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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ont | |||||||||
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タイトル | Structure of Setaria italica NRAT in complex with a nanobody | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() aluminum ion transmembrane transporter activity / aluminum cation transport / manganese ion transmembrane transporter activity / cadmium ion transmembrane transporter activity / response to aluminum ion / ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Ramanadane, K. / Liziczai, M. / Markovic, D. / Straub, M.S. / Rosalen, G.T. / Udovcic, A. / Dutzler, R. / Manatschal, C. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural and functional properties of a plant NRAMP-related aluminum transporter. 著者: Karthik Ramanadane / Márton Liziczai / Dragana Markovic / Monique S Straub / Gian T Rosalen / Anto Udovcic / Raimund Dutzler / Cristina Manatschal / ![]() 要旨: The transport of transition metal ions by members of the SLC11/NRAMP family constitutes a ubiquitous mechanism for the uptake of Fe and Mn across all kingdoms of life. Despite the strong conservation ...The transport of transition metal ions by members of the SLC11/NRAMP family constitutes a ubiquitous mechanism for the uptake of Fe and Mn across all kingdoms of life. Despite the strong conservation of the family, two of its branches have evolved a distinct substrate preference with one mediating Mg uptake in prokaryotes and another the transport of Al into plant cells. Our previous work on the SLC11 transporter from revealed the basis for its Mg selectivity (Ramanadane et al., 2022). Here, we have addressed the structural and functional properties of a putative Al transporter from . We show that the protein transports diverse divalent metal ions and binds the trivalent ions Al and Ga, which are both presumable substrates. Its cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure displays an occluded conformation that is closer to an inward- than an outward-facing state, with a binding site that is remodeled to accommodate the increased charge density of its transported substrate. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 113.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 83.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 17000MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 60147.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 抗体 | 分子量: 13071.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
#3: 化合物 | ChemComp-PLC / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / ![]() |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Complex between SiNRAT and a nanobody used as a fiducial marker for structure determination タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT | |||||||||
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分子量 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||
緩衝液 | pH: 7 | |||||||||
試料 | 濃度: 2.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | |||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | |||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 69.68 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 300000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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