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- PDB-8afp: Structure of fibronectin 2 and 3 of L1CAM at 3.0 Angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8afp
タイトルStructure of fibronectin 2 and 3 of L1CAM at 3.0 Angstrom
要素Neural cell adhesion molecule L1
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / fibronectin (フィブロネクチン) / glycans (糖鎖)
機能・相同性
機能・相同性情報


L1CAM interactions / axon guidance receptor activity / Interaction between L1 and Ankyrins / Basigin interactions / axon development / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / Recycling pathway of L1 / positive regulation of axon extension / axonal growth cone / cell-matrix adhesion ...L1CAM interactions / axon guidance receptor activity / Interaction between L1 and Ankyrins / Basigin interactions / axon development / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / Recycling pathway of L1 / positive regulation of axon extension / axonal growth cone / cell-matrix adhesion / Signal transduction by L1 / 軸索誘導 / synapse organization / neuron projection development / 走化性 / 遊走 / nervous system development / collagen-containing extracellular matrix / 細胞接着 / protein domain specific binding / 神経繊維 / focal adhesion / neuronal cell body / 樹状突起 / 細胞膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Neurofascin/L1/NrCAM, C-terminal domain / Bravo-like intracellular region / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. ...Neurofascin/L1/NrCAM, C-terminal domain / Bravo-like intracellular region / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Neural cell adhesion molecule L1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Guedez, G. / Loew, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2023
タイトル: X-ray structure and function of fibronectin domains two and three of the neural cell adhesion molecule L1.
著者: Guedez, G. / Loers, G. / Jeffries, C.M. / Kozak, S. / Meijers, R. / Svergun, D.I. / Schachner, M. / Low, C.
履歴
登録2022年7月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neural cell adhesion molecule L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4836
ポリマ－24,3771
非ポリマー1,1065
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.477, 96.666, 106.578
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Neural cell adhesion molecule L1 / N-CAM-L1 / NCAM-L1


分子量: 24377.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: L1CAM, CAML1, MIC5 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P32004
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.14 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 150 mM sodium citrate pH 5.5, 10.6% PEG 20.000, 10 mM sodium potassium tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 11342 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 74.86 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.16 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.95→3.25 Å / Num. unique obs: 548 / CC1/2: 0.98 / Rrim(I) all: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→35.8 Å / SU ML: 0.2727 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 34.2545
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2577 517 4.8 %
Rwork0.2396 10257 -
obs0.2404 10774 97.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 83.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→35.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1637 0 70 0 1707
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01021756
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23592397
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0741268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0102307
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d31.4444254
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.30.37871390.3242613X-RAY DIFFRACTION99.24
3.3-3.780.32141230.28012479X-RAY DIFFRACTION93.5
3.78-4.760.24461260.25322539X-RAY DIFFRACTION96.56
4.76-35.80.22111290.19512626X-RAY DIFFRACTION99.28
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.6869627417 Å / Origin y: -26.4588455953 Å / Origin z: 11.9783920516 Å
111213212223313233
T0.610334394624 Å20.0520450713354 Å20.0832937948801 Å2-0.64397437759 Å20.0807790613498 Å2--0.657326746003 Å2
L0.233278613235 °20.119437039518 °20.888822298295 °2-0.989174183008 °2-2.23789051113 °2--4.24476961754 °2
S0.0562672557014 Å °-0.0690177976611 Å °-0.204504383117 Å °-0.171368253755 Å °0.10871750211 Å °0.151591481804 Å °0.347630853794 Å °-0.134891940137 Å °0.0198004823996 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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