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- PDB-8daw: Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to three u... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8daw
タイトルSaccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to three ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uD)
要素
  • Cell division control protein 48
  • Nuclear protein localization protein 4
  • Ubiquitin fusion degradation protein 1
  • Ubiquitinユビキチン
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / ATPASE (ATPアーゼ) / ATPASE COMPLEX (ATPアーゼ) / UBIQUITIN (ユビキチン) / SUMO (SUMOタンパク質) / SMT3 / QUALITY CONTROL (品質管理)
機能・相同性
機能・相同性情報


SCF complex disassembly in response to cadmium stress / Ovarian tumor domain proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / endoplasmic reticulum membrane fusion / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / ribophagy / DNA replication termination / Neddylation / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway ...SCF complex disassembly in response to cadmium stress / Ovarian tumor domain proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / endoplasmic reticulum membrane fusion / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / ribophagy / DNA replication termination / Neddylation / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / positive regulation of mitochondrial fusion / sister chromatid biorientation / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / RQC complex / protein localization to vacuole / protein-containing complex disassembly / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / HSF1 activation / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / nonfunctional rRNA decay / protein phosphatase regulator activity / piecemeal microautophagy of the nucleus / mating projection tip / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / replisome / vesicle-fusing ATPase / : / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / retrograde protein transport, ER to cytosol / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / autophagosome maturation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA transport / rescue of stalled ribosome / : / ATP metabolic process / Neutrophil degranulation / ubiquitin binding / オートファジー / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / positive regulation of protein localization to nucleus / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / 核膜 / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin fusion degradation protein Ufd1-like / Ufd1-like, Nn domain / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1 / NPL4, zinc-binding putative / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / NPL4 family / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain ...Ubiquitin fusion degradation protein Ufd1-like / Ufd1-like, Nn domain / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1 / NPL4, zinc-binding putative / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / NPL4 family / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / MPN domain / MPN domain profile. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Polyubiquitin / Cell division control protein 48 / Nuclear protein localization protein 4 / Ubiquitin fusion degradation protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Lee, H.G. / Lima, C.D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118080 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: SUMO enhances unfolding of SUMO-polyubiquitin-modified substrates by the Ufd1/Npl4/Cdc48 complex.
著者: Hyein G Lee / Abigail A Lemmon / Christopher D Lima /
要旨: The Ufd1/Npl4/Cdc48 complex is a universal protein segregase that plays key roles in eukaryotic cellular processes. Its functions orchestrating the clearance or removal of polyubiquitylated targets ...The Ufd1/Npl4/Cdc48 complex is a universal protein segregase that plays key roles in eukaryotic cellular processes. Its functions orchestrating the clearance or removal of polyubiquitylated targets are established; however, prior studies suggest that the complex also targets substrates modified by the ubiquitin-like protein SUMO. Here, we show that interactions between Ufd1 and SUMO enhance unfolding of substrates modified by SUMO-polyubiquitin hybrid chains by the budding yeast Ufd1/Npl4/Cdc48 complex compared to substrates modified by polyubiquitin chains, a difference that is accentuated when the complex has a choice between these substrates. Incubating Ufd1/Npl4/Cdc48 with a substrate modified by a SUMO-polyubiquitin hybrid chain produced a series of single-particle cryo-EM structures that reveal features of interactions between Ufd1/Npl4/Cdc48 and ubiquitin prior to and during unfolding of ubiquitin. These results are consistent with cellular functions for SUMO and ubiquitin modifications and support a physical model wherein Ufd1/Npl4/Cdc48, SUMO, and ubiquitin conjugation pathways converge to promote clearance of proteins modified with SUMO and polyubiquitin.
履歴
登録2022年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 48
B: Cell division control protein 48
C: Cell division control protein 48
D: Cell division control protein 48
E: Cell division control protein 48
F: Cell division control protein 48
G: Nuclear protein localization protein 4
H: Ubiquitin fusion degradation protein 1
I: Ubiquitin
J: Ubiquitin
K: Ubiquitin
L: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)700,41326
ポリマ－694,75612
非ポリマー5,65714
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 12分子 ABCDEFGHIJKL

#1: タンパク質
Cell division control protein 48 / Cell division cycle protein 48 / Transitional endoplasmic reticulum ATPase homolog


分子量: 92389.195 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CDC48, YDL126C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25694, vesicle-fusing ATPase
#2: タンパク質 Nuclear protein localization protein 4 / HMG-CoA reductase degradation protein 4


分子量: 66144.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: NPL4, HRD4, YBR170C, YBR1231 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33755
#3: タンパク質 Ubiquitin fusion degradation protein 1 / UB fusion protein 1 / Polymerase-interacting protein 3


分子量: 40001.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UFD1, PIP3, YGR048W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53044
#4: タンパク質
Ubiquitin / ユビキチン


分子量: 8568.769 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ubiquitin that is part of the SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS substrate; SUMO-ubiquitin-mEOS modified on K48 of ubiquitin with a K48-linked polyubiquitin. Sequence of the unmodified substrate ...詳細: ubiquitin that is part of the SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS substrate; SUMO-ubiquitin-mEOS modified on K48 of ubiquitin with a K48-linked polyubiquitin. Sequence of the unmodified substrate is MGSSHHHHHHSSGENLYFQGHMSDSEVNQEAKPEVKPEVKPETHINLKVSDGSSEIFFKIKKTTPLRRLMEAFAKRQGKEMDSLRFLYDGIRIQADQTPEDLDMEDNDIIEAHREQIGGSHMQIFVKTLTGKTITLEVESSDTIDNVKSKIQDKEGIPPDQQRLIFAGKQLEDGRTLSDYNIQKESTLHLVLRLRGGMSAIKPDMKIKLRMEGNVNGHHFVIDGDGTGKPFEGKQSMDLEVKEGGPLPFAFDILTTAFHYGNRVFAKYPDNIQDYFKQSFPKGYSWERSLTFEDGGICNARNDITMEGDTFYNKVRFYGTNFPANGPVMQKKTLKWEPSTEKMYVRDGVLTGDIEMALLLEGNAHYRCDFRTTYKAKEKGVKLPGAHFVDHCIEILSHDKDYNKVKLYEHAVAHSGLPDNARR
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBI4, SCD2, YLL039C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG63

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非ポリマー , 3種, 14分子

#5: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to three ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uD)COMPLEXUfd1/Npl4/Cdc48 was pre-incubated with polyubiquitylated SUMO-ubiquitin-mEOS and ATP - this class represents the portion of the substrate-bound complex engaged with three folded ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin#1-#40RECOMBINANT
2Saccharomyces cerevisiae Ufd1/Npl4/Cdc48 complex bound to three ubiquitin moieties and one unfolded ubiquitin in presence of SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP, state 2 (uD)COMPLEXoverall refinement map is "uncopenD_overall_391_postproces_masked.mrc" and associated half maps are "uncopenD_overall_half1.mrc" and "uncopenD_overall_half2.mrc"#1-#41RECOMBINANT
3Cdc48 hexamerCOMPLEXfocused refinement map of Cdc48 is "uncopenD_cdc48_511_postproces_masked.mrc" and associated half maps are "uncopenD_cdc48_half1.mrc" and "uncopenD_cdc48_half2.mrc"#11RECOMBINANT
4Three folded ubiqutin moieties and one unfolded ubiquitin bound to Ufd1/Npl4COMPLEXfocused refinement of the Ufd1/Npl4 tower bound to polyubiquitin is "uncopenD_tower_401_postproces_masked.mrc" and associated half maps are "uncopenD_tower_half1.mrc" and "uncopenD_tower_half2.mrc"#2-#41RECOMBINANT
5D1/D2 ATPase domains of the Cdc48 hexamerCOMPLEXfocused refinement map of the D1/D2 atpase domains of Cdc48 is "uncopenD_atpase_534_postproces_masked.mrc" and associated half maps are "uncopenD_atpase_half1.mrc" and "uncopenD_atpase_half2.mrc"#13RECOMBINANT
6Three folded Ubiqutin moieties bound to Npl4COMPLEXfocused refinement of upper densities of the Ufd1/Npl4 tower bound to polyubiquitin is is "uncopenD_tower_401_postproces_masked.mrc" and associated half maps are "uncopenD_tower_half1.mrc" and "uncopenD_tower_half2.mrc"#2, #44RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
32Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
43Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
54Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
65Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
76Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
54Escherichia coli (大腸菌)562
65Escherichia coli (大腸菌)562
76Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM HEPES pH 8.0, 150 mM NaCl, 0.1 mM TCEP, 1 mM MgCl2, 5 mM ATP. Added 0.05% CHAPSO before vitrification.
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Ufd1/Npl4/Cdc48 was pre-incubated with SUMO-ubiquitin(K48polyUb)-mEOS and ATP
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: 8 s wait, 4 s blot before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 70.577 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 38994 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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