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- PDB-8agd: Full SDBC and SOD assembly -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8agd
タイトルFull SDBC and SOD assembly
要素
  • S-layer protein SlpAS層
  • Superoxide Dismutase (only-Cu)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / S-layer Deinoxanthin-Binding Complex / Superoxide Dismutase (スーパーオキシドディスムターゼ) / Deinococcus radiodurans (デイノコッカス・ラディオデュランス) / Cell envelop / S-layer (S層) / Metal binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


porin activity / pore complex / monoatomic ion transport / cell outer membrane / lipid binding
類似検索 - 分子機能
: / S-layer protein SlpA, beta-barrel / S-layer homology domain / S-layer homology domain / S-layer homology (SLH) domain profile. / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / : / Chem-JPI / Chem-JPX / Chem-JQ6 / Outer membrane protein SlpA / CHRD domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Farci, D. / Graca, A.T. / Piano, D.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science CentrePRO-2017/26/E/NZ1/00344 ポーランド
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023
タイトル: The SDBC is active in quenching oxidative conditions and bridges the cell envelope layers in Deinococcus radiodurans.
著者: Domenica Farci / André T Graça / Luca Iesu / Daniele de Sanctis / Dario Piano /
要旨: Deinococcus radiodurans is known for its remarkable ability to withstand harsh stressful conditions. The outermost layer of its cell envelope is a proteinaceous coat, the S-layer, essential for ...Deinococcus radiodurans is known for its remarkable ability to withstand harsh stressful conditions. The outermost layer of its cell envelope is a proteinaceous coat, the S-layer, essential for resistance to and interactions with the environment. The S-layer Deinoxanthin-binding complex (SDBC), one of the main units of the characteristic multilayered cell envelope of this bacterium, protects against environmental stressors and allows exchanges with the environment. So far, specific regions of this complex, the collar and the stalk, remained unassigned. Here, these regions are resolved by cryo-EM and locally refined. The resulting 3D map shows that the collar region of this multiprotein complex is a trimer of the protein DR_0644, a Cu-only superoxide dismutase (SOD) identified here to be efficient in quenching reactive oxygen species. The same data also showed that the stalk region consists of a coiled coil that extends into the cell envelope for ∼280 Å, reaching the inner membrane. Finally, the orientation and localization of the complex are defined by in situ cryo-electron crystallography. The structural organization of the SDBC couples fundamental UV antenna properties with the presence of a Cu-only SOD, showing here coexisting photoprotective and chemoprotective functions. These features suggests how the SDBC and similar protein complexes, might have played a primary role as evolutive templates for the origin of photoautotrophic processes by combining primary protective needs with more independent energetic strategies.
履歴
登録2022年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-layer protein SlpA
B: S-layer protein SlpA
C: S-layer protein SlpA
H: Superoxide Dismutase (only-Cu)
I: Superoxide Dismutase (only-Cu)
L: Superoxide Dismutase (only-Cu)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)442,35530
ポリマ－434,1736
非ポリマー8,18224
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, mass spectrometry, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area43110 Å2
ΔGint-376 kcal/mol
Surface area164270 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 2種, 6分子 ABCHIL

#1: タンパク質 S-layer protein SlpA / S層 / DR_2577


分子量: 123835.367 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
参照: UniProt: Q9RRB6
#2: タンパク質 Superoxide Dismutase (only-Cu) / SOD / DR_2577


分子量: 20888.949 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
参照: UniProt: Q9RWM2

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非ポリマー , 5種, 24分子

#3: 化合物 ChemComp-JPI / (3~{S},5~{R},6~{R})-5-[(3~{S},7~{R},12~{S},16~{S},20~{S})-3,7,12,16,20,24-hexamethyl-24-oxidanyl-pentacosyl]-4,4,6-trimethyl-cyclohexane-1,3-diol


分子量: 609.061 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H80O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-JQ6 / [(2~{S})-2-acetyloxy-3-[[(2~{S})-3-[(2~{R},3~{S},4~{S},5~{S},6~{S})-6-(hydroxymethyl)-3-(octadecanoylamino)-4,5-bis(oxidanyl)oxan-2-yl]oxy-1-oxidanylidene-1-(pentylamino)propan-2-yl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-propyl] ethanoate


分子量: 840.975 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H73N2O15P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-JPX / [(2~{S})-3-[[(2~{S})-3-[(2~{S},3~{S},4~{S},5~{S},6~{S})-6-(hydroxymethyl)-4,5-bis(oxidanyl)-3-(propanoylamino)oxan-2-yl]oxy-1-oxidanylidene-1-(pentadecylamino)propan-2-yl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-2-octanoyloxy-propyl] decanoate


分子量: 967.214 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C48H91N2O15P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Full SDBC and SOD assembly / タイプ: COMPLEX
詳細: The pdb is based on the maps with identifiers EMDB-14715, EMD-15382, and EMD-15384.
Entity ID: #2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 1.3 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 252122
詳細: The pdb is based on the maps with identifiers EMD-15382 (3.5 A resolution), EMDB-14715 (2.54 A resolution), and EMD-15384 (5.3 A resolution).
対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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