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万見
- PDB-8as4: Crystal structure of human beta-arrestin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8as4
タイトルCrystal structure of human beta-arrestin-1
要素Beta-arrestin-1アレスチン
キーワードSIGNALING PROTEIN / Arrestin (アレスチン) / GPCR (Gタンパク質共役受容体)
機能・相同性
機能・相同性情報


angiotensin receptor binding / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / enzyme inhibitor activity / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...angiotensin receptor binding / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / enzyme inhibitor activity / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / stress fiber assembly / negative regulation of Notch signaling pathway / 仮足 / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of receptor internalization / クラスリン / negative regulation of protein ubiquitination / insulin-like growth factor receptor binding / 視覚 / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / GTPase activator activity / G protein-coupled receptor binding / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / cytoplasmic vesicle membrane / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / protein transport / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / cytoplasmic vesicle / G alpha (s) signalling events / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / nuclear body / protein ubiquitination / Ub-specific processing proteases / positive regulation of protein phosphorylation / lysosomal membrane / ゴルジ体 / ubiquitin protein ligase binding / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / アレスチン / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Jakob, R.P. / Panwalkar, V. / Grzesiek, S.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation31-201270 スイス
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2023
タイトル: A key GPCR phosphorylation motif discovered in arrestin2⋅CCR5 phosphopeptide complexes.
著者: Isaikina, P. / Petrovic, I. / Jakob, R.P. / Sarma, P. / Ranjan, A. / Baruah, M. / Panwalkar, V. / Maier, T. / Shukla, A.K. / Grzesiek, S.
履歴
登録2022年8月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-arrestin-1
B: Beta-arrestin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,2392
ポリマ－94,2392
非ポリマー00
水5,855325
1
A: Beta-arrestin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1201
ポリマ－47,1201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-arrestin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1201
ポリマ－47,1201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.990, 71.390, 115.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.770, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Beta-arrestin-1 / アレスチン / Arrestin beta-1 / Non-visual arrestin-2


分子量: 47119.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARRB1, ARR1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P49407
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.02 M Calcium chloride 0.02 M Cadmium chloride hydrate, 0.02 M Cobalt(II) chloride hexahydrate, 20%PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.999999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→44.98 Å / Num. obs: 44486 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 27.1 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.24 / Rpim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 27 % / Rmerge(I) obs: 2.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 4409 / CC1/2: 0.79 / Rpim(I) all: 0.78 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G4M

1g4m


解像度: 2.3→44.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.25 / SU Rfree Blow DPI: 0.192
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 2225 5 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.208 44486 100 %-
原子変位パラメータBiso max: 237.06 Å2 / Biso mean: 80.42 Å2 / Biso min: 25.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.667 Å20 Å210.8162 Å2
2---18.8896 Å20 Å2
3---12.2226 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.37 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→44.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5567 0 0 325 5892
Biso mean---64.75 -
残基数----698
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2517SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1708HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11349HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion739SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11437SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d11349HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg20622HARMONIC21.04
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.4
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.06
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.32 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3525 45 5.06 %
Rwork0.2617 845 -
all0.266 890 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.45130.03830.980600.02751.6999-0.06920.0897-0.03830.10250.06170.0035-0.0501-0.11480.0075-0.11420.0511-0.0117-0.04730.0011-0.1736-12.02624.31810.0851
20.35580.08690.43550.00080.19050.5632-0.03010.021-0.02790.05990.0083-0.0369-0.0585-0.1450.0218-0.1323-0.0029-0.01060.0167-0.0144-0.15639.9462-25.370441.06
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A5 - 396
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B5 - 395

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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