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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8gmq | |||||||||
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タイトル | Chicken CALHM1 purified from mammalian cells | |||||||||
要素 | Calcium homeostasis modulator 1 | |||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / taste (味覚) / assembly / calcium homeostasis modulator protein / channel / lipid binding (脂質) / large-pore channel | |||||||||
機能・相同性 | Calcium homeostasis modulator family / Calcium homeostasis modulator / 生体膜 / Chem-POV / Calcium homeostasis modulator 1 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Gallus gallus (ニワトリ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å | |||||||||
データ登録者 | Syrjanen, J.L. / Furukawa, H. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Structure of human CALHM1 reveals key locations for channel regulation and blockade by ruthenium red. 著者: Johanna L Syrjänen / Max Epstein / Ricardo Gómez / Hiro Furukawa / 要旨: Calcium homeostasis modulator 1 (CALHM1) is a voltage-dependent channel involved in neuromodulation and gustatory signaling. Despite recent progress in the structural biology of CALHM1, insights into ...Calcium homeostasis modulator 1 (CALHM1) is a voltage-dependent channel involved in neuromodulation and gustatory signaling. Despite recent progress in the structural biology of CALHM1, insights into functional regulation, pore architecture, and channel blockade remain limited. Here we present the cryo-EM structure of human CALHM1, revealing an octameric assembly pattern similar to the non-mammalian CALHM1s and the lipid-binding pocket conserved across species. We demonstrate by MD simulations that this pocket preferentially binds a phospholipid over cholesterol to stabilize its structure and regulate the channel activities. Finally, we show that residues in the amino-terminal helix form the channel pore that ruthenium red binds and blocks. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8gmq.cif.gz | 340 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8gmq.ent.gz | 282.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8gmq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gm/8gmq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gm/8gmq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 40230MC 8gmpC 8gmrC 8s8zC 8s90C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34065.785 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CALHM1 / 細胞株 (発現宿主): Hek293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A8V0ZGE7 #2: 化合物 | ChemComp-POV / ( 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Octameric chicken CALHM1 with lipids / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293 GnTI- |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 288.15 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 188439 / 対称性のタイプ: POINT |