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- PDB-8gxz: 1 sulfate and 1 ATP bound V1EG of V/A-ATPase from Thermus thermop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gxz
タイトル1 sulfate and 1 ATP bound V1EG of V/A-ATPase from Thermus thermophilus.
要素
  • (V-type ATP synthase ...) x 5
  • V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / rotary ATPase / V/A-type ATPase / V-ATPase.
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit ...Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / V-type ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain / V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (サーマス・サーモフィルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Nakanishi, A. / Kishikawa, J. / Mitsuoka, K. / Yokoyama, K.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H03231 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20J00162 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06514 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JPMXP09A21OS0008 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM analysis of V/A-ATPase intermediates reveals the transition of the ground-state structure to steady-state structures by sequential ATP binding.
著者: Atsuko Nakanishi / Jun-Ichi Kishikawa / Kaoru Mitsuoka / Ken Yokoyama /
要旨: Vacuolar/archaeal-type ATPase (V/A-ATPase) is a rotary ATPase that shares a common rotary catalytic mechanism with FF ATP synthase. Structural images of V/A-ATPase obtained by single-particle cryo- ...Vacuolar/archaeal-type ATPase (V/A-ATPase) is a rotary ATPase that shares a common rotary catalytic mechanism with FF ATP synthase. Structural images of V/A-ATPase obtained by single-particle cryo-electron microscopy during ATP hydrolysis identified several intermediates, revealing the rotary mechanism under steady-state conditions. However, further characterization is needed to understand the transition from the ground state to the steady state. Here, we identified the cryo-electron microscopy structures of V/A-ATPase corresponding to short-lived initial intermediates during the activation of the ground state structure by time-resolving snapshot analysis. These intermediate structures provide insights into how the ground-state structure changes to the active, steady state through the sequential binding of ATP to its three catalytic sites. All the intermediate structures of V/A-ATPase adopt the same asymmetric structure, whereas the three catalytic dimers adopt different conformations. This is significantly different from the initial activation process of FF, where the overall structure of the F domain changes during the transition from a pseudo-symmetric to a canonical asymmetric structure (PNAS NEXUS, pgac116, 2022). In conclusion, our findings provide dynamical information that will enhance the future prospects for studying the initial activation processes of the enzymes, which have unknown intermediate structures in their functional pathway.
履歴
登録2022年9月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase alpha chain
B: V-type ATP synthase alpha chain
C: V-type ATP synthase alpha chain
D: V-type ATP synthase beta chain
E: V-type ATP synthase beta chain
F: V-type ATP synthase beta chain
G: V-type ATP synthase subunit D
H: V-type ATP synthase subunit F
I: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
J: V-type ATP synthase subunit E
K: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
L: V-type ATP synthase subunit E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)454,93015
ポリマ－454,30212
非ポリマー6283
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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V-type ATP synthase ... , 5種, 10分子 ABCDEFGHJL

#1: タンパク質 V-type ATP synthase alpha chain / V-ATPase subunit A


分子量: 63669.957 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
詳細: Authors state that the bacterium they used has two mutations in its genome (S232A and T235S) and they obtained the EM sample from Natural source.
由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / 参照: UniProt: Q56403, ATP合成酵素
#2: タンパク質 V-type ATP synthase beta chain / V-ATPase subunit B


分子量: 53219.500 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / 参照: UniProt: Q56404
#3: タンパク質 V-type ATP synthase subunit D / V-ATPase subunit D


分子量: 24715.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / 参照: UniProt: O87880
#4: タンパク質 V-type ATP synthase subunit F / V-ATPase subunit F


分子量: 11294.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / 参照: UniProt: P74903
#6: タンパク質 V-type ATP synthase subunit E / V-ATPase subunit E


分子量: 20645.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / 参照: UniProt: P74901

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タンパク質 , 1種, 2分子 IK

#5: タンパク質 V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)


分子量: 13166.218 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SIT5

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非ポリマー , 3種, 3分子

#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 1 sulfate and 1 ATP bound V1EG of V/A-ATPase from Thermus thermophilus
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.6 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (サーマス・サーモフィルス)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20rc4_4425: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFINDCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39101 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 7VAL

7val

拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00530052
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.51740716
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.3514183
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0434564
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045331

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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