+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8aff | ||||||||||||
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Title | Wild type oxalyl-CoA synthetase Pcs60p | ||||||||||||
Components | Oxalate--CoA ligase | ||||||||||||
Keywords | LIGASE / Peroxisome / Oxalyl-CoA ligase / Oligomer / Yeast | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information oxalate-CoA ligase / oxalate-CoA ligase activity / medium-chain fatty acid-CoA ligase activity / oxalate catabolic process / peroxisomal membrane / peroxisomal matrix / fatty acid metabolic process / mRNA binding / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.87 Å | ||||||||||||
Authors | Burgi, J. / Chojnowski, G. / Giannopoulou, E.A. / Wilmanns, M. | ||||||||||||
Funding support | Germany, 3items
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Citation | Journal: Biol Chem / Year: 2023 Title: Asymmetric horseshoe-like assembly of peroxisomal yeast oxalyl-CoA synthetase. Authors: Jérôme Bürgi / Pascal Lill / Evdokia-Anastasia Giannopoulou / Cy M Jeffries / Grzegorz Chojnowski / Stefan Raunser / Christos Gatsogiannis / Matthias Wilmanns / Abstract: Oxalyl-CoA synthetase from is one of the most abundant peroxisomal proteins in yeast and hence has become a model to study peroxisomal translocation. It contains a C-terminal Peroxisome Targeting ...Oxalyl-CoA synthetase from is one of the most abundant peroxisomal proteins in yeast and hence has become a model to study peroxisomal translocation. It contains a C-terminal Peroxisome Targeting Signal 1, which however is partly dispensable, suggesting additional receptor bindings sites. To unravel any additional features that may contribute to its capacity to be recognized as peroxisomal target, we determined its assembly and overall architecture by an integrated structural biology approach, including X-ray crystallography, single particle cryo-electron microscopy and small angle X-ray scattering. Surprisingly, it assembles into mixture of concentration-dependent dimers, tetramers and hexamers by dimer self-association. Hexameric particles form an unprecedented asymmetric horseshoe-like arrangement, which considerably differs from symmetric hexameric assembly found in many other protein structures. A single mutation within the self-association interface is sufficient to abolish any higher-level oligomerization, resulting in a homogenous dimeric assembly. The small C-terminal domain of yeast Oxalyl-CoA synthetase is connected by a partly flexible hinge with the large N-terminal domain, which provides the sole basis for oligomeric assembly. Our data provide a basis to mechanistically study peroxisomal translocation of this target. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8aff.cif.gz | 1.9 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8aff.ent.gz | 1.6 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8aff.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/af/8aff ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/af/8aff | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8afgC 8atdC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
Other databases |
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-Links
-Assembly
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
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