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- PDB-8otq: Cryo-EM structure of Strongylocentrotus purpuratus sperm-specific... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8otq
タイトルCryo-EM structure of Strongylocentrotus purpuratus sperm-specific Na+/H+ exchanger SLC9C1 in GDN
要素Sperm-specific sodium proton exchanger
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / VSD / CNBD / Transporter (運搬体タンパク質) / Voltage sensor (センサ) / exchanger / sperm motility (精子の運動性)
機能・相同性
機能・相同性情報


先体 / potassium:proton antiporter activity / sodium:proton antiporter activity / sodium ion import across plasma membrane / cGMP binding / single fertilization / sperm flagellum / cAMP binding / potassium ion transmembrane transport / cAMP-mediated signaling ...先体 / potassium:proton antiporter activity / sodium:proton antiporter activity / sodium ion import across plasma membrane / cGMP binding / single fertilization / sperm flagellum / cAMP binding / potassium ion transmembrane transport / cAMP-mediated signaling / regulation of intracellular pH / protein homodimerization activity / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger family / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Voltage-dependent channel domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CPL / パルミチン酸 / Sperm-specific sodium:proton exchanger
類似検索 - 構成要素
生物種Strongylocentrotus purpuratus (ムラサキウニ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Yeo, H. / Mehta, V. / Gulati, A. / Drew, D.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)ERC-CoG-820187European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structure and electromechanical coupling of a voltage-gated Na/H exchanger.
著者: Hyunku Yeo / Ved Mehta / Ashutosh Gulati / David Drew /
要旨: Voltage-sensing domains control the activation of voltage-gated ion channels, with a few exceptions. One such exception is the sperm-specific Na/H exchanger SLC9C1, which is the only known ...Voltage-sensing domains control the activation of voltage-gated ion channels, with a few exceptions. One such exception is the sperm-specific Na/H exchanger SLC9C1, which is the only known transporter to be regulated by voltage-sensing domains. After hyperpolarization of sperm flagella, SLC9C1 becomes active, causing pH alkalinization and CatSper Ca channel activation, which drives chemotaxis. SLC9C1 activation is further regulated by cAMP, which is produced by soluble adenyl cyclase (sAC). SLC9C1 is therefore an essential component of the pH-sAC-cAMP signalling pathway in metazoa, required for sperm motility and fertilization. Despite its importance, the molecular basis of SLC9C1 voltage activation is unclear. Here we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of sea urchin SLC9C1 in detergent and nanodiscs. We show that the voltage-sensing domains are positioned in an unusual configuration, sandwiching each side of the SLC9C1 homodimer. The S4 segment is very long, 90 Å in length, and connects the voltage-sensing domains to the cytoplasmic cyclic-nucleotide-binding domains. The S4 segment is in the up configuration-the inactive state of SLC9C1. Consistently, although a negatively charged cavity is accessible for Na to bind to the ion-transporting domains of SLC9C1, an intracellular helix connected to S4 restricts their movement. On the basis of the differences in the cryo-EM structure of SLC9C1 in the presence of cAMP, we propose that, upon hyperpolarization, the S4 segment moves down, removing this constriction and enabling Na/H exchange.
履歴
登録2023年4月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sperm-specific sodium proton exchanger
B: Sperm-specific sodium proton exchanger
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,0926
ポリマ－295,0632
非ポリマー2,0294
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Sperm-specific sodium proton exchanger


分子量: 147531.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Strongylocentrotus purpuratus (ムラサキウニ)
細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A3RL54
#2: 化合物 ChemComp-CPL / 1-PALMITOYL-2-LINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / PALMITOYL-LINOLEOYL PHOSPHATIDYLCHOLINE / ホスファチジルコリン


分子量: 758.060 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H80NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#3: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸 / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Homo-dimer of SLC9C1 transporter / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.294733 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Strongylocentrotus purpuratus (ムラサキウニ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293F
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 58.45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 168016 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002217034
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.518923070
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03682762
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00392828
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.8532322

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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