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- PDB-8h6d: Crystal structure of human GCN5 histone acetyltransferase domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h6d
タイトルCrystal structure of human GCN5 histone acetyltransferase domain bound with glutaryl-CoA
要素Histone acetyltransferase KAT2A
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / positive regulation of cell projection organization / regulation of cartilage development / : / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation ...histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / positive regulation of cell projection organization / regulation of cartilage development / : / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / regulation of stem cell population maintenance / regulation of bone development / regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of centriole replication / transcription factor TFTC complex / telencephalon development / histone H3 acetyltransferase activity / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K18 acetyltransferase activity / ATAC complex / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Cardiogenesis / SAGA complex / RUNX3 regulates NOTCH signaling / limb development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of T cell activation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of tubulin deacetylation / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / midbrain development / intracellular distribution of mitochondria / Notch-HLH transcription pathway / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / Formation of paraxial mesoderm / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of RNA splicing / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / negative regulation of gluconeogenesis / long-term memory / regulation of DNA repair / somitogenesis / histone acetyltransferase activity / positive regulation of gluconeogenesis / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / response to nutrient levels / cellular response to nerve growth factor stimulus / neural tube closure / 糖新生 / positive regulation of cytokine production / multicellular organism growth / regulation of protein stability / regulation of synaptic plasticity / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / response to organic cyclic compound / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / 紡錘体 / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / cellular response to tumor necrosis factor / heart development / HATs acetylate histones / fibroblast proliferation / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / クロマチンリモデリング / 中心体 / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / 核質 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
glutaryl-coenzyme A / Histone acetyltransferase KAT2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Li, N. / Tao, Y.J. / Guo, Y.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Welch Foundation 米国
引用ジャーナル: Res / 年: 2023
タイトル: Molecular Basis of KAT2A Selecting Acyl-CoA Cofactors for Histone Modifications.
著者: Li, S. / Li, N. / He, J. / Zhou, R. / Lu, Z. / Tao, Y.J. / Guo, Y.R. / Wang, Y.
履歴
登録2022年10月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Histone acetyltransferase KAT2A
D: Histone acetyltransferase KAT2A
E: Histone acetyltransferase KAT2A
F: Histone acetyltransferase KAT2A
B: Histone acetyltransferase KAT2A
A: Histone acetyltransferase KAT2A
G: Histone acetyltransferase KAT2A
H: Histone acetyltransferase KAT2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,15316
ポリマ－154,1008
非ポリマー7,0538
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation, Gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)175.265, 175.265, 175.265
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質
Histone acetyltransferase KAT2A / General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / hGCN5 / ...General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / hGCN5 / Histone glutaryltransferase KAT2A / Histone succinyltransferase KAT2A / Lysine acetyltransferase 2A / STAF97


分子量: 19262.529 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT2A, GCN5, GCN5L2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q92830, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-GRA / glutaryl-coenzyme A / グルタリル-CoA / グルタリルCoA


分子量: 881.633 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H42N7O19P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.3M Ammonium sulfate, 0.4M Lithium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→50 Å / Num. obs: 28347 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 58.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.174 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.187 / Χ2: 0.932 / Net I/σ(I): 4 / Num. measured all: 213058
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.25-3.317.60.61313940.8520.2380.6590.653100
3.31-3.377.60.49914020.8840.1930.5360.693100
3.37-3.437.60.44614160.9050.1730.4790.695100
3.43-3.57.60.39614040.9260.1530.4250.698100
3.5-3.587.60.35113800.9420.1350.3770.728100
3.58-3.667.60.30114110.9470.1170.3230.764100
3.66-3.757.60.25914020.9620.10.2780.79100
3.75-3.857.60.2313940.9690.0890.2470.825100
3.85-3.977.60.20614220.9740.0790.2210.856100
3.97-4.097.60.17913980.980.0690.1920.913100
4.09-4.247.60.16613900.9840.0640.1780.971100
4.24-4.417.60.14714340.9850.0560.1581.033100
4.41-4.617.50.1414170.9880.0540.1511.198100
4.61-4.857.60.14214180.9790.0550.1531.36100
4.85-5.167.50.15314130.9830.0590.1641.333100
5.16-5.567.50.16914040.980.0650.1821.342100
5.56-6.117.50.18314470.9790.0710.1971.178100
6.11-77.40.13514440.9920.0520.1451.013100
7-8.817.30.07514470.9970.0290.0810.83100
8.81-506.90.05215100.9970.020.0560.76299.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TRM

5trm


解像度: 3.26→48.61 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2355 1322 4.7 %
Rwork0.1764 26779 -
obs0.1792 28101 99.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 124.13 Å2 / Biso mean: 47.0124 Å2 / Biso min: 17.72 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.26→48.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10634 0 448 0 11082
Biso mean--59.62 --
残基数----1296
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.26-3.390.27921490.21222904305399
3.39-3.540.27591610.18362935309699
3.54-3.730.26221440.18422941308599
3.73-3.960.26261380.17929603098100
3.96-4.270.20851500.16282965311599
4.27-4.70.21311520.151629893141100
4.7-5.370.2151700.15852954312499
5.38-6.760.27821030.21913050315399
6.77-48.610.20731550.17093081323699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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