondary structure
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Accession code: 7SMM / 詳細: initial model is of complete protein, PDB entry 7smm / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 7SMM

7smm

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-IDChain-IDChain residue rangePdb chain residue range
1AA212-433212-433
2BB226-479226-479
3CC218-460218-460
4DD212-433212-433
5EE220-472220-472

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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