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Yorodumi- PDB-8pvs: Targeting extended blood antigens by Akkermansia muciniphila enzy... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8pvs | ||||||
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Title | Targeting extended blood antigens by Akkermansia muciniphila enzymes unveils a missing link for generating universal donor blood | ||||||
Components | Alpha-1,3-galactosidase B | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Alpha-galactosidase / Akkermansia muciniphila / Blood conversion / Beta-helix | ||||||
Function / homology | Function and homology information : / : / alpha-galactosidase / alpha-galactosidase activity / metabolic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Akkermansia muciniphila (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.68 Å | ||||||
Authors | Jensen, M. / Abou Hachem, M. / Morth, J.P. | ||||||
Funding support | Denmark, 1items
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Citation | Journal: Nat Microbiol / Year: 2024 Title: Akkermansia muciniphila exoglycosidases target extended blood group antigens to generate ABO-universal blood. Authors: Jensen, M. / Stenfelt, L. / Ricci Hagman, J. / Pichler, M.J. / Weikum, J. / Nielsen, T.S. / Hult, A. / Morth, J.P. / Olsson, M.L. / Abou Hachem, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8pvs.cif.gz | 708.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8pvs.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 8pvs.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/8pvs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/8pvs | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8pxtC 8pxuC 8pxvC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein / Sugars , 2 types, 4 molecules AB
#1: Protein | Mass: 80905.883 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Akkermansia muciniphila (bacteria) / Gene: glaB, Amuc_0480 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: B2UNU8, Hydrolases; Glycosylases; Glycosidases, i.e. enzymes that hydrolyse O- and S-glycosyl compounds, alpha-galactosidase #2: Sugar | |
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-Non-polymers , 5 types, 1053 molecules
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-FMT / #5: Chemical | ChemComp-CA / #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.64 Å3/Da / Density % sol: 53.46 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.9 Details: 8% PEG20.000, 8% PEG550MME, 0.02 M Tris (pH 8.9), 1.2 M NaFormate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX IV / Beamline: BioMAX / Wavelength: 0.9763 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 24, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.68→48.99 Å / Num. obs: 193688 / % possible obs: 99.89 % / Redundancy: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 28.64 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.168 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.174 / Net I/σ(I): 10.01 |
Reflection shell | Resolution: 1.68→1.74 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.44 / Num. unique obs: 19152 / CC1/2: 0.346 / CC star: 0.717 / % possible all: 99.29 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.68→48.99 Å / SU ML: 0.2728 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 22.4724 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 34.88 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.68→48.99 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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