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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8dbq | ||||||
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タイトル | E. coli ATP synthase imaged in 10mM MgATP State1 "half-up" Fo classified | ||||||
要素 | (ATP synthase ...ATP合成酵素) x 9 | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Energy (エネルギー) / ATP hyrolysis / ATP synthesis (ATP合成酵素) / Motor (機関 (機械)) / cryoEM (低温電子顕微鏡法) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | ||||||
データ登録者 | Sobti, M. / Stewart, A.G. | ||||||
資金援助 | オーストラリア, 1件
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引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023 タイトル: Changes within the central stalk of E. coli FF ATP synthase observed after addition of ATP. 著者: Meghna Sobti / Yi C Zeng / James L Walshe / Simon H J Brown / Robert Ishmukhametov / Alastair G Stewart / 要旨: FF ATP synthase functions as a biological generator and makes a major contribution to cellular energy production. Proton flow generates rotation in the F motor that is transferred to the F motor to ...FF ATP synthase functions as a biological generator and makes a major contribution to cellular energy production. Proton flow generates rotation in the F motor that is transferred to the F motor to catalyze ATP production, with flexible F/F coupling required for efficient catalysis. FF ATP synthase can also operate in reverse, hydrolyzing ATP and pumping protons, and in bacteria this function can be regulated by an inhibitory ε subunit. Here we present cryo-EM data showing E. coli FF ATP synthase in different rotational and inhibited sub-states, observed following incubation with 10 mM MgATP. Our structures demonstrate how structural transitions within the inhibitory ε subunit induce torsional movement in the central stalk, thereby enabling its rotation within the F motor. This highlights the importance of the central rotor for flexible coupling of the F and F motors and provides further insight into the regulatory mechanism mediated by subunit ε. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8dbq.cif.gz | 790.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8dbq.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 8dbq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/db/8dbq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/db/8dbq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 27298MC 8dbpC 8dbrC 8dbsC 8dbtC 8dbuC 8dbvC 8dbwC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-ATP synthase ... , 9種, 22分子 ACBDEFGHIJLMNOPQRSWXYa
#1: タンパク質 | 分子量: 55022.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpA, ECLG_02126 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7U9G3U3, ATP合成酵素 #2: タンパク質 | | 分子量: 54946.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpA, ECLG_02126 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7U9G3U3, ATP合成酵素 #3: タンパク質 | 分子量: 50346.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpD, EWT59_16525, WLH_03015 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A192CEZ8, ATP合成酵素 #4: タンパク質 | | 分子量: 31237.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3SLA2 #5: タンパク質 | | 分子量: 11012.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpC, CCU01_030215 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A4V1DSB5 #6: タンパク質 | 分子量: 7998.754 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpE, ECJG_03465 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F4TL55 #7: タンパク質 | | 分子量: 18855.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpH, HMPREF1611_00658 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: V0ZA15 #8: タンパク質 | 分子量: 17257.889 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpf / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D6IFY0 #9: タンパク質 | | 分子量: 29767.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3SL77 |
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-非ポリマー , 3種, 11分子
#10: 化合物 | ChemComp-ATP / #11: 化合物 | ChemComp-MG / #12: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: ATP synthaseATP合成酵素 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9354 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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