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- PDB-8ja5: Crystal structure of Nipah Virus attachment (G) glycoprotein in c... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8ja5 | ||||||
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Title | Crystal structure of Nipah Virus attachment (G) glycoprotein in complex with neutralizing antibody 14F8 | ||||||
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Function / homology | ![]() membrane fusion involved in viral entry into host cell / ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Li, Y.H. / Huang, X.Y. / Xu, J.J. / Chen, W. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal structure of Nipah Virus attachment (G) glycoprotein in complex with neutralizing antibody 14F8 Authors: Li, Y.H. / Huang, X.Y. / Li, R.H. / Xu, J.J. / Chen, W. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 679.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 561.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6vy5S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components
-Antibody , 3 types, 4 molecules HBLC
#1: Antibody | Mass: 24967.994 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Antibody | | Mass: 23587.289 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Antibody | | Mass: 24081.830 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Protein / Non-polymers , 2 types, 62 molecules AD![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#10: Water | ChemComp-HOH / ![]() |
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#3: Protein | Mass: 47758.223 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Sugars , 5 types, 8 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose![]() | ||||
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#6: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Type: oligosaccharide ![]() Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||
#7: Polysaccharide | ![]() Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | ![]() Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Sugar | ![]() |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.38 Å3/Da / Density % sol: 63.57 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 2.05M Ammonium sulfate, 10mM Barium chloride dihydrate, 0.1M Bis-Tris pH 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 S 9M / Detector: PIXEL / Date: Oct 20, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.79→36.83 Å / Num. obs: 63808 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 62.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 19.14 |
Reflection shell | Resolution: 2.79→2.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.104 / Num. unique obs: 63465 |
-Phasing
Phasing![]() | Method: ![]() |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 6VY5 Resolution: 2.79→36.45 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.59 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.79→36.45 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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