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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8j5u | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of Mycobacterium tuberculosis OppA complexed with an endogenous oligopeptide | |||||||||
要素 |
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キーワード | PEPTIDE BINDING PROTEIN / OppA / Oligopeptide binding protein / Cluster C SBP / Mycobacterium tuberculosis (結核菌) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Tolerance by Mtb to nitric oxide produced by macrophages / glutathione binding / peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / protein import / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / peptide binding / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mycobacterium tuberculosis (結核菌) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å | |||||||||
データ登録者 | Yang, X. / Hu, T. / Zhang, B. / Rao, Z. | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024 タイトル: An oligopeptide permease, OppABCD, requires an iron-sulfur cluster domain for functionality. 著者: Xiaolin Yang / Tianyu Hu / Jingxi Liang / Zhiqi Xiong / Zhenli Lin / Yao Zhao / Xiaoting Zhou / Yan Gao / Shan Sun / Xiuna Yang / Luke W Guddat / Haitao Yang / Zihe Rao / Bing Zhang / 要旨: Oligopeptide permease, OppABCD, belongs to the type I ABC transporter family. Its role is to import oligopeptides into bacteria for nutrient uptake and to modulate the host immune response. OppABCD ...Oligopeptide permease, OppABCD, belongs to the type I ABC transporter family. Its role is to import oligopeptides into bacteria for nutrient uptake and to modulate the host immune response. OppABCD consists of a cluster C substrate-binding protein (SBP), OppA, membrane-spanning OppB and OppC subunits, and an ATPase, OppD, that contains two nucleotide-binding domains (NBDs). Here, using cryo-electron microscopy, we determined the high-resolution structures of Mycobacterium tuberculosis OppABCD in the resting state, oligopeptide-bound pre-translocation state, AMPPNP-bound pre-catalytic intermediate state and ATP-bound catalytic intermediate state. The structures show an assembly of a cluster C SBP with its ABC translocator and a functionally required [4Fe-4S] cluster-binding domain in OppD. Moreover, the ATP-bound OppABCD structure has an outward-occluded conformation, although no substrate was observed in the transmembrane cavity. Here, we reveal an oligopeptide recognition and translocation mechanism of OppABCD, which provides a perspective on how this and other type I ABC importers facilitate bulk substrate transfer across the lipid bilayer. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8j5u.cif.gz | 121.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8j5u.ent.gz | 90.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8j5u.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j5/8j5u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j5/8j5u | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 64609.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Author stated: The data collection statistics was calculated within the same resolution range as the refinement. The number of collected unique reflections was 39151. After anisotropic ...詳細: Author stated: The data collection statistics was calculated within the same resolution range as the refinement. The number of collected unique reflections was 39151. After anisotropic correction using the STARANISO server and refinement using PHENIX, the number of unique reflections was 29132. 由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌) 遺伝子: Rv1280c, MTCY50.02 発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) 参照: UniProt: P9WGU5 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 913.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.21 % |
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結晶化 | 温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 100 mM HEPES (pH 7.5), 24% (w/v) polyethylene glycol 1500 (PEG1500), 200 mM L-proline. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月9日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9785 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.98→50 Å / Num. obs: 39151 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rrim(I) all: 0.146 / Net I/σ(I): 10.51 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.98→48.88 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.98→48.88 Å
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.98→2.03 Å
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